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- PDB-7zet: Crystal structure of human Clusterin, crystal form I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zet
タイトルCrystal structure of human Clusterin, crystal form I
要素Clusterin
キーワードCHAPERONE / molecular chaperone / complement system / Alzheimer's disease
機能・相同性
機能・相同性情報


immune complex clearance / perinuclear endoplasmic reticulum lumen / regulation of neuronal signal transduction / positive regulation of neurofibrillary tangle assembly / : / central nervous system myelin maintenance / : / response to misfolded protein / negative regulation of response to endoplasmic reticulum stress / spherical high-density lipoprotein particle ...immune complex clearance / perinuclear endoplasmic reticulum lumen / regulation of neuronal signal transduction / positive regulation of neurofibrillary tangle assembly / : / central nervous system myelin maintenance / : / response to misfolded protein / negative regulation of response to endoplasmic reticulum stress / spherical high-density lipoprotein particle / protein carrier chaperone / Terminal pathway of complement / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / chromaffin granule / regulation of amyloid-beta clearance / microglial cell proliferation / misfolded protein binding / apical dendrite / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / reverse cholesterol transport / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein import / negative regulation of amyloid fibril formation / complement activation / neurofibrillary tangle / positive regulation of tau-protein kinase activity / Antimicrobial peptides / positive regulation of amyloid fibril formation / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of amyloid-beta formation / chaperone-mediated protein complex assembly / negative regulation of protein-containing complex assembly / chaperone-mediated protein folding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway / release of cytochrome c from mitochondria / platelet alpha granule lumen / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / microglial cell activation / positive regulation of protein-containing complex assembly / response to virus / tau protein binding / cell morphogenesis / lipid metabolic process / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / amyloid-beta binding / regulation of cell population proliferation / protein-folding chaperone binding / regulation of apoptotic process / collagen-containing extracellular matrix / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial inner membrane / protein stabilization / blood microparticle / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / signaling receptor binding / ubiquitin protein ligase binding / synapse / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Clusterin-like / Clusterin, N-terminal / Clusterin, C-terminal / Clusterin / Clusterin, conserved site / Clusterin / Clusterin signature 1. / Clusterin signature 2. / CLUSTERIN Beta chain / CLUSTERIN alpha chain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Yuste-Checa, P. / Bracher, A. / Hartl, F.U.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of human Clusterin, crystal form I
著者: Yuste-Checa, P. / Bracher, A. / Hartl, F.U.
履歴
登録2022年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clusterin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9357
ポリマ－47,0391
非ポリマー1,8966
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint29 kcal/mol
Surface area22220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.742, 43.808, 102.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Clusterin / Aging-associated gene 4 protein / Apolipoprotein J / Apo-J / Complement cytolysis inhibitor / CLI / ...Aging-associated gene 4 protein / Apolipoprotein J / Apo-J / Complement cytolysis inhibitor / CLI / Complement-associated protein SP-40 / 40 / Ku70-binding protein 1 / NA1/NA2 / Sulfated glycoprotein 2 / SGP-2 / Testosterone-repressed prostate message 2 / TRPM-2


分子量: 47038.852 Da / 分子数: 1 / 断片: Clu-delta(214-238) / 変異: deletion(214-238) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLU, APOJ, CLI, KUB1, AAG4 / プラスミド: pB-T-PAF / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10909
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.07 % / Mosaicity: 0.25 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30% PEG-4000, 0.2 M NH4-acetate, 0.1 M Na-citrate pH 5.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.7749 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7749 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→49.08 Å / Num. obs: 13861 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 75.02 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rpim(I) all: 0.088 / Rrim(I) all: 0.172 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 50668 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.8-2.953.61.656710819660.41711.9420.796.1
8.85-49.083.20.04114714630.9970.0260.04919.495.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.596
最高解像度最低解像度
Rotation61.53 Å3.14 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSVERSION Feb 5, 2021データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP11.4.06位相決定
PHENIX1.19.2-4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AlphaFold AF-P10909-F1-model_v1.pdb

解像度: 2.8→27.61 Å / SU ML: 0.54 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.41 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The Clusterin construct is a glyco-protein, which was expressed in the presence of the alpha-mannosidase I inhibitor kifunensine, which prevents trimming of mannose moieties, resulting in ...詳細: The Clusterin construct is a glyco-protein, which was expressed in the presence of the alpha-mannosidase I inhibitor kifunensine, which prevents trimming of mannose moieties, resulting in oligo-mannose N-glycans, and thereby prevents processing to mature complex N-glycans (Chang et al., Structure 15, 267(2007), Fig. 1B). Asn residues 86, 103, 145, 291, 354 and 374 are expected to carry predominantly NAG-NAG-BMA-(3->1)MAN-MAN-MAN (6->1)-MAN (3->1)MAN-MAN (6->1)MAN-MAN N-glycan trees (Chang et al., Structure 15, 267(2007), Fig. 1B).
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2742 701 5.07 %
Rwork0.2322 13113 -
obs0.2346 13814 97.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 161.13 Å2 / Biso mean: 80.9892 Å2 / Biso min: 36.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→27.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3007 0 123 0 3130
Biso mean--119.48 --
残基数----377
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-3.020.40191410.35652539268096
3.02-3.320.39091290.31832627275698
3.32-3.80.31691530.23942593274698
3.8-4.780.23891260.19892664279099
4.78-27.610.23361520.20922690284298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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