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万見
- PDB-8bd2: Calcium-bound Calmodulin variant G113R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bd2
タイトルCalcium-bound Calmodulin variant G113R
要素Calmodulin-3
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calmodulin Ca-binding protein Ca-signalling protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcineurin-mediated signaling / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding ...negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcineurin-mediated signaling / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / myelin sheath / vesicle / transmembrane transporter binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Wimmer, R. / Holler, C.V. / Petersson, N.M. / Iwai, H. / Niemelae, M.A. / Brohus, M. / Overgaard, M.T.
資金援助 デンマーク, フィンランド, 5件
組織認可番号国
Novo Nordisk FoundationNNF18OC0053032 デンマーク
Obel Family Foundation デンマーク
Spar Nord Foundation デンマーク
The Carlsberg Foundation デンマーク
Instruct-ERIC Center (Helsinki)24613, 24616 フィンランド
引用ジャーナル: Cell Calcium / 年: 2023
タイトル: Allosteric changes in protein stability and dynamics as pathogenic mechanism for calmodulin variants not affecting Ca 2+ coordinating residues.
著者: Holler, C.V. / Petersson, N.M. / Brohus, M. / Niemela, M.A. / Iversen, E.D. / Overgaard, M.T. / Iwai, H. / Wimmer, R.
履歴
登録2022年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9023
ポリマ－16,8211
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area170 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area5000 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-3


分子量: 16821.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Only the C-lobe of Calmodulin (from Ser81 to Lys 148) was isotopically labelled, thus resonance assignment and structure were only determined for the C-lobe.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP25
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic13D HNCO
151isotropic13D HN(CA)CO
181isotropic13D CBCA(CO)NH
171isotropic13D CBCANH
161isotropic13D HNCA
1111isotropic13D HBHA(CO)NH
1101isotropic12D-CACO
191isotropic12D-(HB)CB(CGCD)HD
1141isotropic12D-(HB)CB(CGCDCE)HE
1131isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1121isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
1151isotropic13D 1H-15N NOESY
1171isotropic13D (H)CC(CO)NH
1161isotropic13D H(CCO)NH

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 100 mM potassium chloride, 5 mM calcium chloride, 2 mM sodium azide, 20 mM HEPES, 0.1 mM 2,2,3,3-tetradeutero TSP-d4, 1 mM (Ser81-Lys148-U-15N,13C) Calmodulin G113R, 95% H2O/5% D2O
詳細: The sample contained native full-length Calmodulin (Ala 1 - Lys 148), whereof only Ser 81 - Lys 148 were isotopically labelled.
Label: (Ser81-Lys148-U-15N,13C)-Ca/CaM-G113R / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
100 mMpotassium chloridenatural abundance1
5 mMcalcium chloridenatural abundance1
2 mMsodium azidenatural abundance1
20 mMHEPESnatural abundance1
0.1 mMTSP-d42,2,3,3-tetradeutero1
1 mMCalmodulin G113R(Ser81-Lys148-U-15N,13C)1
試料状態イオン強度: 127 mM / Label: condition_1 / pH: 6.69 / 圧: 1 atm / 温度: 298.1 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 600 MHz / 詳細: CPP-TCI probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
YASARA20.12.24Elmar Krieger YASARA Bioscience精密化
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8.4Keller and Wuthrichpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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