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- PDB-8a66: Crystal structure of MST2 in complex with XMU-MP-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a66
タイトルCrystal structure of MST2 in complex with XMU-MP-1
要素(Serine/threonine-protein kinase 3 36kDa subunit) x 2
キーワードTRANSCRIPTION / Serine/threonine kinase / autophosrylation / transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / endocardium development / negative regulation of organ growth / hippo signaling / Signaling by Hippo / protein localization to centrosome ...cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / endocardium development / negative regulation of organ growth / hippo signaling / Signaling by Hippo / protein localization to centrosome / organ growth / hepatocyte apoptotic process / regulation of MAPK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of fat cell differentiation / canonical Wnt signaling pathway / JNK cascade / protein serine/threonine kinase activator activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / epithelial cell proliferation / central nervous system development / protein tetramerization / positive regulation of JNK cascade / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein import into nucleus / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / apoptotic process / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / p53-like tetramerisation domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...: / Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / p53-like tetramerisation domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5BS / Serine/threonine-protein kinase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Nawrotek, A. / Vuillard, L. / Miallau, L. / Weber, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the Kelch domain of human Keap1in complex with ligand S217879
著者: Weber, C. / Vuillard, L. / Delerive, P. / Miallau, L. / Nawrotek, A.
履歴
登録2022年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年12月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / cell ...atom_site / cell / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _cell.Z_PDB / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.ref_id
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase 3 36kDa subunit
B: Serine/threonine-protein kinase 3 36kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8876
ポリマ－68,0082
非ポリマー8794
水3,873215
1
A: Serine/threonine-protein kinase 3 36kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3864
ポリマ－33,9241
非ポリマー4623
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein kinase 3 36kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5002
ポリマ－34,0841
非ポリマー4161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.77, 99.04, 167.29
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase 3 36kDa subunit / MST2/N


分子量: 33923.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK3, KRS1, MST2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13188
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase 3 36kDa subunit / MST2/N


分子量: 34083.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK3, KRS1, MST2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13188
#3: 化合物 ChemComp-5BS / 4-[(5,10-dimethyl-6-oxo-6,10-dihydro-5H-pyrimido[5,4-b]thieno[3,2-e][1,4]diazepin-2-yl)amino]benzenesulfonamide


分子量: 416.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16N6O3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M Ammonium citrate pH 7.0 and 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98012 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98012 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.852→83.644 Å / Num. obs: 32603 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.605 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.852→2.104 Å / Rmerge(I) obs: 1.402 / Num. unique obs: 1630 / CC1/2: 0.605

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
autoPROCデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: in-house

解像度: 1.901→66.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU R Cruickshank DPI: 0.288 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.292 / SU Rfree Blow DPI: 0.222 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.223
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2575 1698 -RANDOM
Rwork0.2182 ---
obs0.2202 33405 56.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0103 Å20 Å20 Å2
2---0.3871 Å20 Å2
3---1.3974 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.901→66.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4417 0 80 215 4712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084649HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.046320HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1643SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes820HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4649HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion630SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3895SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.89
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.5
LS精密化 シェル解像度: 1.901→2 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4053 24 -
Rwork0.2928 --
obs--7.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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