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- PDB-8asn: Crystal structure of the apo human TTL in complex with tubulin-st... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8asn
タイトルCrystal structure of the apo human TTL in complex with tubulin-stathmin
要素
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-2B chain
  • Tubulin--tyrosine ligase
キーワードCELL CYCLE / cytoskeleton / tubulin tyrosine ligase / carbon-nitrogen bonds / amino-acid ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase / regulation of metaphase plate congression / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of axon extension / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding ...tubulin-tyrosine ligase / regulation of metaphase plate congression / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of axon extension / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / positive regulation of mitotic cell cycle / post-translational protein modification / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / nervous system development / mitotic cell cycle / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. ...Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain / Tubulin--tyrosine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.571 Å
データ登録者Vuillard, L. / Miallau, L.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the apo human TTL in complex with tubulin-stathmin
著者: Vuillard, L. / Miallau, L.
履歴
登録2022年8月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta-2B chain
E: Stathmin-4
F: Tubulin--tyrosine ligase
G: Tubulin--tyrosine ligase
H: Tubulin--tyrosine ligase
I: Tubulin--tyrosine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)397,28221
ポリマ－393,2319
非ポリマー4,05112
水8,251458
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, hTTL is monomeric in solution
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30620 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area120190 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)82.553, 199.636, 134.669
Angle α, β, γ (deg.)90, 97.02, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 4種, 9分子 ACBDEFGHI

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P81947
#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16883.197 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043
#4: タンパク質
Tubulin--tyrosine ligase / TTL


分子量: 43984.867 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NG68, tubulin-tyrosine ligase

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非ポリマー , 5種, 470分子

#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 458 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.09 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 4 % Tacsimate pH 6.0, 12 % PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98008 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.571→133.659 Å / Num. obs: 89154 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.571→2.803 Å / Num. unique obs: 4458 / CC1/2: 0.533

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8 (8-JUN-2022)精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SA0

1sa0


解像度: 2.571→133.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.422
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2731 4463 -RANDOM
Rwork0.2428 ---
obs0.2443 89154 65.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 67.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4628 Å20 Å2-1.6488 Å2
2--0.4655 Å20 Å2
3---0.9973 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.571→133.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25448 0 248 458 26154
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00626343HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.8235721HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d9158SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes4499HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it26338HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3361SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact20933SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.67
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.86
LS精密化 シェル解像度: 2.571→2.72 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3245 82 -
Rwork0.3041 --
obs--8.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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