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- PDB-8as2: Structure of arrestin2 in complex with 4P CCR5 phosphopeptide and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8as2
タイトルStructure of arrestin2 in complex with 4P CCR5 phosphopeptide and Fab30
要素
  • Beta-arrestin-1
  • C-C chemokine receptor type 5
  • Fab30 heavy chain
  • Fab30 light chain
キーワードSIGNALING PROTEIN / arrestin / GPCR
機能・相同性
機能・相同性情報


angiotensin receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / stress fiber assembly ...angiotensin receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / stress fiber assembly / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / pseudopodium / negative regulation of interleukin-6 production / enzyme inhibitor activity / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / clathrin-coated pit / insulin-like growth factor receptor binding / negative regulation of protein ubiquitination / cytoplasmic vesicle membrane / GTPase activator activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / G protein-coupled receptor binding / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / endocytic vesicle membrane / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of protein phosphorylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / G alpha (s) signalling events / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / nuclear body / Golgi membrane / lysosomal membrane / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
Phage display vector pTDisp (その他)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Isaikina, P. / Jakob, R.P. / Maier, T. / Grzesiek, S.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation31-201270 スイス
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2023
タイトル: A key GPCR phosphorylation motif discovered in arrestin2⋅CCR5 phosphopeptide complexes.
著者: Isaikina, P. / Petrovic, I. / Jakob, R.P. / Sarma, P. / Ranjan, A. / Baruah, M. / Panwalkar, V. / Maier, T. / Shukla, A.K. / Grzesiek, S.
履歴
登録2022年8月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-arrestin-1
B: C-C chemokine receptor type 5
H: Fab30 heavy chain
L: Fab30 light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,0254
ポリマ－92,0254
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.638, 122.178, 145.559
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 Beta-arrestin-1 / Arrestin beta-1 / Non-visual arrestin-2


分子量: 40319.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARRB1, ARR1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P49407
#2: タンパク質・ペプチド C-C chemokine receptor type 5


分子量: 2659.433 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Fab30 heavy chain


分子量: 25053.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Phage display vector pTDisp (その他)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 抗体 Fab30 light chain


分子量: 23992.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Phage display vector pTDisp (その他)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1% tryptone (w/v), 0.05M HEPES, 12 % PEG3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→49.49 Å / Num. obs: 17440 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.313 / Rpim(I) all: 0.128 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.866 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1676 / CC1/2: 0.673 / Rpim(I) all: 0.761 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4jqi

4jqi


解像度: 3.2→49.49 Å / SU ML: 0.6 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 42.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3163 827 4.74 %
Rwork0.2797 --
obs0.2814 17440 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 519.22 Å2 / Biso mean: 197.406 Å2 / Biso min: 98.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→49.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6096 0 32 0 6128
Biso mean--222.69 --
残基数----784
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.65991.8998-1.53934.7301-0.10382.28860.1551-0.07630.0259-1.0589-0.3292-0.3704-1.5541-0.8622-0.16911.40250.90591.03722.81730.64340.567615.422820.52-1.8178
20.27231.38490.35496.6732-0.61323.9164-0.5246-0.29660.8736-2.15191.29830.4612-1.0593-1.1433-0.09671.38950.30720.38871.79550.4291.526314.867615.97092.3385
34.8331.4235-1.93696.3276-1.04913.027-1.924-2.2635-0.972.0383-3.0828-1.15542.14091.65660.98161.78650.3144-0.04432.74670.32331.399811.8349-19.108435.4726
42.04721.7674-2.74286.2508-3.97695.39330.30680.1776-0.2250.263-0.4564-0.2442-0.1109-0.62190.16360.5980.05390.08642.3410.22220.86276.5067-5.709921.1036
56.592.5063-3.2063.1195-2.75085.0982-1.87492.1646-0.848-3.1332.1231-1.52951.3470.04430.03782.4629-1.0776-0.04041.9065-0.06791.54337.576214.4063-16.4893
63.63692.1533.06315.32531.8143.3859-0.24560.178-0.3219-0.16430.108-0.21530.0531-0.19110.13041.0164-0.0020.20282.98030.06371.0176-13.7052-9.0921-5.0083
73.60361.056-0.79845.91111.74782.98870.14811.1208-1.7742-0.4526-0.8524-0.71923.4663.585-0.11462.5610.9891-0.22593.2551-0.43681.0645-24.6788-31.5257-28.8639
86.9991.37221.34376.1439-2.91451.9871-1.08641.8809-1.0288-1.7690.084-0.8707-0.46031.2196-0.16281.8025-0.2361-0.14083.0024-0.41660.5425-4.1234-3.262-28.7441
92.25440.6919-2.82893.77710.23634.878-0.35370.2665-0.145-0.50230.36060.0924-0.5505-1.3577-1.22751.23770.33190.66993.25510.31620.6259-1.88630.1918-21.5617
102.3077-0.1520.57623.78591.08031.069-0.52030.97750.1465-1.08850.115-0.3460.9476-0.7952-0.35491.74340.36120.85693.2570.08620.97480.4689-6.3125-20.472
113.8201-0.823-0.86313.0483-0.70431.8215-2.0656-0.6403-1.6233-1.56020.27381.17911.0429-1.0101-0.1591.4746-0.6650.80033.0919-1.23531.8004-21.2509-24.3419-38.9432
123.18070.7662-1.89832.1119-2.12062.5734-0.55370.60650.3636-0.43780.7684-0.7115-1.40130.6248-0.75172.2716-0.07880.63571.7008-0.27281.5476-24.9283-15.6541-44.9873
136.36352.34280.45815.29280.97671.5663-1.3303-0.0921.0309-1.08320.1991.895-0.045-1.1194-0.24991.5759-0.64670.37362.1615-0.34371.2374-25.5693-21.7138-42.3872
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 150 )A6 - 150
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 151 through 182 )A151 - 182
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 183 through 203 )A183 - 203
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 204 through 357 )A204 - 357
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 335 through 338 )B335 - 338
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'H' and (resid 17 through 131 )H17 - 131
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'H' and (resid 132 through 236 )H132 - 236
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'L' and (resid 13 through 31 )L13 - 31
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'L' and (resid 32 through 51 )L32 - 51
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'L' and (resid 52 through 113 )L52 - 113
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'L' and (resid 114 through 152 )L114 - 152
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'L' and (resid 153 through 168 )L153 - 168
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'L' and (resid 169 through 224 )L169 - 224

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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