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- PDB-7zh9: Uba1 in complex with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zh9
タイトルUba1 in complex with ATP
要素Ubiquitin-activating enzyme E1 1
キーワードLIGASE / Ubiquitin / E1 / Uba1
機能・相同性
機能・相同性情報


E1 ubiquitin-activating enzyme / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin activating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA damage response / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain ...Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Roll / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Ubiquitin-activating enzyme E1 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Misra, M. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SCHI 425-6/1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structures of UBA6 explain its dual specificity for ubiquitin and FAT10.
著者: Truongvan, N. / Li, S. / Misra, M. / Kuhn, M. / Schindelin, H.
履歴
登録2022年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,12519
ポリマ－114,3941
非ポリマー1,73118
水14,826823
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4650 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area44180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.720, 118.064, 196.654
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1117-

K

21A-1948-

HOH

31A-1959-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Ubiquitin-activating enzyme E1 1


分子量: 114393.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBA1, YKL210W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22515, E1 ubiquitin-activating enzyme

-
非ポリマー , 8種, 841分子

#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 823 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.99 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5 and 25% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.705→47.238 Å / Num. obs: 91872 / % possible obs: 99.88 % / 冗長度: 6.65 % / CC1/2: 0.9988 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 1.705→1.705 Å / Num. unique obs: 4617 / CC1/2: 0.7039

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660)精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CMM

3cmm


解像度: 1.72→47.238 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2061 4617 5.03 %
Rwork0.1648 --
obs0.1669 91872 69.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→47.238 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7916 0 105 823 8844
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018337
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92411315
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.15079
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561258
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061479
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.78110.339470.2674795X-RAY DIFFRACTION6
1.7811-1.85240.2275790.25031464X-RAY DIFFRACTION12
1.8524-1.93670.28971640.23793028X-RAY DIFFRACTION24
1.9367-2.03880.27614150.23177499X-RAY DIFFRACTION60
2.0388-2.16650.25445950.204611121X-RAY DIFFRACTION89
2.1665-2.33380.24476530.186112505X-RAY DIFFRACTION100
2.3338-2.56870.22326630.171812581X-RAY DIFFRACTION100
2.5687-2.94030.21536420.167612630X-RAY DIFFRACTION100
2.9403-3.70430.20016740.150312674X-RAY DIFFRACTION100
3.7043-47.2380.17086850.145912958X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.43980.30090.25221.1516-0.07621.69680.0192-0.33850.22610.38590.0555-0.0378-0.04360.551-0.02640.32680.0519-0.01580.4706-0.07630.060220.98715.43940.8762
20.54820.0069-0.12640.7724-0.21830.13-0.0893-0.3590.16820.3220.13140.0392-0.19330.43360.03970.3297-0.071-0.0030.3738-0.07730.123619.146914.539231.8917
30.8847-0.03450.2781.20740.36791.1171-0.0297-0.58260.56640.4616-0.17420.2062-0.3508-0.41730.0540.6431-0.08050.01290.5822-0.28660.63039.685151.610124.5792
40.72230.21030.04580.6698-0.24020.6413-0.11970.18530.1639-0.02610.0656-0.0429-0.20130.1943-0.00060.2208-0.1431-0.03770.19090.01210.16621.525624.5369-4.4687
50.12850.2087-0.13750.5947-0.40830.2663-0.0306-0.15740.22820.18890.15280.1725-0.2880.1352-0.06610.3645-0.08660.01970.197-0.0580.238814.326628.475320.9332
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 625 through 764 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 765 through 885 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 886 through 1024 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 10 through 545 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 546 through 624 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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