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- PDB-8aih: Crystal Structure of Enterococcus faecium Nicotinate Nucleotide A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8aih
タイトルCrystal Structure of Enterococcus faecium Nicotinate Nucleotide Adenylyltransferase at 1.9 Angstroms Resolution
要素Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Enterococcus faecium / Nicotinate nucleotide adenylyltransferase / ATP / Adenine
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / NAD+ biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Nicotinate/nicotinamide nucleotide adenylyltransferase / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DIHYDROGENPHOSPHATE ION / Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pandian, R. / Jeje, O.A. / Sayed, Y. / Achilonu, I.A.
資金援助 英国, 南アフリカ, 2件
組織認可番号国
Science and Technology Funding CouncilST/R002754/1 英国
South African Medical Research Council self-initiated research grant (SAMRC SIR Grant)ACHL019 南アフリカ
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2023
タイトル: Obtaining high yield recombinant Enterococcus faecium nicotinate nucleotide adenylyltransferase for X-ray crystallography and biophysical studies.
著者: Jeje, O. / Pandian, R. / Sayed, Y. / Achilonu, I.
履歴
登録2022年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9213
ポリマ－24,7281
非ポリマー1932
水1,892105
1
A: Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子

A: Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8436
ポリマ－49,4562
非ポリマー3864
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y,-z+1/21
Buried area2740 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area18360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.650, 64.540, 108.540
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / Deamido-NAD(+) diphosphorylase / Deamido-NAD(+) pyrophosphorylase / Nicotinate mononucleotide ...Deamido-NAD(+) diphosphorylase / Deamido-NAD(+) pyrophosphorylase / Nicotinate mononucleotide adenylyltransferase / NaMN adenylyltransferase


分子量: 24728.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterococcus faecium (バクテリア)
遺伝子: nadD, nadD_1, B1P95_04405, BU194_05695, DTPHA_1401727, HMPREF3199_01612
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A133MWI0, nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-2HP / DIHYDROGENPHOSPHATE ION / (りん酸ジ水素)イオン


分子量: 96.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O4P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.1 % / 解説: Bipyramid
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 15 mg/mL EfNNAT in 50 mM HEPES, 150 mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3 at pH 7.2 with the crystallization condition of 0.1 M Tris (pH 8.5), 2.0 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月3日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45.32 Å / Num. obs: 17988 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 33.03 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.217 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.226 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 874 / CC1/2: 0.283 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
xia2データスケーリング
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homology structure generated by AlphaFold

解像度: 1.9→45.32 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2787 921 5.12 %
Rwork0.236 17050 -
obs0.2384 17971 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 170.5 Å2 / Biso mean: 54.5859 Å2 / Biso min: 21.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→45.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1494 0 10 105 1609
Biso mean--70.45 59.02 -
残基数----184
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-20.37631240.33032373249799
2-2.130.32821220.314924102532100
2.13-2.290.3531100.303324392549100
2.29-2.520.34641440.290424142558100
2.52-2.880.33351190.275124242543100
2.89-3.630.30581600.241824222582100
3.63-45.320.22751420.192625682710100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.4901 Å / Origin y: -1.1206 Å / Origin z: 11.2882 Å
111213212223313233
T0.2704 Å20.0541 Å2-0.0682 Å2-0.2524 Å2-0.0595 Å2--0.2708 Å2
L0.9615 °20.8592 °2-0.6906 °2-3.707 °2-1.4037 °2--4.3191 °2
S0.0575 Å °0.0919 Å °-0.1044 Å °-0.0663 Å °0.0466 Å °-0.1111 Å °0.3626 Å °0.0732 Å °-0.0803 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA23 - 212
2X-RAY DIFFRACTION1allA302 - 303
3X-RAY DIFFRACTION1allW1 - 105

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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