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万見
- PDB-8a59: C-type lectin-like domain (CTLD) and Sushi-like domain of human CD93 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a59
タイトルC-type lectin-like domain (CTLD) and Sushi-like domain of human CD93
要素Complement component C1q receptor
キーワードCELL ADHESION / C-type lectin-like domain / CTLD / Sushi-like domain / dimerization / angiogenesis / CD93
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C1q complex binding / macrophage activation / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / phagocytosis / specific granule membrane / secretory granule membrane / cell-cell adhesion / signaling receptor activity / carbohydrate binding ...complement component C1q complex binding / macrophage activation / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / phagocytosis / specific granule membrane / secretory granule membrane / cell-cell adhesion / signaling receptor activity / carbohydrate binding / angiogenesis / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily ...: / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement component C1q receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Tassone, G. / Barbera, S. / Raucci, L. / Orlandini, M. / Pozzi, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2023
タイトル: Dimerization of the C-type lectin-like receptor CD93 promotes its binding to Multimerin-2 in endothelial cells.
著者: Barbera, S. / Raucci, L. / Tassone, G. / Tinti, L. / Prischi, F. / Santucci, A. / Mongiat, M. / Tosi, G.M. / Galvagni, F. / Dimberg, A. / Pozzi, C. / Orlandini, M.
履歴
登録2022年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement component C1q receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,44210
ポリマ－25,6011
非ポリマー8419
水1,44180
1
A: Complement component C1q receptor
ヘテロ分子

A: Complement component C1q receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,88320
ポリマ－51,2022
非ポリマー1,68218
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-1/21
Buried area5510 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area20200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.712, 112.504, 73.262
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-309-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Complement component C1q receptor / C1q/MBL/SPA receptor / C1qR / C1qR(p) / C1qRp / CDw93 / Complement component 1 q subcomponent ...C1q/MBL/SPA receptor / C1qR / C1qR(p) / C1qRp / CDw93 / Complement component 1 q subcomponent receptor 1 / Matrix-remodeling-associated protein 4


分子量: 25600.982 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD93, C1QR1, MXRA4 / プラスミド: pET-28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NPY3
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.5 M Ammonium sulfate, 1 M Lithium sulfate and 0.1 M Sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→73.26 Å / Num. obs: 20515 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 47.9 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.92→2.02 Å / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 1.226 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2956 / CC1/2: 0.83 / Rpim(I) all: 0.356 / Rrim(I) all: 1.278 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AF-Q9NPY3-F1

解像度: 1.92→55.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 4.295 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2666 1056 5.2 %RANDOM
Rwork0.2088 ---
obs0.212 19418 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 132.01 Å2 / Biso mean: 57.272 Å2 / Biso min: 33.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.01 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2699 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.92→55.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1630 0 51 80 1761
Biso mean--76.48 62.18 -
残基数----221
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0121725
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5691.632336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8145220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.55622.65664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.44915252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.308156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021257
LS精密化 シェル解像度: 1.92→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 82 -
Rwork0.301 1392 -
all-1474 -
obs--99.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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