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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zjx | |||||||||
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タイトル | Rabbit 80S ribosome programmed with SECIS and SBP2 | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / Selenocysteine / recoding / 80S | |||||||||
機能・相同性 | ![]() forebrain neuron development / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Formation of a pool of free 40S subunits ...forebrain neuron development / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / selenocysteine incorporation / selenocysteine insertion sequence binding / striatum development / ribosomal subunit / negative regulation of RNA splicing / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / rRNA modification in the nucleus and cytosol / laminin receptor activity / exit from mitosis / Ribosomal scanning and start codon recognition / optic nerve development / Translation initiation complex formation / mammalian oogenesis stage / retinal ganglion cell axon guidance / activation-induced cell death of T cells / Protein hydroxylation / mTORC1-mediated signalling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / organelle membrane / Selenocysteine synthesis / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Formation of a pool of free 40S subunits / ubiquitin ligase inhibitor activity / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / TOR signaling / T cell proliferation involved in immune response / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / protein-RNA complex assembly / ribosomal small subunit export from nucleus / erythrocyte development / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translation regulator activity / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ribonucleoprotein complex binding / cytosolic ribosome / laminin binding / rough endoplasmic reticulum / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / rescue of stalled ribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit biogenesis / cellular response to leukemia inhibitory factor / maturation of SSU-rRNA / mRNA 3'-UTR binding / small-subunit processome / positive regulation of apoptotic signaling pathway / protein kinase C binding / positive regulation of protein-containing complex assembly / placenta development / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / modification-dependent protein catabolic process / spindle / G1/S transition of mitotic cell cycle / rRNA processing / protein tag activity / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / ribosome binding / glucose homeostasis / retina development in camera-type eye / virus receptor activity / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / heparin binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cell body / T cell differentiation in thymus / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Hilal, T. / Simonovic, M. / Spahn, C.M.T. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the mammalian ribosome as it decodes the selenocysteine UGA codon. 著者: Tarek Hilal / Benjamin Y Killam / Milica Grozdanović / Malgorzata Dobosz-Bartoszek / Justus Loerke / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Paul R Copeland / Miljan Simonović / Christian M T Spahn / ![]() ![]() 要旨: The elongation of eukaryotic selenoproteins relies on a poorly understood process of interpreting in-frame UGA stop codons as selenocysteine (Sec). We used cryo-electron microscopy to visualize Sec ...The elongation of eukaryotic selenoproteins relies on a poorly understood process of interpreting in-frame UGA stop codons as selenocysteine (Sec). We used cryo-electron microscopy to visualize Sec UGA recoding in mammals. A complex between the noncoding Sec-insertion sequence (SECIS), SECIS-binding protein 2 (SBP2), and 40 ribosomal subunit enables Sec-specific elongation factor eEFSec to deliver Sec. eEFSec and SBP2 do not interact directly but rather deploy their carboxyl-terminal domains to engage with the opposite ends of the SECIS. By using its Lys-rich and carboxyl-terminal segments, the ribosomal protein eS31 simultaneously interacts with Sec-specific transfer RNA (tRNA) and SBP2, which further stabilizes the assembly. eEFSec is indiscriminate toward l-serine and facilitates its misincorporation at Sec UGA codons. Our results support a fundamentally distinct mechanism of Sec UGA recoding in eukaryotes from that in bacteria. | |||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 365.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 618.4 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14752MC ![]() 7zjwC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 7種, 7分子 BLGLaLxSDSGSV
#1: タンパク質 | 分子量: 95640.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#9: タンパク質 | 分子量: 34523.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#28: タンパク質 | 分子量: 17768.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#47: タンパク質 | 分子量: 24875.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#52: タンパク質 | 分子量: 18004.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#55: タンパク質 | 分子量: 35115.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#67: タンパク質 | 分子量: 18933.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-RNA鎖 , 6種, 6分子 IL5L7L8SS2
#2: RNA鎖 | 分子量: 52131.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#3: RNA鎖 | 分子量: 1557505.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: RNA鎖 | 分子量: 38851.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: RNA鎖 | 分子量: 50809.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#48: RNA鎖 | 分子量: 275721.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
#49: RNA鎖 | 分子量: 603814.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
+60S ribosomal Protein ... , 34種, 34分子 LDLELFLHLILJLKLMLOLPLRLSLTLULVLWLXLYLcLdLeLfLgLiLjLkLlLnLoLp...
-Ribosomal protein ... , 7種, 7分子 LLLQLZLbLhLmSQ
#14: タンパク質 | 分子量: 24643.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#18: タンパク質 | 分子量: 24207.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#27: タンパク質 | 分子量: 17825.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#29: タンパク質 | 分子量: 17303.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#35: タンパク質 | 分子量: 15898.932 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#40: タンパク質 | 分子量: 11111.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#62: タンパク質 | 分子量: 22913.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
+40S ribosomal protein ... , 29種, 29分子 SBSCSESFSHSLSMSNSOSPSRSSSTSUSWSXSYSZSaSbScSdSeSfSgShSiSjSk
-非ポリマー , 1種, 8分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
#84: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 3.5 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6908 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 179421 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39295 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 7O7Y Accession code: 7O7Y / Source name: PDB / タイプ: experimental model |