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- PDB-7zny: Cryo-EM structure of the canine distemper virus tetrameric attach... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zny
タイトルCryo-EM structure of the canine distemper virus tetrameric attachment glycoprotein
要素Hemagglutinin glycoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / canine distemper virus / morbillivirus cell entry / receptor-binding protein H / soluble H ectodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / host cell surface receptor binding / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Sialidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemagglutinin glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Canine morbillivirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
Model detailstetramer, four heads, one neck, ectodomain, viral protein
データ登録者Kalbermatter, D. / Jeckelmann, J.-M. / Wyss, M. / Plattet, P. / Fotiadis, D.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science FoundationSinergia, Ref. No. 183481 スイス
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structure and supramolecular organization of the canine distemper virus attachment glycoprotein.
著者: David Kalbermatter / Jean-Marc Jeckelmann / Marianne Wyss / Neeta Shrestha / Dimanthi Pliatsika / Rainer Riedl / Thomas Lemmin / Philippe Plattet / Dimitrios Fotiadis /
要旨: Canine distemper virus (CDV) is an enveloped RNA morbillivirus that triggers respiratory, enteric, and high incidence of severe neurological disorders. CDV induces devastating outbreaks in wild and ...Canine distemper virus (CDV) is an enveloped RNA morbillivirus that triggers respiratory, enteric, and high incidence of severe neurological disorders. CDV induces devastating outbreaks in wild and endangered animals as well as in domestic dogs in countries associated with suboptimal vaccination programs. The receptor-binding tetrameric attachment (H)-protein is part of the morbilliviral cell entry machinery. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure and supramolecular organization of the tetrameric CDV H-protein ectodomain. The structure reveals that the morbilliviral H-protein is composed of three main domains: stalk, neck, and heads. The most unexpected feature was the inherent asymmetric architecture of the CDV H-tetramer being shaped by the neck, which folds into an almost 90° bent conformation with respect to the stalk. Consequently, two non-contacting receptor-binding H-head dimers, which are also tilted toward each other, are located on one side of an intertwined four helical bundle stalk domain. Positioning of the four protomer polypeptide chains within the neck domain is guided by a glycine residue (G158), which forms a hinge point exclusively in two protomer polypeptide chains. Molecular dynamics simulations validated the stability of the asymmetric structure under near physiological conditions and molecular docking showed that two receptor-binding sites are fully accessible. Thus, this spatial organization of the CDV H-tetramer would allow for concomitant protein interactions with the stalk and head domains without steric clashes. In summary, the structure of the CDV H-protein ectodomain provides new insights into the morbilliviral cell entry system and offers a blueprint for next-generation structure-based antiviral drug discovery.
履歴
登録2022年4月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin glycoprotein
B: Hemagglutinin glycoprotein
C: Hemagglutinin glycoprotein
D: Hemagglutinin glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)273,2444
ポリマ－273,2444
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12360 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area81510 Å2

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要素

#1: タンパク質
Hemagglutinin glycoprotein


分子量: 68311.031 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canine morbillivirus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9QPQ8
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Canine morbillivirus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.272 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Canine morbillivirus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: YES / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM2-Amino-2-hydroxymethyl-propane-1,3-diolTRIS1
2100 mMsodium chlorideNaCl1
30.1 %n-Octyl-beta-d-glucosideOG1
試料濃度: 1.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K
詳細: Blot Time: 3.5 sec Blot Force: -6 Drain Time: 0 Wait Time: 0

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 20000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 8000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 26835
詳細: Two Datasets from two different grids were recorded: 13,760 and 13,075 movies

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1.14CTF補正
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
9RELION3.1.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.2.0最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.2.0分類
12cryoSPARC3.2.0３次元再構成
13PHENIX1.20_4459モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 6471114
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 663258 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00415126
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.60120618
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.1852046
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462351
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042638

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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