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万見
- PDB-7zj1: Crystal structure of ADAR1-dsRBD3 dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zj1
タイトルCrystal structure of ADAR1-dsRBD3 dimer
要素Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Editing / ADAR / RNA-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing / hematopoietic stem cell homeostasis / response to interferon-alpha / adenosine to inosine editing / RISC complex assembly / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / pre-miRNA processing / definitive hemopoiesis / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of viral genome replication / RNA processing / hematopoietic progenitor cell differentiation / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / response to virus / PKR-mediated signaling / mRNA processing / cellular response to virus / osteoblast differentiation / protein import into nucleus / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Z-binding domain profile. / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain ...ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Z-binding domain profile. / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Mboukou, A. / Barraud, P.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-16-CE91-0003 フランス
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023
タイトル: Dimerization of ADAR1 modulates site-specificity of RNA editing
著者: Mboukou, A. / Rajendra, V. / Messmer, S. / Catala, M. / Tisne, C. / Jantsch, M.F. / Barraud, P.
履歴
登録2022年4月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年12月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: pdbx_database_related / struct / Item: _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
B: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4992
ポリマ－18,4992
非ポリマー00
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.235, 44.235, 131.803
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"

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要素

#1: タンパク質 Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase / DRADA / 136 kDa double-stranded RNA-binding protein / p136 / Interferon-inducible protein 4 / IFI-4 / K88DSRBP


分子量: 9249.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADAR, ADAR1, DSRAD, G1P1, IFI4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P55265, double-stranded RNA adenine deaminase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 100 mM sodium citrate pH 4.0, 20% (w/v) PEG 6000, and 1.0 M LiCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→19.15 Å / Num. obs: 18792 / % possible obs: 99.26 % / 冗長度: 18.7 % / Biso Wilson estimate: 18.31 Å2 / CC1/2: 0.995 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1518 / Rpim(I) all: 0.03536 / Rrim(I) all: 0.156 / Net I/σ(I): 12.45
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) all% possible allMean I/σ(I) obs
1.65-1.70914.20.867418520.5850.8590.23810.900499.84
9.04-19.1515.10.0831380.9940.0220.08790.823

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
ARP/wARP8モデル構築
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2MDR

2mdr


解像度: 1.65→19.15 Å / SU ML: 0.1988 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.5923
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2247 943 5.05 %
Rwork0.1871 17728 -
obs0.189 18670 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→19.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1242 0 0 116 1358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01031280
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08121736
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0698183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01231
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4548455
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.740.25561340.20312491X-RAY DIFFRACTION99.81
1.74-1.850.25991200.21272510X-RAY DIFFRACTION99.92
1.85-1.990.25611270.19182426X-RAY DIFFRACTION96.81
1.99-2.190.22261420.18962509X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.50.20341090.18882516X-RAY DIFFRACTION98.83
2.5-3.150.23111580.20162577X-RAY DIFFRACTION100
3.15-19.150.21281530.17032699X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.456879228728-0.3224520048490.1281039191340.373197592608-0.4347896830550.8356316601810.0466221877682-0.02910892177380.0106061678279-0.021798198064-0.0873864277542-0.01936998587130.06885636629330.0892310618213-0.001418346230630.1238302732970.007531567919-0.004392739953550.121178376163-0.005103011420360.1242092561527.8894759182-9.4124802721812.9832500976
20.438596652983-0.06403628569570.1214198222660.34134123915-0.2177029155330.646016462239-0.03552919418050.0281840780872-0.0204238666584-0.07699079323620.00403438540504-0.00553917429394-0.086364645323-0.0673132453443-4.6305435798E-50.1208446479180.007032880964720.002554566287140.1296486842660.0009369359056450.12502049709413.83997378664.513728387887.5847744905
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 715 through 796)AA715 - 7961 - 82
22chain 'B' and (resid 714 through 797)BB714 - 7971 - 84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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