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- PDB-8af3: Sterol carrier protein Artifical metalloenzyme incorporating Q111... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8af3
タイトルSterol carrier protein Artifical metalloenzyme incorporating Q111C mutation coupled to 2,2'-bipyridine
要素Enoyl-CoA hydratase 2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / de novo protein / artificial metalloenzyme / bipyridine adduct
機能・相同性
機能・相同性情報


3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase / 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity / very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / : / (3R)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase 2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity ...3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase / 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity / very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / : / (3R)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase 2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / alpha-linolenic acid (ALA) metabolism / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / Beta-oxidation of very long chain fatty acids / very long-chain fatty acid metabolic process / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / Sertoli cell development / enoyl-CoA hydratase activity / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / peroxisomal membrane / estrogen metabolic process / fatty acid beta-oxidation / peroxisomal matrix / androgen metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / isomerase activity / Peroxisomal protein import / osteoblast differentiation / peroxisome / protein homodimerization activity / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain superfamily / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / HotDog domain superfamily / short chain dehydrogenase ...: / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain superfamily / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / HotDog domain superfamily / short chain dehydrogenase / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Peroxisomal multifunctional enzyme type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Richardson, J.M. / Klemencic, E. / Jarvis, A.G.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
UK Research and Innovation (UKRI)MR/S017402/1 英国
Wellcome Trust204804/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Catalysis Science And Technology / 年: 2024
タイトル: Using BpyAla to generate copper artificial metalloenzymes: a catalytic and structural study.
著者: Klemencic, E. / Brewster, R.C. / Ali, H.S. / Richardson, J.M. / Jarvis, A.G.
履歴
登録2022年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.22024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年4月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02024年7月10日Group: Data collection / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _entity.formula_weight
改定 2.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Enoyl-CoA hydratase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0165
ポリマ－13,4081
非ポリマー6084
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area6870 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)35.160, 51.050, 63.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Enoyl-CoA hydratase 2 / 3-alpha / 7-alpha / 12-alpha-trihydroxy-5-beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase


分子量: 13407.677 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 2,2-Bipyridine was coupled to a cysteine at position 111
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSD17B4, EDH17B4, SDR8C1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51659, 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase, enoyl-CoA hydratase 2
#2: 化合物 ChemComp-TRT / FRAGMENT OF TRITON X-100 / 1-{2-[2-(2-METHOXYETHOXY)ETHOXY]ETHOXY}-4-(1,1,3,3-TETRAMETHYLBUTYL)BENZENE


分子量: 352.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36O4 / コメント: 可溶化剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.79 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: well solution 2.3M ammonium sulphate, 100 mM citric acid pH 5.6 and 200 mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 81 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.378 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.378 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→39.68 Å / Num. obs: 32696 / % possible obs: 97.14 % / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 32.77 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.044 / Net I/σ(I): 26.4
反射 シェル解像度: 1.52→1.574 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 1005 / CC1/2: 0.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.19.1_4122精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IKT

1ikt


解像度: 1.52→39.68 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 32.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2389 1559 4.77 %
Rwork0.2266 31137 -
obs0.2272 32696 96.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 129.73 Å2 / Biso mean: 56.8164 Å2 / Biso min: 25.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.52→39.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数910 0 72 44 1026
Biso mean--81.31 52.66 -
残基数----116
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.52-1.570.41851330.40182198233177
1.57-1.630.45071250.34272696282191
1.63-1.690.29521510.305629073058100
1.69-1.770.30931500.289329453095100
1.77-1.860.29991420.2928903032100
1.86-1.980.35111430.279229253068100
1.98-2.130.1871560.248529113067100
2.13-2.340.26761460.241929313077100
2.34-2.680.22491420.241329293071100
2.68-3.380.24821440.221629013045100
3.38-39.680.21161270.19782904303199
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.1941 Å / Origin y: 31.4984 Å / Origin z: 10.9324 Å
111213212223313233
T0.3051 Å20.0014 Å20.0169 Å2-0.2048 Å20.0164 Å2--0.1935 Å2
L7.3092 °20.0013 °21.709 °2-4.6237 °2-1.5778 °2--3.6303 °2
S0.1599 Å °-0.3986 Å °-0.3993 Å °0.1594 Å °0.0601 Å °0.1563 Å °0.0388 Å °-0.1367 Å °-0.1643 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA5 - 120
2X-RAY DIFFRACTION1allA201
3X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 52
4X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 2
5X-RAY DIFFRACTION1allB1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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