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- PDB-8ad5: X-ray structure of NqrF(129-408)of Vibrio cholerae variant F406A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ad5
タイトルX-ray structure of NqrF(129-408)of Vibrio cholerae variant F406A
要素Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F
キーワードFLAVOPROTEIN / NADH / FAD / Na+-NQR / NADH ubiquinone oxido reducatase
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting) / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / sodium ion transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain ...Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Fritz, G.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)311211092 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Conformational coupling of redox-driven Na-translocation in Vibrio cholerae NADH:quinone oxidoreductase.
著者: Jann-Louis Hau / Susann Kaltwasser / Valentin Muras / Marco S Casutt / Georg Vohl / Björn Claußen / Wojtek Steffen / Alexander Leitner / Eckhard Bill / George E Cutsail / Serena DeBeer / ...著者: Jann-Louis Hau / Susann Kaltwasser / Valentin Muras / Marco S Casutt / Georg Vohl / Björn Claußen / Wojtek Steffen / Alexander Leitner / Eckhard Bill / George E Cutsail / Serena DeBeer / Janet Vonck / Julia Steuber / Günter Fritz /
要旨: In the respiratory chain, NADH oxidation is coupled to ion translocation across the membrane to build up an electrochemical gradient. In the human pathogen Vibrio cholerae, the sodium-pumping NADH: ...In the respiratory chain, NADH oxidation is coupled to ion translocation across the membrane to build up an electrochemical gradient. In the human pathogen Vibrio cholerae, the sodium-pumping NADH:quinone oxidoreductase (Na-NQR) generates a sodium gradient by a so far unknown mechanism. Here we show that ion pumping in Na-NQR is driven by large conformational changes coupling electron transfer to ion translocation. We have determined a series of cryo-EM and X-ray structures of the Na-NQR that represent snapshots of the catalytic cycle. The six subunits NqrA, B, C, D, E, and F of Na-NQR harbor a unique set of cofactors that shuttle the electrons from NADH twice across the membrane to quinone. The redox state of a unique intramembranous [2Fe-2S] cluster orchestrates the movements of subunit NqrC, which acts as an electron transfer switch. We propose that this switching movement controls the release of Na from a binding site localized in subunit NqrB.
履歴
登録2022年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.22023年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32023年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年2月7日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F
B: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8288
ポリマ－63,8802
非ポリマー2,9486
水8,665481
1
A: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4144
ポリマ－31,9401
非ポリマー1,4743
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4144
ポリマ－31,9401
非ポリマー1,4743
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.880, 90.470, 94.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F / NQR complex subunit F / NQR-1 subunit F


分子量: 31940.084 Da / 分子数: 2 / 変異: F406A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Subunit NqrF, variant F406A residues 129-408; residues after cleavage of N-terminal His-tag residual residues after are GP
由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 遺伝子: nqrF, ERS013200_03807
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A656ARB0, NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting)
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 481 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.56 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M citrate, 0.2 M MgAcetate, 20-27 % PEG5000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→48.65 Å / Num. obs: 74065 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 10.561 % / Biso Wilson estimate: 23.46 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Rrim(I) all: 0.161 / Χ2: 0.812 / Net I/σ(I): 12.87 / Num. measured all: 782172 / Scaling rejects: 127
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.65-1.7510.8192.541.2612495712133115500.5782.66495.2
1.75-210.691.0993.3921558520728201670.891.15397.3
2-2.510.5920.39410.0321498120674202970.980.41498.2
2.5-310.3730.14719.594577922491180.9960.15598.9
3-410.4250.06532.9276502739873380.9980.06999.2
4-610.1410.04543.2239267389238720.9990.04899.5
6-109.4190.03945.2912499133113270.9990.04299.7
10-48.659.6060.03751.0338044033960.9990.03998.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4U9U

4u9u


解像度: 1.65→48.65 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2142 3704 5 %
Rwork0.1809 70358 -
obs0.1826 74062 97.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 85.75 Å2 / Biso mean: 27.8995 Å2 / Biso min: 13.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→48.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4456 0 196 481 5133
Biso mean--26.78 36.55 -
残基数----555
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.65-1.670.35621390.31782633277297
1.67-1.70.3271380.30592622276096
1.7-1.720.31041400.28942655279597
1.72-1.750.3621390.28952638277797
1.75-1.770.31711400.27972660280097
1.77-1.80.25741380.26582635277397
1.8-1.830.31161400.27792666280697
1.83-1.870.33381400.28232648278897
1.87-1.90.37011400.26362666280697
1.9-1.940.2671390.23562646278597
1.94-1.980.27711410.20792679282098
1.98-2.030.24961410.1982671281298
2.03-2.080.21551420.19392702284498
2.08-2.140.22951420.19042693283598
2.14-2.20.21681420.18762699284198
2.2-2.270.21531420.19752707284999
2.27-2.350.22641430.192699284298
2.35-2.450.22411420.18832716285899
2.45-2.560.21161440.18562723286798
2.56-2.690.23091440.18792736288099
2.69-2.860.25181440.19022737288199
2.86-3.080.19771450.18122761290699
3.08-3.390.17481460.16452772291899
3.39-3.880.19241480.14182801294999
3.88-4.890.14821480.12052830297899
4.89-48.650.17851570.15552963312099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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