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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8bd7 | |||||||||
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タイトル | IFTB1 subcomplex of anterograde Intraflagellar transport trains (Chlamydomonas reinhardtii) | |||||||||
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![]() | PROTEIN TRANSPORT / Cilia / IFT / Intraflagellar / transport | |||||||||
機能・相同性 | ![]() intraciliary transport particle B binding / intraciliary transport involved in cilium assembly / intraciliary transport particle B / outer dynein arm assembly / cilium-dependent cell motility / intraciliary transport / regulation of cilium assembly / : / axoneme assembly / axonemal microtubule ...intraciliary transport particle B binding / intraciliary transport involved in cilium assembly / intraciliary transport particle B / outer dynein arm assembly / cilium-dependent cell motility / intraciliary transport / regulation of cilium assembly / : / axoneme assembly / axonemal microtubule / cilium organization / non-motile cilium assembly / non-motile cilium / motile cilium / ciliary membrane / ciliary base / post-transcriptional regulation of gene expression / beta-tubulin binding / axoneme / kinesin binding / cilium assembly / regulation of microtubule cytoskeleton organization / centriole / tubulin binding / ciliary basal body / regulation of protein stability / cilium / protein transport / apical part of cell / microtubule binding / cytoskeleton / protein stabilization / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.9 Å | |||||||||
![]() | Lacey, S.E. / Foster, H.E. / Pigino, G. | |||||||||
資金援助 | European Union, ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The molecular structure of IFT-A and IFT-B in anterograde intraflagellar transport trains. 著者: Samuel E Lacey / Helen E Foster / Gaia Pigino / ![]() 要旨: Anterograde intraflagellar transport (IFT) trains are essential for cilia assembly and maintenance. These trains are formed of 22 IFT-A and IFT-B proteins that link structural and signaling cargos to ...Anterograde intraflagellar transport (IFT) trains are essential for cilia assembly and maintenance. These trains are formed of 22 IFT-A and IFT-B proteins that link structural and signaling cargos to microtubule motors for import into cilia. It remains unknown how the IFT-A/-B proteins are arranged into complexes and how these complexes polymerize into functional trains. Here we use in situ cryo-electron tomography of Chlamydomonas reinhardtii cilia and AlphaFold2 protein structure predictions to generate a molecular model of the entire anterograde train. We show how the conformations of both IFT-A and IFT-B are dependent on lateral interactions with neighboring repeats, suggesting that polymerization is required to cooperatively stabilize the complexes. Following three-dimensional classification, we reveal how IFT-B extends two flexible tethers to maintain a connection with IFT-A that can withstand the mechanical stresses present in actively beating cilia. Overall, our findings provide a framework for understanding the fundamental processes that govern cilia assembly. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 275.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 420.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 15977MC ![]() 8bdaC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 6種, 12分子 AHBJCKLTWYXZ
#1: タンパク質 | 分子量: 86418.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A8JCJ2 #2: タンパク質 | 分子量: 50453.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q946G4 #3: タンパク質 | 分子量: 74248.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A8ITN7 #9: タンパク質 | 分子量: 49733.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A2K3CQB1 #11: タンパク質 | 分子量: 15658.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8LLV9 #12: タンパク質 | 分子量: 54437.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A8JBY2 |
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-Intraflagellar transport protein ... , 7種, 14分子 DNEOFPGQIRMUSV
#4: タンパク質 | 分子量: 37976.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A2T2X4 #5: タンパク質 | 分子量: 63485.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A8JA42 #6: タンパク質 | 分子量: 77186.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q68RJ5 #7: タンパク質 | 分子量: 71648.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q6RCE1 #8: タンパク質 | 分子量: 85782.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A5Z0S9 #10: タンパク質 | 分子量: 51298.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2XQY7 #13: タンパク質 | 分子量: 197851.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q5DM57 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Two IFTB repeats from anterograde intraflagellar transport trains within native Chlamydomonas reinhardtii cilia タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7 / 詳細: TAP (Tris-Acetate-Phosphate) Media |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Chlamydomonas reinhardtii cells applied to quantifoil grids and plunge frozen; cilia project out from cell bodies and traverse holes in the carbon film. |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2500 nm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 2.6 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 104 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: Warp/Relion/M - CTF Refinement in M / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 9.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18216 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
EM volume selection | Num. of tomograms: 600 / Num. of volumes extracted: 18216 | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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