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- PDB-8ams: Complex of human TRIM2 RING domain, UBCH5C, and Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ams
タイトルComplex of human TRIM2 RING domain, UBCH5C, and Ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-C
  • Tripartite motif-containing protein 2
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / E3 ligase / zinc-binding / TRIM proteins / E2 conjugating enzyme / Ubiquitin / RING domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K6-linked ubiquitination / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / negative regulation of BMP signaling pathway / protein monoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination ...protein K6-linked ubiquitination / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / negative regulation of BMP signaling pathway / protein monoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / regulation of neuron apoptotic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / cellular response to leukemia inhibitory factor / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD
類似検索 - 分子機能
: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains ...: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Immunoglobulin E-set / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / Tripartite motif-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Perez-Borrajero, C. / Kotova, I. / Murciano, B. / Hennig, J.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号
EIPOD fellowship under Marie Sklodowska-Curie Actions COFUND664726 ドイツ
German Research Foundation (DFG)HE 7291_1 ドイツ
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural and biophysical studies of TRIM2 and TRIM3
著者: Perez-Borrajero, C. / Hennig, J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / : 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / : 2010
タイトル: Features and development of Coot.
著者: P Emsley / B Lohkamp / W G Scott / K Cowtan /
要旨: Coot is a molecular-graphics application for model building and validation of biological macromolecules. The program displays electron-density maps and atomic models and allows model manipulations ...Coot is a molecular-graphics application for model building and validation of biological macromolecules. The program displays electron-density maps and atomic models and allows model manipulations such as idealization, real-space refinement, manual rotation/translation, rigid-body fitting, ligand search, solvation, mutations, rotamers and Ramachandran idealization. Furthermore, tools are provided for model validation as well as interfaces to external programs for refinement, validation and graphics. The software is designed to be easy to learn for novice users, which is achieved by ensuring that tools for common tasks are 'discoverable' through familiar user-interface elements (menus and toolbars) or by intuitive behaviour (mouse controls). Recent developments have focused on providing tools for expert users, with customisable key bindings, extensions and an extensive scripting interface. The software is under rapid development, but has already achieved very widespread use within the crystallographic community. The current state of the software is presented, with a description of the facilities available and of some of the underlying methods employed.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / : 2010
タイトル: XDS.
著者: Kabsch, W.
#5: ジャーナル: J Synchrotron Radiat / : 2020
タイトル: ID30A-3 (MASSIF-3) - a beamline for macromolecular crystallography at the ESRF with a small intense beam.
著者: von Stetten, D. / Carpentier, P. / Flot, D. / Beteva, A. / Caserotto, H. / Dobias, F. / Guijarro, M. / Giraud, T. / Lentini, M. / McSweeney, S. / Royant, A. / Petitdemange, S. / Sinoir, J. / ...著者: von Stetten, D. / Carpentier, P. / Flot, D. / Beteva, A. / Caserotto, H. / Dobias, F. / Guijarro, M. / Giraud, T. / Lentini, M. / McSweeney, S. / Royant, A. / Petitdemange, S. / Sinoir, J. / Surr, J. / Svensson, O. / Theveneau, P. / Leonard, G.A. / Mueller-Dieckmann, C.
履歴
登録2022年8月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
C: Tripartite motif-containing protein 2
D: Tripartite motif-containing protein 2
E: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,84019
ポリマ-79,3795
非ポリマー1,46114
2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.120, 69.270, 151.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and ((resid 0 and (name N or name...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 0 or resid 2 through 15...
d_1ens_2(chain "C" and (resid 10 through 21 or (resid 22...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 10 through 14 or (resid 15...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1HISHISA2
d_12ens_1ALAARGA4 - 17
d_13ens_1ALAGLNA21 - 22
d_14ens_1ARGPROA24 - 27
d_15ens_1GLYPHEA29 - 33
d_16ens_1TRPTRPA35
d_17ens_1ALASERA37 - 93
d_18ens_1TRPILEA95 - 101
d_19ens_1LYSPROA103 - 115
d_110ens_1PROASPA117 - 118
d_111ens_1PROTHRA120 - 131
d_112ens_1ARGASNA133 - 137
d_113ens_1ILEMETA139 - 149
d_21ens_1HISHISB2
d_22ens_1ALAARGB4 - 17
d_23ens_1ALAGLNB20 - 21
d_24ens_1ARGPROB23 - 26
d_25ens_1GLYPHEB28 - 32
d_26ens_1TRPTRPB34
d_27ens_1ALASERB36 - 92
d_28ens_1TRPILEB94 - 100
d_29ens_1LYSPROB102 - 114
d_210ens_1PROASPB116 - 117
d_211ens_1PROTHRB119 - 130
d_212ens_1ARGASNB132 - 136
d_213ens_1ILEMETB138 - 148
d_11ens_2SERLYSC1 - 22
d_12ens_2PROLEUC24 - 77
d_13ens_2ASPARGC79 - 83
d_21ens_2SERLYSD2 - 23
d_22ens_2PROLEUD25 - 78
d_23ens_2ASPARGD80 - 84

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.550713783446, -0.777427585624, 0.303843179673), (0.798002508116, 0.597123957774, 0.0814553625745), (-0.244757687851, 0.197609028548, 0.949233557179)23.7658187242, -19.2166396075, -13.0491156012
2given(0.612428262141, 0.764070327129, -0.20280078632), (0.752874713601, -0.641968820656, -0.145105819751), (-0.241062832788, -0.0638166789022, -0.968409077891)29.5389773189, -65.6162503806, -9.53999310035

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要素

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タンパク質 , 3種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / Ubiquitin carrier protein D3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 3 / Ubiquitin-protein ligase D3


分子量: 16955.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D3, UBC5C, UBCH5C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P61077, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 2 / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM2 / RING finger protein 86 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM2


分子量: 16914.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM2, KIAA0517, RNF86 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C040, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 11639.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

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非ポリマー , 4種, 172分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-PE8 / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / オクタエチレングリコ-ル


分子量: 370.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C16H34O9
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.45 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M sodium formate, 0.1 M bis-tris propane, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.295→40.92 Å / Num. obs: 32226 / % possible obs: 97.52 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 50.47 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 14.54
反射 シェル解像度: 2.295→2.377 Å / Num. unique obs: 2629 / CC1/2: 0.549

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSJan 10, 2022データスケーリング
XDSJan 10, 2022データ削減
MxCuBEデータ収集
PHENIX1.20.1_4487位相決定
Coot0.9.8.1モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RING domain of TRIM2, Ubiquitin

解像度: 2.4→40.92 Å / SU ML: 0.3798 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 27.072
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2326 1606 4.97 %
Rwork0.2141 51463 -
obs0.215 32103 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 50.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4088 0 83 158 4329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124332
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.67835912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0837693
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057753
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1871613
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONcartesian NCS0.742597886007
ens_2d_2CX-RAY DIFFRACTIONcartesian NCS0.714085992862
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.440.40721390.40322698X-RAY DIFFRACTION99.27
2.44-2.490.43711430.34292725X-RAY DIFFRACTION99.51
2.49-2.540.34031440.29172683X-RAY DIFFRACTION99.72
2.54-2.60.24061410.26362698X-RAY DIFFRACTION99.72
2.6-2.660.28841420.2712698X-RAY DIFFRACTION99.86
2.66-2.720.26451420.26512713X-RAY DIFFRACTION99.72
2.72-2.80.37351400.28852711X-RAY DIFFRACTION99.72
2.8-2.880.3261410.2632730X-RAY DIFFRACTION99.93
2.88-2.970.28711430.24132703X-RAY DIFFRACTION100
2.97-3.080.2611410.23942701X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.20.28781360.23482720X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.350.28531440.21562733X-RAY DIFFRACTION99.93
3.35-3.520.23411470.20412692X-RAY DIFFRACTION100
3.52-3.740.19991460.19292721X-RAY DIFFRACTION99.97
3.74-4.030.17741390.17582722X-RAY DIFFRACTION99.97
4.03-4.440.18611390.17422705X-RAY DIFFRACTION99.89
4.44-5.080.1641410.16962705X-RAY DIFFRACTION99.79
5.08-6.40.20261430.20432727X-RAY DIFFRACTION99.97
6.4-40.920.2111410.20622678X-RAY DIFFRACTION98.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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