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- PDB-8ade: Wild type ATTR amyloid fibril from senile systemic amyloidosis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ade
タイトルWild type ATTR amyloid fibril from senile systemic amyloidosis
要素Transthyretin
キーワードPROTEIN FIBRIL / Transthyretin amyliod fibril
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Schmidt, M. / Steinebrei, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)FA 456/28 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of an ATTRwt amyloid fibril from systemic non-hereditary transthyretin amyloidosis.
著者: Maximilian Steinebrei / Juliane Gottwald / Julian Baur / Christoph Röcken / Ute Hegenbart / Stefan Schönland / Matthias Schmidt /
要旨: Wild type transthyretin-derived amyloid (ATTRwt) is the major component of non-hereditary transthyretin amyloidosis. Its accumulation in the heart of elderly patients is life threatening. A variety ...Wild type transthyretin-derived amyloid (ATTRwt) is the major component of non-hereditary transthyretin amyloidosis. Its accumulation in the heart of elderly patients is life threatening. A variety of genetic variants of transthyretin can lead to hereditary transthyretin amyloidosis, which shows different clinical symptoms, like age of onset and pattern of organ involvement. However, in the case of non-hereditary transthyretin amyloidosis ATTRwt fibril deposits are located primarily in heart tissue. In this structural study we analyzed ATTRwt amyloid fibrils from the heart of a patient with non-hereditary transthyretin amyloidosis. We present a 2.78 Å reconstructed density map of these ATTRwt fibrils using cryo electron microscopy and compare it with previously published V30M variants of ATTR fibrils extracted from heart and eye of different patients. All structures show a remarkably similar spearhead like shape in their cross section, formed by the same N- and C-terminal fragments of transthyretin with some minor differences. This demonstrates common features for ATTR fibrils despite differences in mutations and patients.
履歴
登録2022年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月30日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
置き換え2023年3月15日ID: 7Z40
改定 1.22023年3月15日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr
改定 1.32024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
C: Transthyretin
D: Transthyretin
E: Transthyretin
F: Transthyretin
G: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,4427
ポリマ－96,4427
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 13777.360 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02766

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Transthyretin amyolid fibrils / タイプ: TISSUE / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Heart / 組織: Heart muscle
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 295.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 44.9 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
4CTFFINDCTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.23789 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.817 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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