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万見
- PDB-8bgf: NMR solution structure of the N-terminal RRM and flanking linker ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bgf
タイトルNMR solution structure of the N-terminal RRM and flanking linker regions of Polypyrimidine tract binding protein 1 using the CYANA CONSENSUS method.
要素Polypyrimidine tract-binding protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN Alternative splicing repressor IRES trans-acting factor RNA recognition motif Dynamic structure
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of muscle cell differentiation / poly-pyrimidine tract binding / IRES-dependent viral translational initiation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / pre-mRNA binding / negative regulation of RNA splicing / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of RNA splicing / regulation of cell differentiation ...negative regulation of muscle cell differentiation / poly-pyrimidine tract binding / IRES-dependent viral translational initiation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / pre-mRNA binding / negative regulation of RNA splicing / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of RNA splicing / regulation of cell differentiation / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA processing / mRNA binding / nucleolus / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
PTBP1, RNA recognition motif 1 / PTBP1, RNA recognition motif 3 / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...PTBP1, RNA recognition motif 1 / PTBP1, RNA recognition motif 3 / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polypyrimidine tract-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Damberger, F.D. / Beusch, I. / Allain, F.H.-T.
資金援助 スイス, インド, チェコ, 3件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation133134 スイス
Council of Scientific & Industrial Research (CSIR)CSC0405 インド
Czech Science Foundation20-16554S チェコ
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2024
タイトル: N-terminal domain of polypyrimidine-tract binding protein is a dynamic folding platform for adaptive RNA recognition.
著者: Damberger, F.F. / Krepl, M. / Arora, R. / Beusch, I. / Maris, C. / Dorn, G. / Sponer, J. / Ravindranathan, S. / Allain, F.H.
#1: ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2020
タイトル: A transient alpha-helix in the N-terminal RNA recognition motif of polypyrimidine tract binding protein senses RNA secondary structure.
著者: Maris, C. / Jayne, S. / Damberger, F.F. / Beusch, I. / Dorn, G. / Ravindranathan, S. / Allain, F.H.
履歴
登録2022年10月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI
改定 1.22024年10月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polypyrimidine tract-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3751
ポリマ－13,3751
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 2000structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Polypyrimidine tract-binding protein 1 / PTB / 57 kDa RNA-binding protein PPTB-1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein I / hnRNP I


分子量: 13375.167 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTBP1, PTB / プラスミド: pTYB11
詳細 (発現宿主): gene for construct inserted between the NdeI and Xho1 sites
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Codon-plus RIL / 参照: UniProt: P26599

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic13D 1H-15N NOESY
122isotropic13D 1H-13C NOESY
231isotropic315N T1-relaxation-15HSQC
241isotropic315N T2-relaxation-T1rho-15NHSQC
251isotropic3{1H}15N-NOE-15NHSQC
161isotropic2relaxation-compensated IzNz Rex HSQC
171isotropic215N T2-relaxation-dispersion CPMG-15NHSQC
181isotropic115N T2-relaxation-dispersion-CPMG-15NHSQC
3173isotropic215N T2-relaxation-dispersion-CPMG-15NHSQC
1181isotropic2cross-correlated DD/CSA relaxation-15NHSQC
NMR実験の詳細Text: STRUCTURE WAS CALCULATED USING CONSENSUS METHOD (BUCHNER L AND GUENTERT P 2015 STRUCTURE 23, 425-434). 20 INDEPENDENT STRUCTURE CALCULATIONS OF 100 CONFORMERS WERE PERFORMED AND A SET OF ...Text: STRUCTURE WAS CALCULATED USING CONSENSUS METHOD (BUCHNER L AND GUENTERT P 2015 STRUCTURE 23, 425-434). 20 INDEPENDENT STRUCTURE CALCULATIONS OF 100 CONFORMERS WERE PERFORMED AND A SET OF CONSTRAINTS CONSISTENT AMONG 60% OF THE ENSEMBLES WAS COMBINED FOR A FINAL CONSENSUS CALCULATION TO GENERATE THIS ENSEMBLE THE PROTEIN CONTAINS A DYNAMIC REGION WITH RESIDUAL STRUCTURE. DUE TO THE AMBIGUOUS NATURE OF THE CONSTRAINTS AND THE DYNAMIC REGION NO ENERGY REFINEMENT WAS PERFORMED

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution10.8 mM [U-15N]-99% Polypyrimidine-tract binding protein N-terminal RNA recognition motif, 10 mM NaH2PO4/NaOH buffer, 20 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2OWT_15N_protein90% H2O/10% D2O
solution20.8 mM [U-13C,15N]-99% Polypyrimidine-tract binding protein N-terminal RNA recognition motif, 10 mM NaH2PO4/NaOH buffer, 20 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2OWT_13C15N_protein90% H2O/10% D2O
solution30.8 mM [U-15N]-99% Polypyrimidine-tract binding protein N-terminal RNA recognition motif, 10 mM NaH2PO4/NaOH buffer, 20 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2OL151G_mutant_15N_protein90% H2O/10% D2O
solution50.8 mM [U-15N]-99% Polypyrimidine-tract binding protein N-terminal RNA recognition motif, 10 mM NaH2PO4/NaOH buffer, 20 mM sodium chloride, 0.8 mM [U-13C,15N]-99% UCUUU-SL-RNA, 90% H2O/10% D2OWT_15N_protein_13C15N_RNAcomplex90% H2O/10% D2O1:1 complex of 15N-labeled protein with 13C,15N-labeled RNA.
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMPolypyrimidine-tract binding protein N-terminal RNA recognition motif[U-15N]-99%1
10 mMNaH2PO4/NaOH buffernone1
20 mMsodium chloridenone1
0.8 mMPolypyrimidine-tract binding protein N-terminal RNA recognition motif[U-13C,15N]-99%2
10 mMNaH2PO4/NaOH buffernone2
20 mMsodium chloridenone2
0.8 mMPolypyrimidine-tract binding protein N-terminal RNA recognition motif[U-15N]-99%3
10 mMNaH2PO4/NaOH buffernone3
20 mMsodium chloridenone3
0.8 mMPolypyrimidine-tract binding protein N-terminal RNA recognition motif[U-15N]-99%5
10 mMNaH2PO4/NaOH buffernone5
20 mMsodium chloridenone5
0.8 mMUCUUU-SL-RNA[U-13C,15N]-99%5
試料状態

イオン強度: 33.3 mM / Ionic strength err: 0.2 / pH: 6.5 / PH err: 0.05 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.01 / Temperature err: 0.2

Conditions-IDLabel温度 (K)
2313K313 K
1298K298 K
3293K293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9001Z-axis gradient triple resonance cryoprobe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7502Z-axis gradient triple resonance RT probe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7003Z-axis gradient triple resonance cryoprobe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5004Z-axis gradient triple resonance cryoprobe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.97betaGuntert & Buchnerstructure calculation
CYANA3.97betaGuntert & Buchner精密化
TopSpin3Bruker Biospin解析
CARA1.9.1.7Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CYANA3.97betaWurz & Guntertpeak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structure was calculated using the CONSENSUS protocol of CYANA due better sample the conformational space consistent with the input data. Unlike in traditional CYANA structure ...詳細: The structure was calculated using the CONSENSUS protocol of CYANA due better sample the conformational space consistent with the input data. Unlike in traditional CYANA structure calculations, in CONSENSUS structure calculations the constraint list includes ambiguous restraints. There is no refinement protocol for NMR structures using programs which have realistic energy potentials for ambiguous restraints. In addition the structure includes a highly dynamic structural element (alpha3). Therefore no standard refinement was performed.
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 2000 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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