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- PDB-7zhp: Crystal structure of TTBK1 in complex with compound 9 (7-005) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zhp
タイトルCrystal structure of TTBK1 in complex with compound 9 (7-005)
要素Tau-tubulin kinase 1
キーワードTRANSFERASE / kinase / ttbk1 / tau tubulin kinase 1 / inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of astrocyte activation / positive regulation of microglial cell activation / microtubule associated complex / tau-protein kinase activity / positive regulation of protein polymerization / substantia nigra development / peptidyl-threonine phosphorylation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / tau protein binding / peptidyl-serine phosphorylation ...positive regulation of astrocyte activation / positive regulation of microglial cell activation / microtubule associated complex / tau-protein kinase activity / positive regulation of protein polymerization / substantia nigra development / peptidyl-threonine phosphorylation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / tau protein binding / peptidyl-serine phosphorylation / protein tyrosine kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / learning or memory / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tau-tubulin kinase 1, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Tau-tubulin kinase 1, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IQY / PHOSPHATE ION / Tau-tubulin kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Axtman, A. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2023
タイトル: Modulation of tau tubulin kinases (TTBK1 and TTBK2) impacts ciliogenesis.
著者: Bashore, F.M. / Marquez, A.B. / Chaikuad, A. / Howell, S. / Dunn, A.S. / Beltran, A.A. / Smith, J.L. / Drewry, D.H. / Beltran, A.S. / Axtman, A.D.
履歴
登録2022年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tau-tubulin kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3439
ポリマ－35,5151
非ポリマー8288
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint12 kcal/mol
Surface area14270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.288, 39.793, 49.791
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.230, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tau-tubulin kinase 1 / Brain-derived tau kinase


分子量: 35515.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTBK1, BDTK, KIAA1855 / プラスミド: pSumo-LIC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -R3-pRARE2
参照: UniProt: Q5TCY1, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-IQY / 1-(4-azanyl-3,5,12-triazatetracyclo[9.7.0.0^{2,7}.0^{13,18}]octadeca-1(11),2,4,6,13(18),14,16-heptaen-16-yl)-3-ethyl-pent-1-yn-3-ol


分子量: 360.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H24N4O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 14-23% PEG 3350, 0.2 M sodium acetate pH 7.0 and 0.1 M tris pH 7.5-9.0
PH範囲: 7.5-9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→48.47 Å / Num. obs: 30838 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.8-1.866.80.852229920.8170.3871.017100
6.97-48.476.50.02658210.0110.02899.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.7データスケーリング
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7q8w

7q8w


解像度: 1.8→48.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 6.607 / SU ML: 0.105 / SU R Cruickshank DPI: 0.1221 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 1522 4.9 %RANDOM
Rwork0.1765 ---
obs0.1786 29315 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 86.28 Å2 / Biso mean: 31.494 Å2 / Biso min: 9.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5 Å20 Å2-0.01 Å2
2--2.26 Å20 Å2
3----1.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→48.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2385 0 56 209 2650
Biso mean--35.07 38.17 -
残基数----293
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0132506
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0172434
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3671.6483363
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3181.5995587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6815298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.27921.056142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.0515463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5121522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022886
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02614
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 116 -
Rwork0.276 2144 -
all-2260 -
obs--99.91 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 63.3603 Å / Origin y: 33.4307 Å / Origin z: -5.4054 Å
111213212223313233
T0.0041 Å20.0092 Å2-0.0069 Å2-0.0505 Å2-0.0212 Å2--0.0267 Å2
L2.5277 °20.454 °20.3559 °2-0.8697 °2-0.0486 °2--1.2874 °2
S0.0068 Å °0.0498 Å °-0.027 Å °-0.0183 Å °0.0049 Å °0.0219 Å °-0.0279 Å °0.0838 Å °-0.0117 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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