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万見
- PDB-8b3y: Native Thermogutta terrifontis endoglucanase catalytic domain wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b3y
タイトルNative Thermogutta terrifontis endoglucanase catalytic domain with a linker at C-terminal from glycoside hydrolase family 5 (TtEnd5A-CDC)
要素Endoglucanase
キーワードHYDROLASE / endoglucanase / cellulase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / beta-glucosidase activity / cellulose catabolic process / cell surface / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermogutta terrifontis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Hussain, N. / Naismith, J.H. / Mikolajek, H.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Commonwealth Scholarship Commission (United Kingdom)PKCN-2019-176 英国
Wellcome Trust100209/Z/12/Z 英国
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2024
タイトル: Structural and functional snapshots of a broad-specificity endoglucanase from Thermogutta terrifontis for biomass saccharification.
著者: Hussain, N. / Mikolajek, H. / Harrison, P.J. / Paterson, N. / Akhtar, M.W. / Sadaf, S. / Naismith, J.H.
履歴
登録2022年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22025年1月15日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoglucanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8914
ポリマ－38,6031
非ポリマー2883
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area550 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area14050 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)59.980, 69.520, 81.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Endoglucanase


分子量: 38603.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Initially full length gene was commercially synthesized and then was engineered in the lab to get this truncated mutant
由来: (組換発現) Thermogutta terrifontis (バクテリア)
遺伝子: THTE_1171 / プラスミド: TtEnd_CDC_pEHISTEV
詳細 (発現宿主): pEHISTEV expression vector with inserted gene
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: A0A286RCT9, cellulase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.16 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Well number B2 conditions of LMB screen: 1.9M Ammonium Sulphate, 0.1M MES pH 6.5 + Additive Screen (well number C11 conditions of Grid Screen Salt HR2-248: 2.9 M Sodium malonate pH 5.0) ...詳細: Well number B2 conditions of LMB screen: 1.9M Ammonium Sulphate, 0.1M MES pH 6.5 + Additive Screen (well number C11 conditions of Grid Screen Salt HR2-248: 2.9 M Sodium malonate pH 5.0) TtEnd5A CD-C variant = 10.6 mg/ml. 10x Cellobiose (100 uM)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→48.26 Å / Num. obs: 93566 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 16.21 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 1.25→1.28 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 2.076 / Num. unique obs: 6204 / CC1/2: 0.348 / Rpim(I) all: 0.952 / Rrim(I) all: 2.183 / % possible all: 90.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0267精密化
Coot0.9.6モデル構築
MOLREP位相決定
PDB-REDO精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8AG9

8ag9


解像度: 1.25→48.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.982 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / SU B: 1.459 / SU ML: 0.027 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.039 / ESU R Free: 0.038 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16052 4586 4.9 %RANDOM
Rwork0.13679 ---
obs0.13793 88862 98.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20 Å2-0 Å2
2---1.2 Å20 Å2
3---0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→48.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2732 0 15 236 2983
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0172883
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0192604
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3781.8213943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.192.6095976
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0835346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.32520.865185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.52615441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2371529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6921.771354
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.681.7661353
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9812.6641695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9842.6681696
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3992.1131529
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.3872.1091517
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9733.0492226
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.07121.5253333
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.92321.2053296
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.31935487
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.486 296 -
Rwork0.503 5868 -
obs--89.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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