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- PDB-7zmx: Crystal structure of the Plant Homeodomain (PHD) of human ING3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zmx
タイトルCrystal structure of the Plant Homeodomain (PHD) of human ING3
要素Inhibitor of growth protein 3
キーワードNUCLEAR PROTEIN / ING3 / PHD / histone binding / human / nuclear
機能・相同性
機能・相同性情報


piccolo histone acetyltransferase complex / Swr1 complex / regulation of double-strand break repair / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / : / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...piccolo histone acetyltransferase complex / Swr1 complex / regulation of double-strand break repair / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / : / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleosome / HATs acetylate histones / regulation of apoptotic process / regulation of cell cycle / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
ING3, PHD domain / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type ...ING3, PHD domain / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibitor of growth protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Ferreras, M.O. / Medrano, F.J. / Blanco, F.J.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-113225GB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2023
タイトル: Structural analysis of ING3 protein and histone H3 binding.
著者: Ferreras-Gutierrez, M. / Chaves-Arquero, B. / Gonzalez-Magana, A. / Merino, N. / Amusategui-Mateu, I. / Huecas, S. / Medrano, F.J. / Blanco, F.J.
履歴
登録2022年4月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibitor of growth protein 3
B: Inhibitor of growth protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3039
ポリマ－12,9212
非ポリマー3827
水1,76598
1
A: Inhibitor of growth protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6314
ポリマ－6,4601
非ポリマー1713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Inhibitor of growth protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6715
ポリマ－6,4601
非ポリマー2114
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.695, 40.695, 100.595
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-628-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Inhibitor of growth protein 3 / p47ING3


分子量: 6460.379 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal residues GAMG are non-native / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ING3, HSPC301 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NXR8
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.9 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: Protein solution: ING3 PHD at 20 mg/ml in Tris 20 mM pH = 6.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT. Reservoir solution: 0.1 M Tris pH = 8.4, 30% PEG 4000, 0.2 M calcium chloride Mixture of 1 ul of protein ...詳細: Protein solution: ING3 PHD at 20 mg/ml in Tris 20 mM pH = 6.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT. Reservoir solution: 0.1 M Tris pH = 8.4, 30% PEG 4000, 0.2 M calcium chloride Mixture of 1 ul of protein solution with 1 ul of reservoir solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→35.24 Å / Num. obs: 47743 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 14.8 % / Biso Wilson estimate: 18.28 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 18.59
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.613 / Mean I/σ(I) obs: 0.18 / Num. unique obs: 51 / CC1/2: 0.76 / Rpim(I) all: 0.414 / Rrim(I) all: 0.723 / % possible all: 45.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2vnf

2vnf


解像度: 1.2→35.24 Å / SU ML: 0.1549 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.2895
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2044 3381 7.08 %
Rwork0.172 44362 -
obs0.1743 47743 82.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→35.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数829 0 7 98 934
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091854
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99881158
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0793112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0093151
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.579113
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2-1.220.802370.440446X-RAY DIFFRACTION2.18
1.22-1.240.329690.4608157X-RAY DIFFRACTION6.92
1.24-1.260.4337300.4038398X-RAY DIFFRACTION18.22
1.26-1.280.4168610.3769689X-RAY DIFFRACTION29.8
1.28-1.30.3207940.35791140X-RAY DIFFRACTION53.03
1.3-1.320.32511450.31041704X-RAY DIFFRACTION75.25
1.32-1.350.30661470.30161996X-RAY DIFFRACTION88.37
1.35-1.370.31691660.28542228X-RAY DIFFRACTION97.83
1.38-1.40.26911680.24922255X-RAY DIFFRACTION100
1.41-1.440.29261670.22742230X-RAY DIFFRACTION100
1.44-1.470.21631660.21572236X-RAY DIFFRACTION100
1.47-1.510.22611720.19932262X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.560.26171700.19322262X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.610.25841740.16582237X-RAY DIFFRACTION99.96
1.61-1.670.17381780.16042242X-RAY DIFFRACTION100
1.67-1.730.171570.15782263X-RAY DIFFRACTION100
1.73-1.810.19111700.15042254X-RAY DIFFRACTION99.92
1.81-1.910.19681820.1762250X-RAY DIFFRACTION100
1.91-2.030.15911720.16462252X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.180.19811660.15672228X-RAY DIFFRACTION99.92
2.18-2.40.20421620.16622308X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.750.17471550.17392237X-RAY DIFFRACTION99.96
2.75-3.460.18051840.15942229X-RAY DIFFRACTION100
3.46-35.240.21981790.15652259X-RAY DIFFRACTION99.92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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