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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8b3q | ||||||
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タイトル | CryoEM structure of the central filamentous region of the f1 filamentous bacteriophage, consisting of the major capsid protein pVIII | ||||||
要素 | Capsid protein G8P | ||||||
キーワード | VIRUS / Viral proteins / capsid | ||||||
機能・相同性 | Phage major coat protein, Gp8 / Bacteriophage M13, G8P, capsid domain superfamily / Capsid protein G8P / helical viral capsid / host cell membrane / membrane / Capsid protein G8P 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage f1 (ファージ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.58 Å | ||||||
データ登録者 | Conners, R. / McLaren, M. / Gold, V.A.M. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Cryo-electron microscopy of the f1 filamentous phage reveals insights into viral infection and assembly. 著者: Rebecca Conners / Rayén Ignacia León-Quezada / Mathew McLaren / Nicholas J Bennett / Bertram Daum / Jasna Rakonjac / Vicki A M Gold / 要旨: Phages are viruses that infect bacteria and dominate every ecosystem on our planet. As well as impacting microbial ecology, physiology and evolution, phages are exploited as tools in molecular ...Phages are viruses that infect bacteria and dominate every ecosystem on our planet. As well as impacting microbial ecology, physiology and evolution, phages are exploited as tools in molecular biology and biotechnology. This is particularly true for the Ff (f1, fd or M13) phages, which represent a widely distributed group of filamentous viruses. Over nearly five decades, Ffs have seen an extraordinary range of applications, yet the complete structure of the phage capsid and consequently the mechanisms of infection and assembly remain largely mysterious. In this work, we use cryo-electron microscopy and a highly efficient system for production of short Ff-derived nanorods to determine a structure of a filamentous virus including the tips. We show that structure combined with mutagenesis can identify phage domains that are important in bacterial attack and for release of new progeny, allowing new models to be proposed for the phage lifecycle. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8b3q.cif.gz | 600.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8b3q.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 8b3q.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b3/8b3q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b3/8b3q | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 15833MC 8b3oC 8b3pC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5212.021 Da / 分子数: 75 / 変異: Y44M / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage f1 (ファージ) 遺伝子: VIII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69540 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Enterobacteria phage f1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Enterobacteria phage f1 (ファージ) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Escherichia coli / 株: F+ strains |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: Wait time 5 sec., drain time 0 sec., blot force 0, blot time 4 sec. |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1300 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0253 / 分類: 精密化 / Contact author: Garib N. Murshudov / Contact author email: garib[at]mrc-lmb.cam.ac.uk / 日付: 2019年6月20日 解説: (un)restrained refinement or idealisation of macromolecular structures | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 37.437 ° / 軸方向距離/サブユニット: 16.599 Å / らせん対称軸の対称性: C5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1139813 / 対称性のタイプ: HELICAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 2.58→295.122 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / WRfactor Rwork: 0.27 / SU B: 7.546 / SU ML: 0.139 / Average fsc overall: 0.7174 / Average fsc work: 0.7174 / ESU R: 0.31 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: BABINET MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 109.298 Å2
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %
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