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- PDB-8b5f: Human cathepsin B in complex with the carbamate inhibitor 31 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b5f
タイトルHuman cathepsin B in complex with the carbamate inhibitor 31
要素Cathepsin B
キーワードHYDROLASE / Cathepsin B / Cysteine cathepsin / Inhibitor / Carbamate / Peptidomimetic Cysteine proteinases
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / collagen catabolic process ...cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / collagen catabolic process / decidualization / collagen binding / epithelial cell differentiation / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / melanosome / peptidase activity / : / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / apical plasma membrane / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P9U / Cathepsin B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Rubesova, P. / Guetschow, M. / Mares, M.
資金援助 チェコ, European Union, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech Republic チェコ
European Regional Development FundEuropean Union
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human cathepsin B in complex with the carbamate inhibitor 31
著者: Rubesova, P. / Guetschow, M. / Mares, M.
履歴
登録2022年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7283
ポリマ－27,9561
非ポリマー7722
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area11170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.573, 81.565, 93.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin B / APP secretase / APPS / Cathepsin B1


分子量: 27956.156 Da / 分子数: 1 / 変異: S115A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSB, CPSB / プラスミド: pPICZ(alpha) A / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#2: 化合物 ChemComp-P9U / (2S)-2-[[(2S)-2-[[3-chloranyl-4-[[3-phenyl-2-(phenylmethyl)propanoyl]amino]phenoxy]carbonylamino]-3-cyclohexyl-propanoyl]amino]-3-phenyl-propanoic acid / (2~{S})-2-[[(2~{S})-2-[[3-chloranyl-4-[[3-phenyl-2-(phenylmethyl)propanoyl]amino]phenoxy]carbonylamino]-3-cyclohexyl-propanoyl]amino]-3-phenyl-propanoic acid


分子量: 710.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H44ClN3O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.25 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M Sodium Acetate pH 5.5, 30% PEG 5000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→46.76 Å / Num. obs: 26540 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 28.907 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.247 / Rrim(I) all: 0.257 / Χ2: 0.717 / Net I/σ(I): 9.34 / Num. measured all: 342373
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.7-1.812.8513.160.8353806419841870.333.29199.7
1.8-1.9312.5732.0041.3649989397839760.5462.08999.9
1.93-2.0813.431.0722.7249462368436830.8241.115100
2.08-2.2813.260.6314.745283341934150.9240.65799.9
2.28-2.5512.6960.3817.3140030315331530.9680.397100
2.55-2.9413.5090.23411.8837110275027470.9890.24399.9
2.94-3.612.3160.12520.6729214237723720.9960.1399.8
3.6-5.0713.10.06735.3424824189618950.9990.0799.9
5.07-46.7611.380.05437.0712655111511120.9990.05799.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.342
最高解像度最低解像度
Rotation40.78 Å1.91 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDS1.12データ削減
XSCALE20220220データスケーリング
MOLREP11.7.02位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8B4T

8b4t


解像度: 1.7→46.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / WRfactor Rfree: 0.1778 / WRfactor Rwork: 0.1461 / FOM work R set: 0.7954 / SU B: 3.155 / SU ML: 0.093 / SU R Cruickshank DPI: 0.1117 / SU Rfree: 0.1054 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2051 1328 5 %RANDOM
Rwork0.1747 ---
obs0.1762 25215 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.77 Å2 / Biso mean: 23.241 Å2 / Biso min: 11.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.22 Å20 Å2-0 Å2
2---0.74 Å2-0 Å2
3---0.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→46.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1960 0 29 186 2175
Biso mean--32.82 32.39 -
残基数----255
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0132114
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0181799
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6671.6572880
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4661.5944208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0385266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.87222.804107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.44515313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0031510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2258
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02463
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 94 -
Rwork0.352 1769 -
obs--99.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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