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万見
- PDB-7zhc: Moss spermine/spermidine acetyl transferase (PpSSAT) in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zhc
タイトルMoss spermine/spermidine acetyl transferase (PpSSAT) in complex with AcetylCoA and polyethylen glycol
要素N-acetyltransferase domain-containing protein
キーワードTRANSFERASE / SSAT / COENZYME A / ACYLTRANSFERASE
機能・相同性: / N-acetyltransferase activity / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / ACETYL COENZYME *A / N-acetyltransferase domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Physcomitrium patens (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.819 Å
データ登録者Morera, S. / Kopecny, D. / Vigouroux, A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Plant J. / 年: 2023
タイトル: Biochemical and structural basis of polyamine, lysine and ornithine acetylation catalyzed by spermine/spermidine N-acetyl transferase in moss and maize.
著者: Belicek, J. / Luptakova, E. / Kopecny, D. / Frommel, J. / Vigouroux, A. / Cavar Zeljkovic, S. / Jagic, F. / Briozzo, P. / Kopecny, D.J. / Tarkowski, P. / Nisler, J. / De Diego, N. / Morera, S. / Kopecna, M.
履歴
登録2022年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyltransferase domain-containing protein
B: N-acetyltransferase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1576
ポリマ－52,2082
非ポリマー1,9504
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10050 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area17140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.108, 97.773, 48.453
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.400, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 N-acetyltransferase domain-containing protein


分子量: 26103.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Physcomitrium patens (植物) / 遺伝子: PHYPA_008003
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A2K1KKM6
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.53 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 10% PEG 8000, 10% PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.99187 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.819→48.89 Å / Num. obs: 23866 / % possible obs: 92.1 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 35.59 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 1.819→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 1.138 / Num. unique obs: 1194 / CC1/2: 0.497

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER2.10.3 (18-SEP-2020)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BEI

2bei


解像度: 1.819→48.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU R Cruickshank DPI: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.238 / SU Rfree Blow DPI: 0.181 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.183
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1365 5.72 %RANDOM
Rwork0.1994 ---
obs0.2015 23866 66.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 81.17 Å2 / Biso mean: 42.44 Å2 / Biso min: 19.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.218 Å20 Å2-2.0862 Å2
2---0.9948 Å20 Å2
3----4.2232 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.819→48.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3084 0 121 186 3391
Biso mean--52.92 47.36 -
残基数----394
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1135SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes554HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3277HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion424SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2869SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3277HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4458HARMONIC20.94
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.35
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.85
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.98 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2189 18 3.77 %
Rwork0.2007 460 -
all0.2015 478 -
obs--6.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8337-0.81720.95872.4734-0.79243.044-0.0067-0.04120.0789-0.08290.03830.0257-0.2342-0.1679-0.0316-0.2281-0.0227-0.0331-0.29810.0022-0.30345.92687.60041.1507
21.1763-0.61850.75850.7142-0.62722.577-0.04210.04010.04020.0278-0.0003-0.07120.2525-0.0360.0424-0.1892-0.0669-0.0139-0.2809-0.0146-0.294521.1013-8.178312.3153
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A2 - 214
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B2 - 214

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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