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- PDB-8b9x: Chimeric protein of human UFM1 E3 ligase, UFL1, and DDRGK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b9x
タイトルChimeric protein of human UFM1 E3 ligase, UFL1, and DDRGK1
要素DDRGK domain-containing protein 1,E3 UFM1-protein ligase 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / post-translational modification / E3 ligases
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of I-kappaB phosphorylation / UFM1 ligase activity / UFM1-modified protein reader activity / positive regulation of reticulophagy / UFM1 transferase activity / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / positive regulation of plasma cell differentiation ...positive regulation of I-kappaB phosphorylation / UFM1 ligase activity / UFM1-modified protein reader activity / positive regulation of reticulophagy / UFM1 transferase activity / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / positive regulation of plasma cell differentiation / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of T cell activation / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / cartilage development / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / ribosome disassembly / response to L-glutamate / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / reticulophagy / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / ubiquitin-like protein ligase binding / positive regulation of glial cell proliferation / RHOA GTPase cycle / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / rescue of stalled ribosome / response to endoplasmic reticulum stress / DNA damage checkpoint signaling / erythrocyte differentiation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / regulation of protein stability / osteoblast differentiation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of protein localization / site of double-strand break / regulation of inflammatory response / mitochondrial outer membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron projection / protein stabilization / positive regulation of cell migration / negative regulation of gene expression / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DDRGK domain containing protein / : / DDRGK domain / DDRGK / E3 UFM1-protein ligase 1 / : / : / : / E3 UFM1-protein ligase 1 / E3 UFM1-protein ligase 1-like domain ...DDRGK domain containing protein / : / DDRGK domain / DDRGK / E3 UFM1-protein ligase 1 / : / : / : / E3 UFM1-protein ligase 1 / E3 UFM1-protein ligase 1-like domain / E3 UFM1-protein ligase 1 C-terminal domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 UFM1-protein ligase 1 / DDRGK domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.066 Å
データ登録者Wiener, R. / Isupov, M. / banerjee, S.
資金援助 イスラエル, 1件
組織認可番号国
Israel Science Foundation491/21 イスラエル
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2023
タイトル: Structural study of UFL1-UFC1 interaction uncovers the role of UFL1 N-terminal helix in ufmylation.
著者: Banerjee, S. / Varga, J.K. / Kumar, M. / Zoltsman, G. / Rotem-Bamberger, S. / Cohen-Kfir, E. / Isupov, M.N. / Rosenzweig, R. / Schueler-Furman, O. / Wiener, R.
履歴
登録2022年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DDRGK domain-containing protein 1,E3 UFM1-protein ligase 1
B: DDRGK domain-containing protein 1,E3 UFM1-protein ligase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8234
ポリマ－61,7522
非ポリマー712
水181
1
A: DDRGK domain-containing protein 1,E3 UFM1-protein ligase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9122
ポリマ－30,8761
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DDRGK domain-containing protein 1,E3 UFM1-protein ligase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9122
ポリマ－30,8761
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.568, 145.568, 83.175
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Auth seq-ID: 0 - 253 / Label seq-ID: 1 - 254

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

-
要素

#1: タンパク質 DDRGK domain-containing protein 1,E3 UFM1-protein ligase 1 / Dashurin / UFM1-binding and PCI domain-containing protein 1 / E3 UFM1-protein transferase 1 / ...Dashurin / UFM1-binding and PCI domain-containing protein 1 / E3 UFM1-protein transferase 1 / Multiple alpha-helix protein located at ER / Novel LZAP-binding protein / Regulator of C53/LZAP and DDRGK1


分子量: 30876.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DDRGK1, C20orf116, UFBP1, UFL1, KIAA0776, MAXER, NLBP, RCAD
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96HY6, UniProt: O94874, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Sodium acetate trihydrate Ammonium tartrate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.066→63.112 Å / Num. obs: 18967 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.9 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 3.066→3.28 Å / Num. unique obs: 3414 / CC1/2: 0.446

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PARROT位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Alphafold model

解像度: 3.066→63.112 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / WRfactor Rfree: 0.255 / WRfactor Rwork: 0.221 / Average fsc free: 0.7395 / Average fsc work: 0.7535 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 1.119 / ESU R Free: 0.404 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2723 936 4.938 %
Rwork0.2326 18020 -
all0.235 --
obs-18956 99.716 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 123.573 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.579 Å2-0.789 Å2-0 Å2
2---1.579 Å2-0 Å2
3---5.122 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.066→63.112 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4041 0 2 1 4044
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0124118
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7441.6275568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1585517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.22522.963243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.95715787
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.7911534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023057
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.21595
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2830.22890
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.3760.294
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.220.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.71311.8632050
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it11.7717.8612561
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.82412.5952068
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it14.9318.6983003
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it16.847162.4495819
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.10.057674
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.100250.05008
12BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.100250.05008
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.066-3.1460.355750.3641291X-RAY DIFFRACTION97.9914
3.146-3.2320.391760.3631291X-RAY DIFFRACTION100
3.232-3.3260.408490.3561283X-RAY DIFFRACTION100
3.326-3.4280.497490.3631224X-RAY DIFFRACTION100
3.428-3.540.352520.3551183X-RAY DIFFRACTION100
3.54-3.6650.407490.3131162X-RAY DIFFRACTION100
3.665-3.8030.346640.2931117X-RAY DIFFRACTION100
3.803-3.9580.31490.2861071X-RAY DIFFRACTION99.9108
3.958-4.1340.315710.254999X-RAY DIFFRACTION100
4.134-4.3350.365460.255984X-RAY DIFFRACTION100
4.335-4.5690.261540.254923X-RAY DIFFRACTION100
4.569-4.8460.283500.227870X-RAY DIFFRACTION98.5011
4.846-5.180.308510.221811X-RAY DIFFRACTION99.4233
5.18-5.5950.261440.224784X-RAY DIFFRACTION100
5.595-6.1270.43250.232719X-RAY DIFFRACTION100
6.127-6.8480.261380.232644X-RAY DIFFRACTION100
6.848-7.9040.272330.184571X-RAY DIFFRACTION100
7.904-9.6710.129330.117481X-RAY DIFFRACTION99.8058
9.671-13.6370.083160.111391X-RAY DIFFRACTION100
13.637-63.1120.264120.303221X-RAY DIFFRACTION97.8992

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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