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万見
- PDB-8arv: Structure of the EAL domain of BifA from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8arv
タイトルStructure of the EAL domain of BifA from Pseudomonas aeruginosa
要素Bifunctional diguanylate cyclase/phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE / EAL domain / PDE / phosphodiesterase / BifA / Pseudomonas aeruginosa / c-di-GMP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of single-species biofilm formation / cyclic-guanylate-specific phosphodiesterase activity / single-species biofilm formation / membrane
類似検索 - 分子機能
Putative diguanylate phosphodiesterase / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain / EAL domain profile. / Diguanylate cyclase, GGDEF domain / diguanylate cyclase / GGDEF domain profile. / GGDEF domain / Nucleotide cyclase ...Putative diguanylate phosphodiesterase / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain / EAL domain profile. / Diguanylate cyclase, GGDEF domain / diguanylate cyclase / GGDEF domain profile. / GGDEF domain / Nucleotide cyclase / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Dias Teixeira, R. / Jenal, U. / Hiller, S.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030_189253 スイス
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2023
タイトル: A genetic switch controls Pseudomonas aeruginosa surface colonization.
著者: Manner, C. / Dias Teixeira, R. / Saha, D. / Kaczmarczyk, A. / Zemp, R. / Wyss, F. / Jaeger, T. / Laventie, B.J. / Boyer, S. / Malone, J.G. / Qvortrup, K. / Andersen, J.B. / Givskov, M. / ...著者: Manner, C. / Dias Teixeira, R. / Saha, D. / Kaczmarczyk, A. / Zemp, R. / Wyss, F. / Jaeger, T. / Laventie, B.J. / Boyer, S. / Malone, J.G. / Qvortrup, K. / Andersen, J.B. / Givskov, M. / Tolker-Nielsen, T. / Hiller, S. / Drescher, K. / Jenal, U.
履歴
登録2022年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional diguanylate cyclase/phosphodiesterase
B: Bifunctional diguanylate cyclase/phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3234
ポリマ－62,2752
非ポリマー492
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology, In PdeL, another c-di-GMP phosphodiesterase, it was shown that the protein can adopt a dimeric and tetrameric state.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area22620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.697, 117.503, 117.824
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional diguanylate cyclase/phosphodiesterase / BifA / Cyclic-di-GMP phosphodiesterase BifA


分子量: 31137.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: bifA, PA4367 / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HW35, cyclic-guanylate-specific phosphodiesterase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.4
詳細: 0.1 M Tris pH 8.4, 36 % w/v PEG monomethyl ether 2,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→39.27 Å / Num. obs: 38626 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 29.56 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.133 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 1.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2434 / CC1/2: 0.69 / Rpim(I) all: 0.64 / Rrim(I) all: 1.7 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.1_3865精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Modeller

解像度: 1.9→37.25 Å / SU ML: 0.2187 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.7592
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2489 1875 4.86 %
Rwork0.2093 36691 -
obs0.2112 38566 98.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→37.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4072 0 2 109 4183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00554150
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89215629
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0557634
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059737
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.7391559
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.23951240.22542774X-RAY DIFFRACTION97.97
1.95-2.010.31331380.22932801X-RAY DIFFRACTION99.97
2.01-2.070.24011540.22272764X-RAY DIFFRACTION98.55
2.07-2.150.26611590.21672782X-RAY DIFFRACTION99.53
2.15-2.230.25221130.21052654X-RAY DIFFRACTION93.76
2.23-2.340.25211240.22312831X-RAY DIFFRACTION99.43
2.34-2.460.28711610.21922834X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.610.33071580.22972798X-RAY DIFFRACTION99.7
2.61-2.810.28041600.2332815X-RAY DIFFRACTION99.87
2.81-3.10.30181630.22822857X-RAY DIFFRACTION99.93
3.1-3.540.2511470.21342884X-RAY DIFFRACTION100
3.55-4.460.18791320.18412802X-RAY DIFFRACTION95.85
4.47-37.250.21861420.19593095X-RAY DIFFRACTION99.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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