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- PDB-8ath: CRYSTAL STRUCTURE OF LAMP1 IN COMPLEX WITH FAB-B. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ath
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF LAMP1 IN COMPLEX WITH FAB-B.
要素
  • Fab B Heavy Chain
  • Fab B Light Chain
  • Lysosome-associated membrane glycoprotein 1
キーワードPROTEIN BINDING / ANTIGEN / FAB / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of organelle transport along microtubule / positive regulation of natural killer cell degranulation / granzyme-mediated programmed cell death signaling pathway / phagolysosome membrane / cytolytic granule membrane / Golgi to lysosome transport / establishment of protein localization to organelle / lysosomal lumen acidification / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / autolysosome ...regulation of organelle transport along microtubule / positive regulation of natural killer cell degranulation / granzyme-mediated programmed cell death signaling pathway / phagolysosome membrane / cytolytic granule membrane / Golgi to lysosome transport / establishment of protein localization to organelle / lysosomal lumen acidification / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / autolysosome / azurophil granule membrane / ion channel inhibitor activity / autophagosome membrane / ficolin-1-rich granule membrane / multivesicular body / sarcolemma / melanosome / synaptic vesicle / late endosome / late endosome membrane / virus receptor activity / lysosome / protein stabilization / endosome membrane / protein domain specific binding / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Lysosome-associated membrane glycoprotein 2, transmembrane segment / Lysosome-associated membrane glycoprotein, conserved site / Lysosome-associated membrane glycoproteins duplicated domain signature. / LAMP glycoproteins transmembrane and cytoplasmic domain signature. / Lysosome-associated membrane glycoprotein / Lysosome-associated membrane glycoprotein 2-like, luminal domains / Lysosome-associated membrane glycoprotein family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysosome-associated membrane glycoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.366 Å
データ登録者Mathieu, M. / Dupuy, A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Other private フランス
引用ジャーナル: Mabs / 年: 2023
タイトル: Deciphering cross-species reactivity of LAMP-1 antibodies using deep mutational epitope mapping and AlphaFold.
著者: Pruvost, T. / Mathieu, M. / Dubois, S. / Maillere, B. / Vigne, E. / Nozach, H.
履歴
登録2022年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysosome-associated membrane glycoprotein 1
B: Lysosome-associated membrane glycoprotein 1
E: Fab B Heavy Chain
F: Fab B Light Chain
H: Fab B Heavy Chain
L: Fab B Light Chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,7066
ポリマ－134,7066
非ポリマー00
水4,846269
1
A: Lysosome-associated membrane glycoprotein 1
H: Fab B Heavy Chain
L: Fab B Light Chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3533
ポリマ－67,3533
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysosome-associated membrane glycoprotein 1
E: Fab B Heavy Chain
F: Fab B Light Chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3533
ポリマ－67,3533
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)149.932, 93.68, 108.009
Angle α, β, γ (deg.)90, 115.93, 90
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Lysosome-associated membrane glycoprotein 1 / LAMP-1 / Lysosome-associated membrane protein 1 / CD107 antigen-like family member A


分子量: 18863.150 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMP1 / プラスミド: pXL5907 / 詳細 (発現宿主): TrxA-His-Thr-LAMP1-29-195 / 細胞株 (発現宿主): 293
発現宿主: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
Variant (発現宿主): 293-F / 参照: UniProt: P11279
#2: 抗体 Fab B Heavy Chain


分子量: 24981.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: AbVec2.0-IGHG1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK293
#3: 抗体 Fab B Light Chain


分子量: 23508.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: AbVec1.1-IGLC / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.42 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 3350 20% - NaF 0.2M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→72.08 Å / Num. obs: 54397 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.37→2.65 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Num. unique obs: 15415 / CC1/2: 0.837 / Rpim(I) all: 0.305 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Fab domains

解像度: 2.366→72.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU R Cruickshank DPI: 0.415 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.4 / SU Rfree Blow DPI: 0.272 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.279
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2898 2767 -RANDOM
Rwork0.2514 ---
obs0.2534 54389 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 62.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.6462 Å20 Å2-2.9876 Å2
2--5.2562 Å20 Å2
3----13.9025 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.366→72.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8703 0 0 269 8972
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0088900HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0412100HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2963SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1486HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8900HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1210SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6470SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.38
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.17
LS精密化 シェル解像度: 2.37→2.38 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3497 58 -
Rwork0.3346 --
obs0.3354 1088 99.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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