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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ar8 | ||||||
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タイトル | Bovine glutamate dehydrogenase in complex with ADP at 2.4 A resolution | ||||||
![]() | Glutamate dehydrogenase (NAD(P)(+)) | ||||||
![]() | CYTOSOLIC PROTEIN / Glutamate dehydrogenase / allosteric regulator / ADP | ||||||
機能・相同性 | ![]() Glutamate and glutamine metabolism / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of insulin secretion / mitochondrial matrix ...Glutamate and glutamine metabolism / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of insulin secretion / mitochondrial matrix / nucleotide binding / mitochondrion 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Aleshin, V.A. / Bellinzoni, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural Basis for the Binding of Allosteric Activators Leucine and ADP to Mammalian Glutamate Dehydrogenase. 著者: Aleshin, V.A. / Bunik, V.I. / Bruch, E.M. / Bellinzoni, M. #1: ![]() タイトル: Structural Basis for the Binding of Allosteric Activators Leucine and ADP to Mammalian Glutamate Dehydrogenase 著者: Aleshin, V.A. / Bunik, V.I. / Bruch, E.M. / Bellinzoni, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 970.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 109.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 153.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8ar7C ![]() 3jczS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 61715.160 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A140T871, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] #2: 化合物 | ChemComp-ADP / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.21 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 20 mM CaCl2, 100 mM Na-acetate buffer (pH 4.6), 30% MPD (2-methyl-2,4-pentanediol) |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97625 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→47.458 Å / Num. obs: 96056 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.925 / Rpim(I) all: 0.175 / Net I/σ(I): 5 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.484 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4805 / CC1/2: 0.668 / Rpim(I) all: 0.398 / % possible all: 86 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3JCZ 解像度: 2.4→47.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 2.36 / SU Rfree Blow DPI: 0.302
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原子変位パラメータ | Biso mean: 41.39 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.31 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.46 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.44 Å
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精密化 TLS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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