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- PDB-8ab5: Structure of E. coli GlpG in complex with peptide derived inhibit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ab5
タイトルStructure of E. coli GlpG in complex with peptide derived inhibitor Ac-VRHA-conh-[4-(4-butyl)-phenoxy-1-phenyl-2-butyl]
要素
  • Ac-VRHA-conh-[4-(4-butyl)-phenoxy-1-phenyl-2-butyl]
  • Rhomboid protease GlpG
キーワードHYDROLASE / rhomboid / protease / GlpG / ketoamide / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


rhomboid protease / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S54, GlpG peptidase, N-terminal / Rhomboid protease GlpG / GlpG peptidase, N-terminal domain superfamily / Cytoplasmic N-terminal domain of rhomboid serine protease / Peptidase S54, rhomboid domain / Rhomboid domain / Rhomboid-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Rhomboid protease GlpG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Providencia stuartii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Skerlova, J. / Polovinkin, V. / Bach, K. / Borshchevskiy, V. / Strisovsky, K.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation075-15-2021-1354 ロシア
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Extensive targeting of chemical space at the prime side of ketoamide inhibitors of rhomboid proteases by branched substituents empowers their selectivity and potency.
著者: Bach, K. / Dohnalek, J. / Skerlova, J. / Kuzmik, J. / Polachova, E. / Stanchev, S. / Majer, P. / Fanfrlik, J. / Pecina, A. / Rezac, J. / Lepsik, M. / Borshchevskiy, V. / Polovinkin, V. / Strisovsky, K.
履歴
登録2022年7月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhomboid protease GlpG
B: Rhomboid protease GlpG
C: Ac-VRHA-conh-[4-(4-butyl)-phenoxy-1-phenyl-2-butyl]
D: Ac-VRHA-conh-[4-(4-butyl)-phenoxy-1-phenyl-2-butyl]


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3244
ポリマ－42,3244
非ポリマー00
水39622
1
A: Rhomboid protease GlpG
C: Ac-VRHA-conh-[4-(4-butyl)-phenoxy-1-phenyl-2-butyl]


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1622
ポリマ－21,1622
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area9350 Å2
手法PISA
2
B: Rhomboid protease GlpG
D: Ac-VRHA-conh-[4-(4-butyl)-phenoxy-1-phenyl-2-butyl]


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1622
ポリマ－21,1622
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.540, 70.860, 66.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.060, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Rhomboid protease GlpG / Intramembrane serine protease


分子量: 20343.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: glpG, b3424, JW5687 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09391, rhomboid protease
#2: タンパク質・ペプチド Ac-VRHA-conh-[4-(4-butyl)-phenoxy-1-phenyl-2-butyl]


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 819.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Providencia stuartii (バクテリア) / 参照: BIRD: PRD_002417
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.94 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 7.5 / 詳細: 2.65 M sodium malonate pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.7749 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7749 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→29.5 Å / Num. obs: 16528 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 4.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.4-2.493.61.103568315810.5150.6411.2821.388.5
8.98-29.544.80.03416293410.9980.0170.03835.196.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
Aimless0.7.2データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSFeb 5, 2021 (BUILT 20210323)データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5mt6

5mt6


解像度: 2.4→29.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU R Cruickshank DPI: 0.4826 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.483 / ESU R Free: 0.294 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2708 868 5.3 %RANDOM
Rwork0.2175 ---
obs0.2203 15659 95.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 148.54 Å2 / Biso mean: 56.283 Å2 / Biso min: 35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7 Å20 Å22.21 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----2.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→29.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2900 0 58 22 2980
Biso mean--65.58 48.12 -
残基数----364
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133060
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0340.0172902
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3871.6274154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.2731.5936632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.365360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.64720.781128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.50415464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3141512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023352
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.02760
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 51 -
Rwork0.31 1082 -
all-1133 -
obs--87.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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