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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8bcg | ||||||
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タイトル | Human Brr2 Helicase Region in complex with C-tail deleted Jab1 and compound 86 | ||||||
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![]() | HYDROLASE / helicase / complex / ligand | ||||||
機能・相同性 | ![]() cis assembly of pre-catalytic spliceosome / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type catalytic step 2 spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding ...cis assembly of pre-catalytic spliceosome / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type catalytic step 2 spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / pre-mRNA intronic binding / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / helicase activity / spliceosomal complex / mRNA processing / mRNA splicing, via spliceosome / osteoblast differentiation / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / RNA helicase activity / RNA helicase / nuclear speck / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Vester, K. / Loll, B. / Wahl, M.C. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Conformation-dependent ligand hot spots in the spliceosomal RNA helicase BRR2. 著者: Vester, K. / Metz, A. / Huber, S. / Loll, B. / Wahl, M.C. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 980.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 669 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 735.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 769.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 71.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 99.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8bc8C ![]() 8bc9C ![]() 8bcaC ![]() 8bcbC ![]() 8bccC ![]() 8bcdC ![]() 8bceC ![]() 8bcfC ![]() 8bchC ![]() 6s8qS C: 同じ文献を引用 ( S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 199666.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 30133.229 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() | ||||
#3: 化合物 | ChemComp-Q9I / | ||||
#4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 % |
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結晶化 | 温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M Hepes-NaOH, 0.1M MgCl2, 8% PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9184 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.39→50 Å / Num. obs: 89144 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 48.29 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rrim(I) all: 0.215 / Net I/σ(I): 8.68 |
反射 シェル | 解像度: 2.39→2.53 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.79 / Num. unique obs: 14027 / CC1/2: 0.285 / % possible all: 98.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 6S8Q 解像度: 2.39→46.06 Å / SU ML: 0.4038 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.2485 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 68.15 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.39→46.06 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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