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万見
- PDB-8b0j: CryoEM structure of bacterial RNaseE.RapZ.GlmZ complex central to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b0j
タイトルCryoEM structure of bacterial RNaseE.RapZ.GlmZ complex central to the control of cell envelope biogenesis
要素
  • GlmZ small RNA
  • RNase adapter protein RapZ
  • Ribonuclease EリボヌクレアーゼE
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / endonuclease RNase E / adaptor protein RapZ / small regulatory RNA GlmZ
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / リボヌクレアーゼE / ribonuclease E activity / bacterial degradosome / RNA destabilization / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / carbohydrate derivative binding / 7S RNA binding ...regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / リボヌクレアーゼE / ribonuclease E activity / bacterial degradosome / RNA destabilization / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / carbohydrate derivative binding / 7S RNA binding / RNA catabolic process / tRNA processing / mRNA catabolic process / RNA nuclease activity / 転写後修飾 / RNA endonuclease activity / cytoplasmic side of plasma membrane / rRNA processing / protein complex oligomerization / protein homotetramerization / tRNA binding / molecular adaptor activity / rRNA binding / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RapZ-like family / RapZ-like N-terminal domain / Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / リボヌクレアーゼE / Ribonuclease E/G family ...RapZ-like family / RapZ-like N-terminal domain / Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / リボヌクレアーゼE / Ribonuclease E/G family / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNase adapter protein RapZ / リボヌクレアーゼE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.99 Å
データ登録者Islam, M.S. / Hardwick, H.W. / Chirgadze, D.Y. / Luisi, B.F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust200873/Z/16/Z 英国
引用
ジャーナル: EMBO J / 年: 2023
タイトル: Structure of a bacterial ribonucleoprotein complex central to the control of cell envelope biogenesis.
著者: Md Saiful Islam / Steven W Hardwick / Laura Quell / Svetlana Durica-Mitic / Dimitri Y Chirgadze / Boris Görke / Ben F Luisi /
要旨: Biogenesis of the essential precursor of the bacterial cell envelope, glucosamine-6-phosphate (GlcN6P), is controlled by intricate post-transcriptional networks mediated by GlmZ, a small regulatory ...Biogenesis of the essential precursor of the bacterial cell envelope, glucosamine-6-phosphate (GlcN6P), is controlled by intricate post-transcriptional networks mediated by GlmZ, a small regulatory RNA (sRNA). GlmZ stimulates translation of the mRNA encoding GlcN6P synthtase in Escherichia coli, but when bound by RapZ protein, the sRNA becomes inactivated through cleavage by the endoribonuclease RNase E. Here, we report the cryoEM structure of the RapZ:GlmZ complex, revealing a complementary match of the RapZ tetrameric quaternary structure to structural repeats in the sRNA. The nucleic acid is contacted by RapZ mostly through a highly conserved domain that shares an evolutionary relationship with phosphofructokinase and suggests links between metabolism and riboregulation. We also present the structure of a precleavage intermediate formed between the binary RapZ:GlmZ complex and RNase E that reveals how GlmZ is presented and recognised by the enzyme. The structures provide a framework for understanding how other encounter complexes might guide recognition and action of endoribonucleases on target transcripts, and how structured substrates in polycistronic precursors may be recognised for processing by RNase E.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structure of a bacterial ribonucleoprotein complex central to the control of cell envelope biogenesis
著者: Islam, M.S. / Hardwick, S.W. / Quell, L. / Chirgadze, D.Y. / Gorke, B. / Luisi, B.F.
履歴
登録2022年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNase adapter protein RapZ
B: RNase adapter protein RapZ
D: RNase adapter protein RapZ
C: RNase adapter protein RapZ
L: Ribonuclease E
N: Ribonuclease E
K: GlmZ small RNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)325,2527
ポリマ－325,2527
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
RNase adapter protein RapZ


分子量: 32538.320 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: rapZ, yhbJ, b3205, JW3172 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A894
#2: タンパク質 Ribonuclease E / リボヌクレアーゼE / RNase E


分子量: 64518.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: rne, ams, hmp1, b1084, JW1071 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P21513, リボヌクレアーゼE
#3: RNA鎖 GlmZ small RNA


分子量: 66061.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RapZ tetramer, GlmZ stem loops I & II / タイプ: COMPLEX / 詳細: In vitro reconstituted RapZ and GlmZ complex / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 25 mM HEPES pH 7.5, 300 KCl, and 1 mM MgCl2
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DIFFRACTION回折 / 最大 デフォーカス（公称値）: 300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 100 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 47.3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4WarpCTF補正
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC分類
12cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 286172
3次元再構成解像度: 3.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 33595 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00819050
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.80226723
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.0257384
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0453291
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062854

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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