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- PDB-7ztl: Crystal structure of a covalently linked Aurora-A N-Myc complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ztl
タイトルCrystal structure of a covalently linked Aurora-A N-Myc complex
要素
  • Aurora kinase A
  • N-myc proto-oncogene protein
キーワードTRANSFERASE / Crosslink / protein-protein-complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / embryonic skeletal system morphogenesis / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / positive regulation of oocyte maturation / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity ...regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / embryonic skeletal system morphogenesis / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / positive regulation of oocyte maturation / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / pronucleus / astrocyte differentiation / positive regulation of programmed cell death / meiotic spindle / mitotic centrosome separation / germinal vesicle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / neuron projection extension / spindle organization / embryonic digit morphogenesis / cartilage condensation / positive regulation of mitochondrial fission / Signaling by ALK / branching morphogenesis of an epithelial tube / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / spindle midzone / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of mitotic nuclear division / AURKA Activation by TPX2 / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / mitotic spindle organization / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of protein binding / epithelial cell proliferation / molecular function activator activity / positive regulation of epithelial cell proliferation / liver regeneration / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / lung development / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / spindle microtubule / mitotic spindle / kinetochore / kinase binding / positive regulation of miRNA transcription / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / basolateral plasma membrane / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / peptidyl-serine phosphorylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein autophosphorylation / postsynaptic density / protein dimerization activity / non-specific serine/threonine protein kinase / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein kinase activity / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / cell division / negative regulation of gene expression / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / glutamatergic synapse / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / chromatin / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / Myc amino-terminal region / Aurora kinase A / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Aurora kinase / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. ...Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / Myc amino-terminal region / Aurora kinase A / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Aurora kinase / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-JWG / Aurora kinase A / N-myc proto-oncogene protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Diebold, M. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)GRK2243 ドイツ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Crystal structure of a covalently linked Aurora-A-MYCN complex.
著者: Diebold, M. / Schonemann, L. / Eilers, M. / Sotriffer, C. / Schindelin, H.
履歴
登録2022年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年4月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
B: N-myc proto-oncogene protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,17711
ポリマ－43,0502
非ポリマー1,1279
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.614, 86.614, 91.789
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-617-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Aurora kinase A / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / ARK-1 / Aurora-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor- ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / ARK-1 / Aurora-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 35943.914 Da / 分子数: 1 / 変異: C290A, K339C, C393A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 N-myc proto-oncogene protein / Class E basic helix-loop-helix protein 37 / bHLHe37


分子量: 7105.782 Da / 分子数: 1 / 変異: N85K / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04198

-
非ポリマー , 7種, 217分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-BCN / BICINE / N,N-ビス(2-ヒドロキシエチル)グリシン


分子量: 163.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 化合物 ChemComp-JWG / 4-(3-hydroxy-3-oxopropylamino)-4-oxidanylidene-butanoic acid / N-(4-オキソ-4-ヒドロキシブチリル)-β-アラニン


分子量: 189.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NO5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.13 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M TRIS pH 8.5, 0.4 M MgCl2, 25% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→39.17 Å / Num. obs: 31825 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 19.8 % / Biso Wilson estimate: 39.88 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1551 / Rpim(I) all: 0.03537 / Net I/σ(I): 11.06
反射 シェル解像度: 1.9→1.968 Å / Rmerge(I) obs: 2.516 / Mean I/σ(I) obs: 1.28 / Num. unique obs: 3148 / CC1/2: 0.568 / Rpim(I) all: 0.5728

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5G1X

5g1x


解像度: 1.9→39.17 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.3004
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1931 1594 5.01 %
Rwork0.1634 30217 -
obs0.1649 31811 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→39.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2279 0 71 208 2558
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082449
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02993324
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0623358
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0093415
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0906356
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.960.34851470.30722704X-RAY DIFFRACTION99.82
1.96-2.030.24721510.23432709X-RAY DIFFRACTION99.97
2.03-2.110.2241280.20142735X-RAY DIFFRACTION99.93
2.11-2.210.2361280.18352736X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.330.22771280.18392713X-RAY DIFFRACTION99.93
2.33-2.470.22111320.18192753X-RAY DIFFRACTION99.97
2.47-2.660.1971920.17272667X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.930.21521320.17852768X-RAY DIFFRACTION99.97
2.93-3.350.23131360.17032752X-RAY DIFFRACTION100
3.35-4.220.16021610.14482781X-RAY DIFFRACTION100
4.23-39.170.16981590.14092899X-RAY DIFFRACTION99.9
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.941376468343.57915982785-0.4674824024015.982899412520.4655719687734.04229471474-0.04302231258250.202239129676-0.138754183623-0.2585843836470.184717314418-0.3519862454290.1901817181210.533104604267-0.1360958483160.2505243910080.0638347873961-0.0152633174820.377797958721-0.01938889535220.275212647771-21.931281780626.54268306483.35493285043
22.27861820184-1.54885798273-1.676352518234.483115336722.584537511092.960005737520.05826366815410.318487723522-0.0283546347321-0.543039098299-0.0525778774251-0.4113734830260.005916228499610.101188590548-0.007269757436370.326636208084-0.00898871645952-0.01594844514220.4325412918030.007022527774150.290601681812-31.883732390830.0361521431-3.57058279865
33.67662511043-0.41932931595-1.148443281731.840446726340.3789461603241.918154008910.02459647258490.243437567220.290896009671-0.2210725705660.0372174485169-0.0083709923576-0.152385455585-0.0980773779646-0.07108287270150.2870376186270.00859437473746-0.0332678715230.3303069677470.02815010375260.310923545487-40.965527951238.30827868556.39299221285
43.402663560750.892982941436-1.363349335024.38283583542-0.32113697613.045060696610.115327445106-0.02420989306480.6010800039070.03392974446930.07945631398280.194532484417-0.389194790121-0.347111342239-0.19222632640.2716558917860.0816018435599-0.005669041186790.3200161957190.004279584681260.392769992218-51.650011447644.695237595613.3491149057
59.234656425614.780154173344.379817436358.70536155097-1.994807914094.993921016530.5134456011320.125858461917-0.467947755243-0.533159097795-0.287891123325-0.4664851383530.2808169199570.557363312179-0.1433300189880.5615876970720.07141512416970.004760339440940.408898771037-0.05797172013450.462391348862-50.271230884819.365197788615.5747210102
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 126 through 172 )AA126 - 1721 - 47
22chain 'A' and (resid 173 through 204 )AA173 - 20448 - 79
33chain 'A' and (resid 205 through 324 )AA205 - 32480 - 199
44chain 'A' and (resid 325 through 389 )AA325 - 389200 - 264
55chain 'B' and (resid 72 through 89 )BI72 - 892 - 19

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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