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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 8bbo | |||||||||
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| Title | SARS-CoV-2 Delta-RBD complexed with BA.2-36 Fab | |||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / SARS-CoV-2 / BA.2 mAb / RBD / BA.2-36 | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationimmunoglobulin complex / adaptive immune response / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...immunoglobulin complex / adaptive immune response / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() Homo sapiens (human) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.75 Å | |||||||||
Authors | Zhou, D. / Ren, J. / Stuart, D.I. | |||||||||
| Funding support | United Kingdom, 2items
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Citation | Journal: Cell Rep / Year: 2023Title: Rapid escape of new SARS-CoV-2 Omicron variants from BA.2-directed antibody responses. Authors: Aiste Dijokaite-Guraliuc / Raksha Das / Daming Zhou / Helen M Ginn / Chang Liu / Helen M E Duyvesteyn / Jiandong Huo / Rungtiwa Nutalai / Piyada Supasa / Muneeswaran Selvaraj / Thushan I de ...Authors: Aiste Dijokaite-Guraliuc / Raksha Das / Daming Zhou / Helen M Ginn / Chang Liu / Helen M E Duyvesteyn / Jiandong Huo / Rungtiwa Nutalai / Piyada Supasa / Muneeswaran Selvaraj / Thushan I de Silva / Megan Plowright / Thomas A H Newman / Hailey Hornsby / Alexander J Mentzer / Donal Skelly / Thomas G Ritter / Nigel Temperton / Paul Klenerman / Eleanor Barnes / Susanna J Dunachie / / Cornelius Roemer / Thomas P Peacock / Neil G Paterson / Mark A Williams / David R Hall / Elizabeth E Fry / Juthathip Mongkolsapaya / Jingshan Ren / David I Stuart / Gavin R Screaton / ![]() Abstract: In November 2021, Omicron BA.1, containing a raft of new spike mutations, emerged and quickly spread globally. Intense selection pressure to escape the antibody response produced by vaccines or ...In November 2021, Omicron BA.1, containing a raft of new spike mutations, emerged and quickly spread globally. Intense selection pressure to escape the antibody response produced by vaccines or severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) infection then led to a rapid succession of Omicron sub-lineages with waves of BA.2 and then BA.4/5 infection. Recently, many variants have emerged such as BQ.1 and XBB, which carry up to 8 additional receptor-binding domain (RBD) amino acid substitutions compared with BA.2. We describe a panel of 25 potent monoclonal antibodies (mAbs) generated from vaccinees suffering BA.2 breakthrough infections. Epitope mapping shows potent mAb binding shifting to 3 clusters, 2 corresponding to early-pandemic binding hotspots. The RBD mutations in recent variants map close to these binding sites and knock out or severely knock down neutralization activity of all but 1 potent mAb. This recent mAb escape corresponds with large falls in neutralization titer of vaccine or BA.1, BA.2, or BA.4/5 immune serum. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 8bbo.cif.gz | 307.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb8bbo.ent.gz | 206.5 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 8bbo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 8bbo_validation.pdf.gz | 468.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 8bbo_full_validation.pdf.gz | 475.1 KB | Display | |
| Data in XML | 8bbo_validation.xml.gz | 22.1 KB | Display | |
| Data in CIF | 8bbo_validation.cif.gz | 29.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/8bbo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/8bbo | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 8bbnC ![]() 8bczC ![]() 8c3vC ![]() 7ps6S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 22935.734 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: A0A8B6RM54 |
|---|---|
| #2: Antibody | Mass: 23849.586 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IGH@ / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q6GMX6 |
| #3: Antibody | Mass: 23439.061 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P0DOX7 |
| #4: Sugar | ChemComp-NAG / |
| Has ligand of interest | N |
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.01 Å3/Da / Density % sol: 59.15 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 2% (v/v) PEG400, 0.1M imidazole pH7.0 and 24% (w/v) PEG MME 5000. |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.97628 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 5, 2022 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97628 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.75→55 Å / Num. obs: 21850 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 26.8 % / Biso Wilson estimate: 64.52 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.46 / Rpim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 7.5 |
| Reflection shell | Resolution: 2.75→2.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 1103 / CC1/2: 0.39 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 7PS6 Resolution: 2.75→49.57 Å / SU ML: 0.4107 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 27.6982 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 80.7 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.75→49.57 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|
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Controller
About Yorodumi





Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United Kingdom, 2items
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