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- PDB-8a16: Human PTPRM domains FN3-4, in spacegroup P212121 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a16
タイトルHuman PTPRM domains FN3-4, in spacegroup P212121
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu
キーワードCELL ADHESION / Receptor phosphatase / homophilic dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


retina layer formation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of endothelial cell migration / retinal ganglion cell axon guidance / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / negative regulation of endothelial cell proliferation / phosphatase activity / negative regulation of angiogenesis / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase ...retina layer formation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of endothelial cell migration / retinal ganglion cell axon guidance / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / negative regulation of endothelial cell proliferation / phosphatase activity / negative regulation of angiogenesis / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / adherens junction / neuron projection development / cell-cell junction / lamellipodium / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu, PTPase domain, repeat 1 / : / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu, PTPase domain, repeat 1 / : / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Caroe, E. / Graham, S.C. / Sharpe, H.J. / Deane, J.E.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust109407/Z/15/Z 英国
Wellcome Trust219447/Z/19/Z 英国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Determinants of receptor tyrosine phosphatase homophilic adhesion: Structural comparison of PTPRK and PTPRM extracellular domains.
著者: Hay, I.M. / Shamin, M. / Caroe, E.R. / Mohammed, A.S.A. / Svergun, D.I. / Jeffries, C.M. / Graham, S.C. / Sharpe, H.J. / Deane, J.E.
履歴
登録2022年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7685
ポリマ－57,8952
非ポリマー1,8743
水00
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6802
ポリマ－28,9471
非ポリマー7331
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0883
ポリマ－28,9471
非ポリマー1,1412
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.682, 89.638, 128.289
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 481 through 723 or resid 725))
d_2ens_1(chain "B" and (resid 481 through 590 or resid 596...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1LEUGLYA1 - 225
d_12ens_1NAGNAGB
d_21ens_1LEUALAB1 - 110
d_22ens_1PROGLUB116 - 148
d_23ens_1CYSGLYB162 - 243
d_24ens_1NAGNAGD

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.975859186447, -0.212193319841, -0.0516995477927), (0.216163125295, -0.90461193933, -0.367356424312), (0.0311825510485, -0.369663677193, 0.928642242349)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.975859186447, -0.212193319841, -0.0516995477927), (0.216163125295, -0.90461193933, -0.367356424312), (0.0311825510485, -0.369663677193, 0.928642242349)
ベクター: 27.6364460029, 49.3079156549, -24.7436379287)

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu / Protein-tyrosine phosphatase mu / R-PTP-mu


分子量: 28947.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRM, PTPRL1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P28827, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 200 mM ammonium nitrate and 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9159 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→128.29 Å / Num. obs: 13719 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 66.47 Å2 / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.89→2.94 Å / Num. unique obs: 672 / CC1/2: 0.432

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DIALSデータ収集
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PHENIX1.20.1_4487精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2V5Y

2v5y


解像度: 2.89→73.48 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.9403
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2881 674 4.94 %
Rwork0.2342 12962 -
obs0.2367 13636 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 75.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→73.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3684 0 125 0 3809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00323913
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77895338
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0488619
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059675
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.80991439
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.22630686375 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.89-3.110.32071190.31282545X-RAY DIFFRACTION98.74
3.11-3.430.34371320.28782540X-RAY DIFFRACTION99.52
3.43-3.920.33841450.23472554X-RAY DIFFRACTION99.7
3.92-4.940.26631370.20182592X-RAY DIFFRACTION99.85
4.94-73.480.25311410.22152731X-RAY DIFFRACTION99.9
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8327595320130.605486448099-1.092825843591.5518955712-1.628763811013.749891590320.0408466622359-0.160322016563-0.003754448957270.120428619907-0.159771794693-0.116945720752-0.02561550104460.2889759285750.189095904560.375285246648-0.00555088347246-0.04263123018990.438177545605-0.01338508280670.4606881804466.3717378994331.463721720725.997756124
20.7067465358860.0454345084246-0.2846590962430.918002473008-0.7790911785092.162159301360.006651263331750.008803524062710.0207527419450.02836131600510.03957277523520.1960563631010.126714599218-0.354662760197-0.06943700418260.314295539883-0.02609604553350.03085161318180.392221453780.003272743422590.46398506328913.699200410114.1111668647-10.5843861994
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 481 through 724)AA481 - 7231 - 225
22(chain 'B' and resid 481 through 724)BB481 - 7241 - 244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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