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万見
- PDB-7zzy: Solution BcsD structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zzy
タイトルSolution BcsD structure
要素Cellulose biosynthesis protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Bacterial cytoskeleton / Crystalline cellulose secretion
機能・相同性Cellulose synthase operon protein D, bacterial / Cellulose synthase subunit D superfamily / Cellulose synthase subunit D / cellulose biosynthetic process / Cellulose biosynthesis protein
機能・相同性情報
生物種Komagataeibacter hansenii ATCC 23769 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Krasteva, P.V. / Abidi, W. / Decossas, M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)BioMatrix-ERC-2017-StGEuropean Union
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Bacterial crystalline cellulose secretion via a supramolecular BcsHD scaffold.
著者: Wiem Abidi / Marion Decossas / Lucía Torres-Sánchez / Lucie Puygrenier / Sylvie Létoffé / Jean-Marc Ghigo / Petya V Krasteva /
要旨: Cellulose, the most abundant biopolymer on Earth, is not only the predominant constituent of plants but also a key extracellular polysaccharide in the biofilms of many bacterial species. Depending on ...Cellulose, the most abundant biopolymer on Earth, is not only the predominant constituent of plants but also a key extracellular polysaccharide in the biofilms of many bacterial species. Depending on the producers, chemical modifications, and three-dimensional assemblies, bacterial cellulose (BC) can present diverse degrees of crystallinity. Highly ordered, or crystalline, cellulose presents great economical relevance due to its ever-growing number of biotechnological applications. Even if some acetic acid bacteria have long been identified as BC superproducers, the molecular mechanisms determining the secretion of crystalline versus amorphous cellulose remain largely unknown. Here, we present structural and mechanistic insights into the role of the accessory subunits BcsH (CcpAx) and BcsD (CesD) that determine crystalline BC secretion in the lineage. We show that oligomeric BcsH drives the assembly of BcsD into a supramolecular cytoskeletal scaffold that likely stabilizes the cellulose-extruding synthase nanoarrays through an unexpected inside-out mechanism for secretion system assembly.
履歴
登録2022年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellulose biosynthesis protein
G: Cellulose biosynthesis protein
E: Cellulose biosynthesis protein
C: Cellulose biosynthesis protein
H: Cellulose biosynthesis protein
B: Cellulose biosynthesis protein
D: Cellulose biosynthesis protein
F: Cellulose biosynthesis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,7718
ポリマ－164,7718
非ポリマー00
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area19050 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area47740 Å2

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要素

#1: タンパク質
Cellulose biosynthesis protein / Cellulose synthase subunit D


分子量: 20596.332 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The HRV3c-cleavable hexahistidine tag was cleaved during the purification process. Sample protein sequence starts with PMGSTIFEK...
由来: (組換発現) Komagataeibacter hansenii ATCC 23769 (バクテリア)
遺伝子: acsD, GXY_04292 / プラスミド: pProEx-BcsD / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Star DE3 / 参照: UniProt: Q76KJ6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BcsD from G. hansenii / タイプ: COMPLEX
詳細: Octameric BcsD in solution. Expressed recombinantly in E. coli and purified via a cleavable N-terminal hexahistidine tag.
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Komagataeibacter hansenii ATCC 23769 (バクテリア)
株: ATCC 23769
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株: Star DE3 / プラスミド: pProEx-Htb
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM HEPES pH 8.0, 100 mM NaCl
試料濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2750 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 480 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 40.59 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4GctfCTF補正
13cryoSPARC3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1221383
対称性点対称性: D4 (2回x4回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 380318 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0028928
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.46212152
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d2.9731192
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0361416
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041552

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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