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- PDB-8anb: 14-3-3 sigma sirtuin-1 phospho-peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8anb
タイトル14-3-3 sigma sirtuin-1 phospho-peptide complex
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Sirtuin 1 deacetylase
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Human sirtuin / human 14-3-3 sigma / protein complex / phospho-peptide / NAD / deacetylase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of protein kinase activity / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Weyand, M. / Steegborn, C. / Debbert, L.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)DFG STE-1701/15 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 14-3-3 sigma sirtuin-1 phospho-peptide complex
著者: Weyand, M. / Steegborn, C.
履歴
登録2022年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: Sirtuin 1 deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3064
ポリマ－27,2472
非ポリマー602
水5,819323
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Sirtuin 1 deacetylase
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: Sirtuin 1 deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6138
ポリマ－54,4934
非ポリマー1204
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_567x,-y+1,-z+21
Buried area4410 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area21980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.010, 95.550, 79.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Sigma WT adaptor / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26139.461 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Sirtuin 1 deacetylase


分子量: 1107.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes/NaOH pH 7.5, 0.2 M CaCl2, 26% (v/v) PEG 400, 5% (v/v) glycerol, 1 mM TCEP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918409 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918409 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→48.89 Å / Num. obs: 38275 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.652 % / Biso Wilson estimate: 26.932 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rrim(I) all: 0.05 / Χ2: 0.986 / Net I/σ(I): 18.55 / Num. measured all: 139769
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.64-1.683.5480.3214.129618279127110.9040.37997.1
1.68-1.733.5320.2594.999733276227560.9230.30699.8
1.73-1.783.4760.2215.729253266726620.9370.26299.8
1.78-1.833.7140.1817.289553257425720.9590.21299.9
1.83-1.893.8210.1498.829641252625230.9770.17499.9
1.89-1.963.7790.12310.589203243624350.9810.144100
1.96-2.033.7720.09313.368856234823480.990.109100
2.03-2.123.730.07216.358418226022570.9930.08599.9
2.12-2.213.5090.058197575216421590.9950.06999.8
2.21-2.323.5630.0521.857492210821030.9960.05999.8
2.32-2.443.8760.04624.877581195719560.9970.05499.9
2.44-2.593.8280.04326.357265189918980.9970.0599.9
2.59-2.773.7760.03828.856645176317600.9980.04499.8
2.77-2.993.650.03531.446051166816580.9970.04199.4
2.99-3.283.4130.03233.25147151715080.9970.03899.4
3.28-3.663.640.0338.115041139113850.9980.03599.6
3.66-4.233.7410.02840.84609123912320.9980.03399.4
4.23-5.183.5660.02840.423723104910440.9980.03399.5
5.18-7.333.280.02837.3927038328240.9980.03399
7.33-48.893.4340.02842.0516624934840.9980.03398.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0352精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YWT

1ywt


解像度: 1.64→48.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 3.38 / SU ML: 0.06 / SU R Cruickshank DPI: 0.0877 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.088 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2044 1943 5.1 %RANDOM
Rwork0.1757 ---
obs0.1772 36279 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.18 Å2 / Biso mean: 20.754 Å2 / Biso min: 11.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å2-0 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3----0.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.64→48.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1822 0 3 329 2154
Biso mean--36.13 34.26 -
残基数----234
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0122101
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0161881
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3941.642862
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5061.5564418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4855284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg9.721017
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.53910375
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022467
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02405
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.682 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 122 -
Rwork0.247 2588 -
obs--97.48 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.33430.4803-0.81581.80140.16081.9135-0.06880.0696-0.1677-0.0445-0.01910.1311-0.0639-0.13560.08790.03040.0046-0.00170.01-0.01050.056111.797628.653380.5526
212.5576-1.9890.126912.8469-0.70042.2994-0.11450.56040.5934-0.13960.14141.1666-0.3584-0.5667-0.02690.09890.0685-0.04340.17510.0570.22631.674231.835275.9696
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 231
2X-RAY DIFFRACTION2P666 - 675

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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