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万見
- PDB-7zm6: Nariva virus receptor binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zm6
タイトルNariva virus receptor binding protein
要素Attachment protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Receptor binding protein / attachment glycoprotein / paramyxovirus
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / host cell surface receptor binding / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Sialidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Attachment protein
類似検索 - 構成要素
生物種Nariva narmovirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Stelfox, A.J. / Rissanen, I. / Rambo, R. / Lee, B. / Bowden, T.A.
資金援助 英国, フィンランド, 米国, 11件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/L009528/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/S007555/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/K503113/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/L505031/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/M50659X/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/M508111/1 英国
Academy of Finland#309605 フィンランド
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI123449 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI069317 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI115226 米国
Wellcome Trust203141/Z/16Z 英国
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2023
タイトル: Crystal structure and solution state of the C-terminal head region of the narmovirus receptor binding protein.
著者: Stelfox, A.J. / Oguntuyo, K.Y. / Rissanen, I. / Harlos, K. / Rambo, R. / Lee, B. / Bowden, T.A.
履歴
登録2022年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn / Item: _diffrn.ambient_temp
改定 1.22023年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Attachment protein
B: Attachment protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,9692
ポリマ－144,9692
非ポリマー00
水12,989721
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, Size-exclusion chromatography-coupled small-angle X-ray scattering (SEC-SAXS) was performed to assess the oligomerisation state of glycosylated (high mannose) Nariva virus receptor ...根拠: SAXS, Size-exclusion chromatography-coupled small-angle X-ray scattering (SEC-SAXS) was performed to assess the oligomerisation state of glycosylated (high mannose) Nariva virus receptor binding protein in solution. Using the dimeric crystal structure data a best fitting model was generated using molecular dynamics, which considered the flexibility of the high mannose N-linked glycans and C- and N-termini. The extensive homodimeric interface observed in the crystal structure was largely retained.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.382, 82.957, 92.988
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.860, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain B and resid 198 through 626)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Auth seq-ID: 198 - 626 / Label seq-ID: 198 - 626

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2(chain B and resid 198 through 626)BB

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要素

#1: タンパク質 Attachment protein


分子量: 72484.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nariva narmovirus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): Human embryonic kidney 293T cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B8XH64
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 721 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M HEPES pH 7.5, 25% PEG 3350, 10% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→82.96 Å / Num. obs: 51334 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Rpim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 2.07→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 50856 / CC1/2: 0.62 / Rpim(I) all: 0.59 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3488精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Mossman virus receptor binding protein

解像度: 2.07→61.9278 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2697 2600 5.11 %
Rwork0.2296 48257 -
obs0.2317 50857 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 104.81 Å2 / Biso mean: 23.6498 Å2 / Biso min: 4.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.07→61.9278 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6702 0 0 721 7423
Biso mean---26.58 -
残基数----862
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4041X-RAY DIFFRACTION10.147TORSIONAL
12B4041X-RAY DIFFRACTION10.147TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.07-2.10770.36491150.3312509262497
2.1077-2.14820.38121180.3362490260898
2.1482-2.19210.38421350.32662492262798
2.1921-2.23970.29271560.31222527268399
2.2397-2.29180.37131570.30892469262699
2.2918-2.34910.37181430.31892510265398
2.3491-2.41270.34971380.30842512265099
2.4127-2.48370.32171420.29222529267199
2.4837-2.56380.3241180.28582566268499
2.5638-2.65550.33611030.27752593269699
2.6555-2.76180.29421510.25692525267699
2.7618-2.88750.26741580.25242493265199
2.8875-3.03970.3141440.226325562700100
3.0397-3.23010.24891280.222125612689100
3.2301-3.47950.21691610.187425492710100
3.4795-3.82960.22151480.169625472695100
3.8296-4.38370.20181170.149325962713100
4.3837-5.52240.18961410.15225972738100
5.5224-61.92780.20631270.184126362763100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.93540.6196-0.54771.4482-0.48820.9539-0.0028-0.03890.1493-0.01850.11290.31250.0134-0.1177-0.06150.09310.0057-0.02060.15550.01980.233330.416947.333674.0662
20.4370.0240.10981.1556-0.10160.4179-0.0402-0.0188-0.01750.0870.0245-0.16310.0039-0.00680.00880.11670.0094-0.01220.1095-0.00180.206650.442646.947882.7414
31.0136-0.04650.08121.7060.30970.85720.04310.0301-0.14490.1598-0.0169-0.20930.17330.02140.010.17830.0112-0.03830.11210.00510.23454.074626.570284.7337
40.8242-0.41960.36071.2276-0.010.43220.027-0.0216-0.2118-0.0626-0.02060.00780.0643-0.0415-0.02630.1425-0.01-0.01160.1014-0.02090.23243.11628.556177.1805
50.64530.17560.02031.1161-0.15190.48020.01090.03540.0092-0.13170.05780.19710.0666-0.0916-0.06460.1204-0.0105-0.01890.15320.00490.197133.716941.29768.724
60.74270.278-0.00851.6838-0.02780.497-0.013-0.0222-0.14490.0403-0.0282-0.4324-0.09230.06370.08440.1131-0.004-0.02470.17960.01320.306460.192871.322266.6428
70.5181-0.0890.10231.5408-0.34960.753-0.03390.01390.10720.0320.07230.1386-0.0592-0.0739-0.03030.09520.015-0.00280.12580.00470.192437.083975.46769.5719
80.88930.2073-0.54971.3738-0.15210.9454-0.04230.14630.1113-0.19990.10670.098-0.1003-0.15650.00870.1932-0.0129-0.04790.18750.03360.204340.240187.480154.0687
90.620.1448-0.34161.515-0.67450.9567-0.12890.088-0.0624-0.3280.0625-0.30030.02680.09130.00130.1196-0.00230.05330.1333-0.02030.190953.830469.738156.1384
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 198 through 240 )A198 - 240
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 241 through 393 )A241 - 393
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 394 through 450 )A394 - 450
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 451 through 535 )A451 - 535
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 536 through 626 )A536 - 626
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 194 through 233 )B194 - 233
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 234 through 393 )B234 - 393
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 394 through 535 )B394 - 535
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 536 through 626 )B536 - 626

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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