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- PDB-8ae5: Crystal structure of human legumain in complex with macrocypin 1a -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ae5
タイトルCrystal structure of human legumain in complex with macrocypin 1a
要素
  • Legumain
  • Macrocypin-1a
キーワードHYDROLASE / cysteine protease / ligase / asparaginyl endopeptidase / AEP / inhibitor / exosite / active site / substrate
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / endolysosome lumen / response to acidic pH / positive regulation of monocyte chemotaxis ...negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / endolysosome lumen / response to acidic pH / positive regulation of monocyte chemotaxis / dendritic spine organization / Trafficking and processing of endosomal TLR / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of multicellular organism growth / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / associative learning / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / endopeptidase activator activity / MHC class II antigen presentation / positive regulation of mitotic cell cycle / lysosomal lumen / cellular response to calcium ion / proteolysis involved in protein catabolic process / protein maturation / positive regulation of long-term synaptic potentiation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / tau protein binding / memory / cellular response to amyloid-beta / apical part of cell / late endosome / peptidase activity / negative regulation of neuron apoptotic process / lysosome / negative regulation of gene expression / cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Asparaginyl endopeptidase / Legumain prodomain superfamily / : / Legumain, prodomain / Peptidase C13, legumain / Peptidase C13 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Macrocypin-1a / Legumain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Macrolepiota procera (カラカサタケ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Elamin, T. / Brandstetter, H. / Dall, E.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP31867 オーストリア
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Structural and functional studies of legumain-mycocypin complexes revealed a competitive, exosite-regulated mode of interaction.
著者: Elamin, T. / Santos, N.P. / Briza, P. / Brandstetter, H. / Dall, E.
履歴
登録2022年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Legumain
C: Macrocypin-1a
B: Legumain
D: Macrocypin-1a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,62414
ポリマ－100,8354
非ポリマー1,79010
水1,44180
1
A: Legumain
C: Macrocypin-1a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0526
ポリマ－50,4172
非ポリマー6354
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Legumain
D: Macrocypin-1a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5728
ポリマ－50,4172
非ポリマー1,1556
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)159.178, 174.122, 112.998
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1(chain "B" and (resid 26 through 288 or resid 310 through 311))
d_1ens_2(chain "C" and (resid 2 through 16 or resid 25 through 169))
d_2ens_2(chain "D" and (resid 2 through 168 or (resid 169...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1GLYARGA1 - 263
d_12ens_1NAGNAGB
d_13ens_1NAGNAGC
d_21ens_1GLYARGE1 - 263
d_22ens_1NAGNAGF
d_23ens_1NAGNAGG
d_11ens_2GLYGLYD1 - 15
d_12ens_2GLYGLUD24 - 168
d_21ens_2GLYGLUJ1 - 160

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.874205489523, 0.0843781092326, -0.478168481573), (-0.130319380948, 0.907880113231, 0.39846023509), (0.467740976435, 0.41065074538, -0.782677675855)9.3559611053, -1.40002536093, 37.8664574402
2given(-0.92637814955, 0.0840876545834, -0.367086897591), (-0.0764827708488, 0.912431123131, 0.402019690196), (0.3687464031, 0.400498079757, -0.838824998621)9.28705369292, -0.376278768191, 36.4752315865

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Legumain / Asparaginyl endopeptidase / Protease / cysteine 1


分子量: 30133.838 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGMN, PRSC1 / 発現宿主: Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: Q99538, legumain
#2: タンパク質 Macrocypin-1a


分子量: 20283.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Macrolepiota procera (カラカサタケ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B9V973

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糖 , 2種, 5分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 85分子

#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.36 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.6 M Ammonium Sulfate, 500 mM LiCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→47.39 Å / Num. obs: 70688 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 11.361 % / Biso Wilson estimate: 74.8 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rrim(I) all: 0.114 / Χ2: 1.248 / Net I/σ(I): 13.72 / Num. measured all: 803083
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.28-2.4211.4173.3940.612345011413108130.3873.55294.7
2.42-2.5911.8342.0321.1312663110701107010.692.124100
2.59-2.811.5621.0332.3311573610014100100.8881.081100
2.8-3.0610.9880.4835.03101211922592110.9660.50799.8
3.06-3.429.8480.211.1182545838483820.9920.211100
3.42-3.9512.3140.09624.4891306741574150.9980.101100
3.95-4.8311.8260.05938.4974619631063100.9990.062100
4.83-6.7911.5150.05243.6857127496149610.9990.054100
6.79-47.3910.5570.0451.0730458290428850.9990.04299.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7o50

7o50


解像度: 2.29→47.39 Å / SU ML: 0.5016 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 34.4693
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2578 3661 5.23 %
Rwork0.2212 66370 -
obs0.223 70031 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 93.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→47.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6865 0 109 80 7054
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00857171
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08199757
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06821019
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00721259
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.89472598
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS4.0891036832
ens_2d_2DX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.836482967633
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.29-2.320.58251010.5272190X-RAY DIFFRACTION85.55
2.32-2.350.50321350.46062554X-RAY DIFFRACTION99.59
2.35-2.390.44961560.43642491X-RAY DIFFRACTION99.4
2.39-2.420.43371420.41512551X-RAY DIFFRACTION99.52
2.42-2.460.3811510.3842540X-RAY DIFFRACTION99.78
2.46-2.50.41831440.35882526X-RAY DIFFRACTION99.44
2.5-2.540.36111300.34712527X-RAY DIFFRACTION99.36
2.54-2.590.40991330.33272554X-RAY DIFFRACTION99.67
2.59-2.640.37621490.31872555X-RAY DIFFRACTION99.82
2.64-2.690.37441290.32132543X-RAY DIFFRACTION99.85
2.69-2.750.3793240.31262382X-RAY DIFFRACTION99.63
2.75-2.8200.28062687X-RAY DIFFRACTION99.48
2.82-2.890.29823270.27042352X-RAY DIFFRACTION99.89
2.89-2.9600.25812714X-RAY DIFFRACTION99.96
2.96-3.050.306720.26132677X-RAY DIFFRACTION99.7
3.05-3.150.32543280.26162383X-RAY DIFFRACTION99.78
3.15-3.2600.26952692X-RAY DIFFRACTION99.93
3.26-3.390.28873270.25292390X-RAY DIFFRACTION99.82
3.39-3.5500.24642716X-RAY DIFFRACTION99.93
3.55-3.7400.22592710X-RAY DIFFRACTION99.96
3.74-3.970.24773270.2072400X-RAY DIFFRACTION100
3.97-4.2800.18492734X-RAY DIFFRACTION100
4.28-4.710.18323270.16922430X-RAY DIFFRACTION99.96
4.71-5.3900.16962745X-RAY DIFFRACTION100
5.39-6.780.23133270.1912449X-RAY DIFFRACTION100
6.78-47.390.402920.18592878X-RAY DIFFRACTION99.14
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.23212958042 Å / Origin y: -53.7248821459 Å / Origin z: 3.40439353297 Å
111213212223313233
T0.729846939976 Å2-0.0292298811445 Å20.0327349610371 Å2-0.604302250591 Å2-0.00758506902525 Å2--0.805220559368 Å2
L1.03188608128 °2-0.0812368616288 °2-0.0360318489109 °2--0.177943097213 °20.147768619963 °2--0.603868019709 °2
S0.103206917667 Å °-0.068220705619 Å °0.607626553941 Å °-0.100223370497 Å °-0.122610328502 Å °0.052252955702 Å °-0.277064841128 Å °0.0305276401065 Å °0.024215390274 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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