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- PDB-7zzi: Plasmodium falciparum hexokinase complexed with glucose and citrate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zzi
タイトルPlasmodium falciparum hexokinase complexed with glucose and citrate
要素Phosphotransferase
キーワードTRANSFERASE / glycolysis / hexokinase / phosphotransferase / actin-like ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


hexokinase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの） / D-glucose binding / intracellular glucose homeostasis / glycolytic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / alpha-D-glucopyranose / TRIETHYLENE GLYCOL / Phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Fritz-Wolf, K. / Dillenberger, M. / Rahlfs, S. / Becker, K.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)BE1540/23 2 ドイツ
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2023
タイトル: Structural Analysis of Plasmodium falciparum Hexokinase Provides Novel Information about Catalysis Due to a Plasmodium -Specific Insertion.
著者: Dillenberger, M. / Werner, A.D. / Velten, A.S. / Rahlfs, S. / Becker, K. / Fritz-Wolf, K.
履歴
登録2022年5月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphotransferase
B: Phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,80311
ポリマ－110,6602
非ポリマー1,1439
水43224
1
A: Phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0196
ポリマ－55,3301
非ポリマー6895
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7855
ポリマ－55,3301
非ポリマー4544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.240, 125.240, 120.930
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-503-

EDO

21A-503-

EDO

31B-503-

EDO

41B-503-

EDO

51B-608-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 24 through 486 or resid 701))
d_2ens_1(chain "B" and (resid 24 through 486 or resid 1301))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11PROPROASNASNAA24 - 48624 - 486
d_12EDOEDOEDOEDOAE503
d_21PROPROASNASNBB24 - 48624 - 486
d_22EDOEDOEDOEDOBK504

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.993642826891, 0.077810745027, -0.0813598213216), (-0.0322578738098, -0.889176698113, -0.456425491302), (-0.107858064809, -0.450899420593, 0.886034057113)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.993642826891, 0.077810745027, -0.0813598213216), (-0.0322578738098, -0.889176698113, -0.456425491302), (-0.107858064809, -0.450899420593, 0.886034057113)
ベクター: 140.774217359, 19.5243238713, 11.3613079115)

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Phosphotransferase


分子量: 55330.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Plasmodium (真核生物) / 株: isolate NF54 / 遺伝子: CK202_5141, PFNF54_05159 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: W7JZC2, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 31分子

#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG 3350, 200 mM sodium citrate, 0.1 mM sodium citrate buffer (pH 3.4-4.0), 10 mM glucose, 10 mM ATP, 5 mM DTT
PH範囲: 3.4-4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.796→49.48 Å / Num. obs: 27459 / % possible obs: 99.67 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 95.84 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1198 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.796→2.896 Å / Rmerge(I) obs: 3.411 / Num. unique obs: 2644 / CC1/2: 0.305

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6VYG

6vyg


解像度: 2.8→49.48 Å / SU ML: 0.5384 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.6589
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2677 2746 10 %
Rwork0.1992 24710 -
obs0.206 27456 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 89.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7321 0 76 24 7421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01017548
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.170110177
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05971108
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00871296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.72272763
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 2.16061356931 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.840.49071280.47221155X-RAY DIFFRACTION94.2
2.84-2.90.47281360.39051225X-RAY DIFFRACTION100
2.9-2.950.4041360.34521220X-RAY DIFFRACTION99.85
2.95-3.010.36661350.311210X-RAY DIFFRACTION99.93
3.01-3.080.35531340.3071209X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.150.37631380.27951245X-RAY DIFFRACTION100
3.15-3.230.3331370.24231227X-RAY DIFFRACTION100
3.23-3.310.33391350.24281215X-RAY DIFFRACTION99.93
3.31-3.410.31521370.24021240X-RAY DIFFRACTION100
3.41-3.520.30561350.24751212X-RAY DIFFRACTION100
3.52-3.650.30241380.2361241X-RAY DIFFRACTION100
3.65-3.790.27121370.19471236X-RAY DIFFRACTION100
3.79-3.970.28251370.18121235X-RAY DIFFRACTION100
3.97-4.180.26281380.18171238X-RAY DIFFRACTION100
4.18-4.440.23441360.1781227X-RAY DIFFRACTION100
4.44-4.780.24481400.16861253X-RAY DIFFRACTION100
4.78-5.260.2771390.17321257X-RAY DIFFRACTION100
5.26-6.020.26851400.18861260X-RAY DIFFRACTION100
6.02-7.580.24991410.19311269X-RAY DIFFRACTION100
7.59-49.480.19931490.16291336X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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