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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zok
タイトルA novel molecular switch controls assembly of bacterial focal adhesions in response to changes in surface structure.
要素Adventurous gliding motility protein GltJ
キーワードCELL ADHESION / protein / motility / GYF domain / myxococcus xanthus / adventurous motility / gliding / focal adhesion complex / adhesion / regulatory domain / myxobacteria
機能・相同性Zinc finger/thioredoxin putative / zinc-ribbon domain / GYF domain 2 / GYF domain 2 / Adventurous gliding motility protein GltJ
機能・相同性情報
生物種Myxococcus xanthus (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Attia, B. / My, L. / Castaing, J.P. / Le Guenno, H. / Espinosa, L. / Schmidt, V. / Nouailler, M. / Bornet, O. / Mignot, T. / Elantak, L.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A novel molecular switch controls assembly of bacterial focal adhesions in response to changes in surface structure.
著者: Attia, B. / My, L. / Castaing, J.P. / Le Guenno, H. / Espinosa, L. / Schmidt, V. / Nouailler, M. / Bornet, O. / Elantak, L. / Mignot, T.
履歴
登録2022年4月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adventurous gliding motility protein GltJ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8452
ポリマ-5,7801
非ポリマー651
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Adventurous gliding motility protein GltJ


分子量: 5779.799 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Myxococcus xanthus (バクテリア) / 遺伝子: gltJ, HNV27_16755 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7Y4JDV0
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-15N NOESY
121isotropic13D 1H-13C NOESY
131isotropic12D 1H-1H NOESY
141isotropic13D 1H-15N TOCSY
151isotropic13D (H)CCH-TOCSY
161isotropic13D 1H-13C HSQC aliphatic
171isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
181isotropic13D CBCA(CO)NH
191isotropic13D HN(CA)CB
1101isotropic13D HNCO
1111anisotropic12D 1H-13C HSQC
1121anisotropic13D HNCA

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.45 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] ZnR, 90% H2O/10% D2O
詳細: ZnR cytosolic domain of the GltJ protein / Label: 15N_13C / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 0.45 mM / 構成要素: ZnR / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 10 mM / Ionic strength err: 0.1 / Label: c1 / pH: 7 / PH err: 0.1 / : 1 atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 303 K / Temperature err: 0.1

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE II / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE II / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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