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万見
- PDB-7zl4: Cryo-EM structure of archaic chaperone-usher Csu pilus of Acineto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zl4
タイトルCryo-EM structure of archaic chaperone-usher Csu pilus of Acinetobacter baumannii
要素CsuA/B
キーワードCELL ADHESION / chaperone-usher pathway / bacterial adhesion / biofilm formation / Acinetobacter baumannii / Csu pili
機能・相同性Spore coat protein U / Spore Coat Protein U domain / Spore Coat Protein U domain / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Pakharukova, N. / Malmi, H. / Tuittila, M. / Paavilainen, S. / Ghosal, D. / Chang, Y.W. / Jensen, G.J. / Zavialov, A.V.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号国
Academy of Finland273075 フィンランド
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Archaic chaperone-usher pili self-secrete into superelastic zigzag springs.
著者: Natalia Pakharukova / Henri Malmi / Minna Tuittila / Tobias Dahlberg / Debnath Ghosal / Yi-Wei Chang / Si Lhyam Myint / Sari Paavilainen / Stefan David Knight / Urpo Lamminmäki / Bernt Eric ...著者: Natalia Pakharukova / Henri Malmi / Minna Tuittila / Tobias Dahlberg / Debnath Ghosal / Yi-Wei Chang / Si Lhyam Myint / Sari Paavilainen / Stefan David Knight / Urpo Lamminmäki / Bernt Eric Uhlin / Magnus Andersson / Grant Jensen / Anton V Zavialov /
要旨: Adhesive pili assembled through the chaperone-usher pathway are hair-like appendages that mediate host tissue colonization and biofilm formation of Gram-negative bacteria. Archaic chaperone-usher ...Adhesive pili assembled through the chaperone-usher pathway are hair-like appendages that mediate host tissue colonization and biofilm formation of Gram-negative bacteria. Archaic chaperone-usher pathway pili, the most diverse and widespread chaperone-usher pathway adhesins, are promising vaccine and drug targets owing to their prevalence in the most troublesome multidrug-resistant pathogens. However, their architecture and assembly-secretion process remain unknown. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of the prototypical archaic Csu pilus that mediates biofilm formation of Acinetobacter baumannii-a notorious multidrug-resistant nosocomial pathogen. In contrast to the thick helical tubes of the classical type 1 and P pili, archaic pili assemble into an ultrathin zigzag architecture secured by an elegant clinch mechanism. The molecular clinch provides the pilus with high mechanical stability as well as superelasticity, a property observed for the first time, to our knowledge, in biomolecules, while enabling a more economical and faster pilus production. Furthermore, we demonstrate that clinch formation at the cell surface drives pilus secretion through the outer membrane. These findings suggest that clinch-formation inhibitors might represent a new strategy to fight multidrug-resistant bacterial infections.
履歴
登録2022年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CsuA/B
B: CsuA/B
C: CsuA/B
D: CsuA/B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2794
ポリマ－64,2794
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
CsuA/B


分子量: 16069.642 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: ATCC19606_12570 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6F8TDQ5

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Csu pilus of Acinetobacter baumannii / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EMAN2粒子像選択
5RELION3.0.8CTF補正
6CTFFIND4.1.13CTF補正
9UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
13RELION3.0.8分類
14RELION3.0.8３次元再構成
15PHENIX1.8.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -152.8 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.97 Å / らせん対称軸の対称性: D1
粒子像の選択選択した粒子像数: 480064
3次元再構成解像度: 3.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 255833 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6FM5

6fm5


PDB chain-ID: A
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 110.98 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0073434
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.38794695
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0903573
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0048623
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.40551178

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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