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- PDB-8amv: RepB pMV158 hexamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8amv
タイトルRepB pMV158 hexamer
要素Replication protein RepBDNA複製
キーワードREPLICATION (DNA複製) / rolling circle replication (ローリングサークル) / RepB / pMV158
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase activity / extrachromosomal circular DNA / DNA複製 / DNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Plasmid replication protein / Plasmid replication protein, C-terminal domain superfamily / Plasmid replication protein, origin binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Replication protein RepB
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus agalactiae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Machon, C. / Amodio, J. / Boer, R.D. / Ruiz-Maso, J.A. / del Solar, G. / Coll, M.
資金援助 スペイン, 8件
組織認可番号国
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)RYC-2011-09071 スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BFU2014-53550-P スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BFU2017-83720-P スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)MDM-2014-0435 スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)SEV-2015-0500 スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)RTI2018-097114-B-I00 スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BFU2010-19597 スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)8-CSD00C-08-41920 スペイン
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: Structures of pMV158 replication initiator RepB with and without DNA reveal a flexible dual-function protein.
著者: Machon, C. / Ruiz-Maso, J.A. / Amodio, J. / Boer, D.R. / Bordanaba-Ruiseco, L. / Bury, K. / Konieczny, I. / Del Solar, G. / Coll, M.
履歴
登録2022年8月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein RepB
B: Replication protein RepB
C: Replication protein RepB
D: Replication protein RepB
E: Replication protein RepB
F: Replication protein RepB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,31513
ポリマ－145,7236
非ポリマー5937
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13760 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area60930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.910, 79.330, 114.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.924, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Auth seq-ID: 4 - 203 / Label seq-ID: 4 - 203

Dom-IDComponent-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
11chain 'A'AA
22chain 'B'BB
33(chain 'C' and resid 4 through 203)CC
44(chain 'E' and resid 4 through 203)EE
55chain 'F'FF

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要素

#1: タンパク質
Replication protein RepB / DNA複製


分子量: 24287.105 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae (バクテリア)
遺伝子: repB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P13921
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 100 mM Na/K phosphate pH 6.2 200 mM NaCl 10 % PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→45.52 Å / Num. obs: 40217 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 76.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.77→45.52 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 1.097 / Num. unique obs: 3702

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DKX

3dkx


解像度: 2.77→45.48 Å / SU ML: 0.4368 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.332
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2671 1976 4.92 %
Rwork0.2182 38195 -
obs0.2206 40171 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 87.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.77→45.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9533 0 31 51 9615
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0119738
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.410313139
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07431502
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00971620
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.74391272
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.77-2.840.35081380.34812479X-RAY DIFFRACTION90.62
2.84-2.920.37941450.3232691X-RAY DIFFRACTION99.96
2.92-30.31571570.29192724X-RAY DIFFRACTION99.86
3-3.10.31861320.26612754X-RAY DIFFRACTION99.93
3.1-3.210.30161390.23952718X-RAY DIFFRACTION99.97
3.21-3.340.32261520.2592718X-RAY DIFFRACTION99.9
3.34-3.490.30731430.2372745X-RAY DIFFRACTION99.93
3.49-3.670.28951420.21942735X-RAY DIFFRACTION100
3.67-3.90.29151220.21082744X-RAY DIFFRACTION99.97
3.9-4.20.30631470.21262738X-RAY DIFFRACTION99.9
4.21-4.630.22451510.18842744X-RAY DIFFRACTION99.83
4.63-5.30.26241190.19912791X-RAY DIFFRACTION99.97
5.3-6.670.24991450.21922776X-RAY DIFFRACTION99.97
6.67-45.480.20771440.19332838X-RAY DIFFRACTION99.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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