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- PDB-8a1q: HIV-1 Integrase Catalytic Core Domain and C-Terminal Domain in Co... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8a1q | |||||||||||||||
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Title | HIV-1 Integrase Catalytic Core Domain and C-Terminal Domain in Complex with Allosteric Integrase Inhibitor STP0404 (Pirmitegravir) | |||||||||||||||
![]() | Integrase | |||||||||||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / Integrase / HIV / ALLINI / STP0404 / Allosteric Inhibitor / Inhibitor / Retrovirus / INLAI / NCINI / MINI / LEDGIN / pirmitegravir | |||||||||||||||
Function / homology | ![]() HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Hydrolases; Acting on ester bonds / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Singer, M.R. / Pye, V.E. / Cook, N.J. / Cherepanov, P. | |||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The Drug-Induced Interface That Drives HIV-1 Integrase Hypermultimerization and Loss of Function. Authors: Singer, M.R. / Dinh, T. / Levintov, L. / Annamalai, A.S. / Rey, J.S. / Briganti, L. / Cook, N.J. / Pye, V.E. / Taylor, I.A. / Kim, K. / Engelman, A.N. / Kim, B. / Perilla, J.R. / ...Authors: Singer, M.R. / Dinh, T. / Levintov, L. / Annamalai, A.S. / Rey, J.S. / Briganti, L. / Cook, N.J. / Pye, V.E. / Taylor, I.A. / Kim, K. / Engelman, A.N. / Kim, B. / Perilla, J.R. / Kvaratskhelia, M. / Cherepanov, P. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 19.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 25.9 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8a1pC ![]() 2b4jS ![]() 6t6eS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 25904.537 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The construct is of HIV-1 integrase with the following domain swap: The C-Terminal Domain of HIV-1 integrase (from residues 220 to 288) is followed by the Catalytic Core Domain of HIV-1 ...Details: The construct is of HIV-1 integrase with the following domain swap: The C-Terminal Domain of HIV-1 integrase (from residues 220 to 288) is followed by the Catalytic Core Domain of HIV-1 integrase (from residues 50 to 212). In addition, there are the following mutations: F185K and W243E. The residue numbers are correct in the structure. Because the linker is not defined in the electron density map, we do not know for sure which CTD is linked to which CCD in the lattice formation. We have therefore kept each domain as a separate chain. This chain is CTD.,The construct is of HIV-1 integrase with the following domain swap: The C-Terminal Domain of HIV-1 integrase (from residues 220 to 288) is followed by the Catalytic Core Domain of HIV-1 integrase (from residues 50 to 212). In addition, there are the following mutations: F185K and W243E. The residue numbers are correct in the structure. Because the linker is not defined in the electron density map, we do not know for sure which CTD is linked to which CCD in the lattice formation. We have therefore kept each domain as a separate chain. This chain is CTD. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P12497, Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases, Hydrolases; Acting on ester bonds #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 53.13 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: PEG 8000, ethylene glycol, magnesium chloride, calcium chloride, imidazole-MES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 14, 2021 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.06→69.26 Å / Num. obs: 33086 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 45.99 % / Biso Wilson estimate: 57.5 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.17 / Net I/σ(I): 19.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6T6E, 2B4J Resolution: 2.06→62.61 Å / SU ML: 0.3666 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 31.3354 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 79.91 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.06→62.61 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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