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- PDB-8aka: Human Sirt6 in complex with ADP-ribose and fragment cis-resveratrol -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8aka
タイトルHuman Sirt6 in complex with ADP-ribose and fragment cis-resveratrol
要素NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
キーワードHYDROLASE / Deacylase / Fragment
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / ketone biosynthetic process / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin ...histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / ketone biosynthetic process / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / positive regulation of stem cell differentiation / negative regulation of D-glucose import / positive regulation of chondrocyte proliferation / transposable element silencing / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / cardiac muscle cell differentiation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / pericentric heterochromatin formation / protein deacetylation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of blood vessel branching / negative regulation of glycolytic process / TORC2 complex binding / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein secretion / positive regulation of double-strand break repair / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of stem cell proliferation / lncRNA binding / negative regulation of gene expression, epigenetic / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of telomere maintenance / regulation of lipid metabolic process / site of DNA damage / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of fat cell differentiation / subtelomeric heterochromatin formation / pericentric heterochromatin / response to UV / regulation of protein localization to plasma membrane / nucleosome binding / enzyme regulator activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / positive regulation of protein export from nucleus / determination of adult lifespan / circadian regulation of gene expression / base-excision repair / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / protein destabilization / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / positive regulation of fibroblast proliferation / protein import into nucleus / transcription corepressor activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / glucose homeostasis / double-strand break repair / site of double-strand break / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Processing of DNA double-strand break ends / damaged DNA binding / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / chromatin / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / RESVERATROL / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者You, W. / Steegborn, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Development of novel Sirtuin 6 inhibitors and activators based on a protein crystallography-based fragment screen
著者: You, W. / Steegborn, C.
履歴
登録2022年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,75330
ポリマ－67,2632
非ポリマー3,48928
水2,522140
1
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,45916
ポリマ－33,6321
非ポリマー1,82715
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,29414
ポリマ－33,6321
非ポリマー1,66213
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.034, 91.034, 143.196
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 15 - 297 / Label seq-ID: 9 - 291

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.346254, -0.938129, 0.004659), (-0.938127, -0.346272, -0.003664), (0.005051, -0.003102, -0.999982)-0.15323, 0.21009, 61.11182

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6 / Regulatory protein SIR2 homolog 6 / SIR2-like protein 6


分子量: 33631.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT6, SIR2L6 / プラスミド: pET151-D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) pLysS
参照: UniProt: Q8N6T7, protein acetyllysine N-acetyltransferase

-
非ポリマー , 9種, 168分子

#2: 化合物 ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-STL / RESVERATROL


分子量: 228.243 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H12O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#8: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 1.6 M (NH4)2SO4, 10% PEG 400, and Bis-Tris buffer pH 5.7
PH範囲: 5.7-6.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.625
11-K, -H, -L20.375
反射解像度: 1.77→45.52 Å / Num. obs: 65354 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 36.437 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.77→1.88 Å / 冗長度: 5.8 % / Num. unique obs: 10450 / CC1/2: 0.247 / Rrim(I) all: 2.53 / % possible all: 99

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MF6

5mf6


解像度: 1.77→43.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 2.086 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.022 / ESU R Free: 0.022 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2074 2121 3.2 %RANDOM
Rwork0.1786 ---
obs0.1795 63232 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.33 Å2 / Biso mean: 37.869 Å2 / Biso min: 14.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.53 Å2-0 Å2-0 Å2
2---16.53 Å2-0 Å2
3---33.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.77→43.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4360 0 203 140 4703
Biso mean--47.06 36.06 -
残基数----559
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0134643
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0174411
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6831.6656300
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2621.58610164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9095555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.75819.876242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.16115764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4261549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2590
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025037
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021031
Refine LS restraints NCS数: 2145 / タイプ: TIGHT THERMAL / Rms dev position: 4.71 Å / Weight position: 0.5
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.814 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.432 145 -
Rwork0.384 4582 -
obs--97.65 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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