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- PDB-8awh: Leukotriene A4 hydrolase in complex with 4-(4-Benzylphenyl)-selen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8awh
タイトルLeukotriene A4 hydrolase in complex with 4-(4-Benzylphenyl)-selenazol-2-amine
要素Leukotriene A-4 hydrolase
キーワードIMMUNE SYSTEM / Leukotriene B4 / complex / inhibitor / inflammation
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / protein metabolic process ...leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / protein metabolic process / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / type I pneumocyte differentiation / peptide catabolic process / response to zinc ion / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / lipid metabolic process / response to peptide hormone / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain ...Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / IMIDAZOLE / 4-[4-(phenylmethyl)phenyl]-1,3-selenazol-2-amine / YTTERBIUM (III) ION / Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Teder, T. / Haeggstrom, J.Z.
資金援助 スウェーデン, Estonia, 2件
組織認可番号国
Swedish Research Council2018-02818 スウェーデン
Estonian Research CouncilPUTJD1046 Estonia
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2023
タイトル: Modulation of the 5-Lipoxygenase Pathway by Chalcogen-Containing Inhibitors of Leukotriene A 4 Hydrolase.
著者: Teder, T. / Konig, S. / Singh, R. / Samuelsson, B. / Werz, O. / Garscha, U. / Haeggstrom, J.Z.
履歴
登録2022年8月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,64914
ポリマ－70,1931
非ポリマー1,45613
水10,431579
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area23420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.022, 87.519, 99.007
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A(4) hydrolase / Tripeptide aminopeptidase LTA4H


分子量: 70192.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase, tripeptide aminopeptidase

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非ポリマー , 7種, 592分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 化合物 ChemComp-OD6 / 4-[4-(phenylmethyl)phenyl]-1,3-selenazol-2-amine / 4-(4-Benzylphenyl)-selenazol-2-amine


分子量: 313.256 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14N2Se / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 579 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 12% PEG 8000, 100 mM sodium acetate, 5 mM ytterbium chloride, 100 mM imidazole pH 6.8
PH範囲: 6.5-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.415→43.13 Å / Num. obs: 76734 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.199 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.207 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.415→1.606 Å / Rmerge(I) obs: 1.917 / Mean I/σ(I) obs: 1.838 / Num. unique obs: 3837 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.59 / Rrim(I) all: 2.007

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.66 Å43.09 Å
Translation6.66 Å43.09 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
STARANISOデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4L2L

4l2l


解像度: 1.42→43.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.172 / WRfactor Rwork: 0.1428 / FOM work R set: 0.8584 / SU B: 1.564 / SU ML: 0.055 / SU R Cruickshank DPI: 0.0897 / SU Rfree: 0.0891 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1871 3783 4.9 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.1576 72951 60.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.43 Å2 / Biso mean: 17.891 Å2 / Biso min: 9.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.42→43.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4853 0 81 579 5513
Biso mean--24.57 31.67 -
残基数----607
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0135256
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0154950
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5721.6387165
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4221.58411461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5195656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.86123.047256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.35615910
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3741525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2674
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.026190
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021204
LS精密化 シェル解像度: 1.42→1.452 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 14 -
Rwork0.311 243 -
obs--2.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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