[日本語] English
万見
- PDB-7z9f: Human anionic trypsin after autoproteolysis at Arg122 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z9f
タイトルHuman anionic trypsin after autoproteolysis at Arg122
要素(Trypsin-2) x 2
キーワードHYDROLASE / TRY2 / serine protease / autoproteolysis / digestion
機能・相同性
機能・相同性情報


antimicrobial humoral response / Alpha-defensins / Antimicrobial peptides / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / positive regulation of cell adhesion / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / trypsin / digestion ...antimicrobial humoral response / Alpha-defensins / Antimicrobial peptides / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / positive regulation of cell adhesion / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / trypsin / digestion / serine-type peptidase activity / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / azurophil granule lumen / positive regulation of cell growth / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Nagel, F. / Palm, G.J. / Delcea, M. / Lammers, M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)637877European Union
引用ジャーナル: J Inflamm Res / 年: 2022
タイトル: Structural Basis of the Pancreatitis-Associated Autoproteolytic Failsafe Mechanism in Human Anionic Trypsin.
著者: Nagel, F. / Susemihl, A. / Geist, N. / Mohlis, K. / Palm, G.J. / Lammers, M. / Delcea, M.
履歴
登録2022年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
X: Trypsin-2
A: Trypsin-2
Y: Trypsin-2
B: Trypsin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2386
ポリマ－48,1584
非ポリマー802
水13,872770
1
X: Trypsin-2
Y: Trypsin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1193
ポリマ－24,0792
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4390 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area9820 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10450 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area17870 Å2
3
A: Trypsin-2
B: Trypsin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1193
ポリマ－24,0792
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area9730 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)59.060, 80.790, 87.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Trypsin-2 / Anionic trypsinogen / Serine protease 2 / Trypsin II


分子量: 11072.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS2, TRY2, TRYP2 / プラスミド: pET47b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07478, trypsin
#2: タンパク質 Trypsin-2 / Anionic trypsinogen / Serine protease 2 / Trypsin II


分子量: 13006.325 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS2, TRY2, TRYP2 / プラスミド: pET47b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07478, trypsin
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 770 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1 uL protein (15 mg/mL in 20 mM Hepes pH 7.4, 150 mM NaCl, 1 mM CaCl2) + 1 uL well solution (22% PEG 4000, 0.1 M Hepes pH 7.5, 0.1 M NaAc)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月9日 / 詳細: DCM Si(111)
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 47119 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 16.59 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.169 / Rsym value: 0.162 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 12.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique obs: 7342 / CC1/2: 0.82 / Rrim(I) all: 1.252 / Rsym value: 1.203 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSVERSION Feb 5, 2021データ削減
XDSVERSION Feb 5, 2021データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TRN_A

解像度: 1.7→47.68 Å / SU ML: 0.1549 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.3629
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2186 1516 3.22 %
Rwork0.187 45524 -
obs0.188 47040 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→47.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3368 0 2 770 4140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00643440
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90234678
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0642512
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061616
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7046478
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.750.26331300.23113902X-RAY DIFFRACTION95.09
1.75-1.810.27511350.22644066X-RAY DIFFRACTION99.95
1.81-1.890.27771380.22224132X-RAY DIFFRACTION99.98
1.89-1.970.25381370.21094113X-RAY DIFFRACTION99.77
1.97-2.080.22421370.19584119X-RAY DIFFRACTION99.91
2.08-2.210.21161370.18464130X-RAY DIFFRACTION99.84
2.21-2.380.21531390.18814149X-RAY DIFFRACTION99.79
2.38-2.620.21171370.18924126X-RAY DIFFRACTION99.84
2.62-2.990.23441380.18954186X-RAY DIFFRACTION99.93
2.99-3.770.1871410.16784220X-RAY DIFFRACTION99.84
3.77-47.680.20621470.17194381X-RAY DIFFRACTION99.43
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.81458986763 Å / Origin y: 0.0222217079109 Å / Origin z: 8.6268521355 Å
111213212223313233
T0.100686823161 Å20.0168593554767 Å20.00524151772626 Å2-0.0834242969554 Å20.00534738229264 Å2--0.0876909091827 Å2
L0.38230959358 °20.0803998581143 °20.0695177137913 °2-0.189084145344 °20.0979027523142 °2--0.195212649796 °2
S-0.0192224983671 Å °-0.00479364644667 Å °-0.00510296173351 Å °0.00402497463132 Å °0.0101878294224 Å °0.0126340930777 Å °-0.0278423810289 Å °0.00465508084958 Å °0.000159665955469 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る