[日本語] English
万見
- PDB-8af1: Beta-Lytic Protease from Lysobacter capsici -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8af1
タイトルBeta-Lytic Protease from Lysobacter capsici
要素Peptidase M23
キーワードHYDROLASE / ELASTASE / PEPTIDOGLYCAN / Beta-lytic protease / antimicrobial activity / Lysobacter / Metalloprotease
機能・相同性Peptidase M23A, B-lytic metalloendopeptidase / Duplicated hybrid motif / metalloendopeptidase activity / proteolysis / FORMIC ACID / Peptidase M23
機能・相同性情報
生物種Lysobacter capsici (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Gabdulkhakov, A.G. / Tishchenko, T.V. / Kudryakova, I.V. / Afoshin, A.S. / Vasilyeva, N.V.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Foundation for Basic Research18-02-40008 ロシア
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2022
タイトル: Structural and Functional Characterization of beta-lytic Protease from Lysobacter capsici VKM B-2533 T.
著者: Afoshin, A. / Tishchenko, S. / Gabdulkhakov, A. / Kudryakova, I. / Galemina, I. / Zelenov, D. / Leontyevskaya, E. / Saharova, S. / Leontyevskaya Vasilyeva, N.
履歴
登録2022年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peptidase M23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5536
ポリマ－19,2221
非ポリマー3315
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.580, 44.130, 52.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-361-

HOH

21A-388-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Peptidase M23


分子量: 19221.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VKM B-2533T / 由来: (組換発現) Lysobacter capsici (バクテリア) / 遺伝子: CNO08_04090 / 発現宿主: Lysobacter capsici (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A290ZX82

-
非ポリマー , 5種, 154分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.39 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 400 mM NaCl, 30 mM Na-acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.003185 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.003185 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→45 Å / Num. obs: 23631 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 13.92 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.19 / Net I/σ(I): 11.16
反射 シェル解像度: 1.57→1.61 Å / 冗長度: 12.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1701 / CC1/2: 0.69 / Rrim(I) all: 1.16 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IT5

3it5


解像度: 1.57→42.23 Å / SU ML: 0.1869 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.31 / 位相誤差: 19.4403
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2029 1180 5 %
Rwork0.1513 22443 -
obs0.1538 23623 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 14.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→42.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1355 0 17 149 1521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00621418
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8711928
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0496188
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082255
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1824203
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.57-1.640.28521470.22032761X-RAY DIFFRACTION99.93
1.64-1.730.24241570.19772734X-RAY DIFFRACTION99.86
1.73-1.840.28551570.19832752X-RAY DIFFRACTION99.97
1.84-1.980.22861280.15332783X-RAY DIFFRACTION99.9
1.98-2.180.18091490.13282778X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.490.19641310.13722828X-RAY DIFFRACTION100
2.49-3.140.20281470.15782846X-RAY DIFFRACTION99.97
3.14-42.230.1681640.13172961X-RAY DIFFRACTION99.97

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る