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- PDB-8ag0: Crystal structure of mutant PRELID3a-TRIAP1 complex - R53E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ag0
タイトルCrystal structure of mutant PRELID3a-TRIAP1 complex - R53E
要素
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TP53-regulated inhibitor of apoptosis 1
  • PRELI domain containing protein 3A
キーワードLIPID TRANSPORT / Complex / phospholipid transport / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane lipid distribution / phosphatidic acid transfer activity / positive regulation of phospholipid transport / phospholipid transport / phospholipid translocation / detection of maltose stimulus / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / maltose transport complex / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / carbohydrate transport ...regulation of membrane lipid distribution / phosphatidic acid transfer activity / positive regulation of phospholipid transport / phospholipid transport / phospholipid translocation / detection of maltose stimulus / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / maltose transport complex / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / carbohydrate transport / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / Mitochondrial protein degradation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / mitochondrial intermembrane space / cellular response to UV / p53 binding / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PRELI/MSF1 domain / Slowmo/Ups family / PRELI-like family / PRELI/MSF1 domain profile. / Mitochondrial distribution/morphology family 35/apoptosis / Uncharacterised protein family (UPF0203) / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. ...PRELI/MSF1 domain / Slowmo/Ups family / PRELI-like family / PRELI/MSF1 domain profile. / Mitochondrial distribution/morphology family 35/apoptosis / Uncharacterised protein family (UPF0203) / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
TP53-regulated inhibitor of apoptosis 1 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / PRELI domain containing protein 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Milara, X. / Perez-Dorado, J.I. / Matthews, S.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M019403/1 英国
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2022
タイトル: An intermolecular hydrogen bonded network in the PRELID-TRIAP protein family plays a role in lipid sensing.
著者: Miliara, X. / Tatsuta, T. / Eiyama, A. / Langer, T. / Rouse, S.L. / Matthews, S.
履歴
登録2022年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRELI domain containing protein 3A
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TP53-regulated inhibitor of apoptosis 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2443
ポリマ－69,9012
非ポリマー3421
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.300, 66.815, 82.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.460, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 PRELI domain containing protein 3A / Protein slowmo homolog 1


分子量: 20961.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRELID3A, C18orf43, SLMO1 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96N28
#2: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TP53-regulated inhibitor of apoptosis 1 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Protein 15E1.1 / WF-1 / p53- ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Protein 15E1.1 / WF-1 / p53-inducible cell-survival factor / p53CSV


分子量: 48939.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, TRIAP1, 15E1.1, HSPC132 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: O43715
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.73 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: Sodium acetate pH 4.6, 8% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→45.41 Å / Num. obs: 18444 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 55.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.62 / Num. unique obs: 2445

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZXV

4zxv


解像度: 2.7→45.41 Å / SU ML: 0.4932 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 38.4144
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3036 964 5.23 %
Rwork0.2135 17452 -
obs0.2184 18416 98.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 63.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→45.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4523 0 23 49 4595
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00824652
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06646334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0588715
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0085813
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.7641640
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.840.42361260.33152487X-RAY DIFFRACTION99.09
2.84-3.020.36171360.29662477X-RAY DIFFRACTION98.75
3.02-3.250.3651410.26272456X-RAY DIFFRACTION98.75
3.25-3.580.35151310.2462473X-RAY DIFFRACTION98.86
3.58-4.10.30531430.19782487X-RAY DIFFRACTION98.65
4.1-5.160.23041490.16612515X-RAY DIFFRACTION99.48
5.16-45.410.28931380.192557X-RAY DIFFRACTION99.04
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.68885940322 Å / Origin y: 15.6777461761 Å / Origin z: -46.5987700059 Å
111213212223313233
T0.299391905172 Å2-0.0796625277538 Å2-0.021948613208 Å2-0.264584160853 Å2-0.0391607459029 Å2--0.483643859432 Å2
L1.21598789284 °2-0.353631539075 °20.0788655295472 °2-0.845979247917 °2-0.498780773811 °2--2.24501821445 °2
S0.0429306078544 Å °0.0359271021135 Å °-0.0624637413474 Å °-0.150423564649 Å °-0.030660780078 Å °0.0511374740123 Å °0.103114094781 Å °-0.290096972609 Å °-0.00773904667112 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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