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- PDB-7z6h: Structure of DNA-bound human RAD17-RFC clamp loader and 9-1-1 che... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z6h
タイトルStructure of DNA-bound human RAD17-RFC clamp loader and 9-1-1 checkpoint clamp
要素
  • (Cell cycle checkpoint ...) x 2
  • (Replication factor C subunit ...) x 4
  • Checkpoint protein HUS1
  • Hairpin DNA
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA damage checkpoint / Rad17-RFC / 9-1-1
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / response to organophosphorus / Ctf18 RFC-like complex / Rad17 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Elg1 RFC-like complex / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching ...meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / response to organophosphorus / Ctf18 RFC-like complex / Rad17 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Elg1 RFC-like complex / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / DNA clamp loader activity / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / regulation of phosphorylation / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / embryo development ending in birth or egg hatching / DNA duplex unwinding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA synthesis involved in DNA repair / negative regulation of DNA replication / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / ATP-dependent activity, acting on DNA / Activation of ATR in response to replication stress / response to UV / substantia nigra development / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / DNA damage checkpoint signaling / cellular response to ionizing radiation / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / regulation of protein phosphorylation / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / histone deacetylase binding / SH3 domain binding / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / chromosome / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Checkpoint protein Rad17/Rad24 / Checkpoint protein Rad17/Rad24, fungi/metazoa / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 ...Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Checkpoint protein Rad17/Rad24 / Checkpoint protein Rad17/Rad24, fungi/metazoa / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 / Repair protein Rad1/Rec1/Rad17 / Replication factor C, C-terminal / Replication factor C C-terminal domain / : / DNA polymerase III, delta subunit / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / : / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / Cell cycle checkpoint protein RAD1 / Checkpoint protein HUS1 / Cell cycle checkpoint protein RAD17 / Replication factor C subunit 4 / Replication factor C subunit 2 / Replication factor C subunit 5 / Replication factor C subunit 3 / Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者Day, M. / Oliver, A.W. / Pearl, L.H.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UKC302/A14532 英国
Cancer Research UKC302/A24386 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022
タイトル: Structure of the human RAD17-RFC clamp loader and 9-1-1 checkpoint clamp bound to a dsDNA-ssDNA junction.
著者: Matthew Day / Antony W Oliver / Laurence H Pearl /
要旨: The RAD9-RAD1-HUS1 (9-1-1) clamp forms one half of the DNA damage checkpoint system that signals the presence of substantial regions of single-stranded DNA arising from replication fork collapse or ...The RAD9-RAD1-HUS1 (9-1-1) clamp forms one half of the DNA damage checkpoint system that signals the presence of substantial regions of single-stranded DNA arising from replication fork collapse or resection of DNA double strand breaks. Loaded at the 5'-recessed end of a dsDNA-ssDNA junction by the RAD17-RFC clamp loader complex, the phosphorylated C-terminal tail of the RAD9 subunit of 9-1-1 engages with the mediator scaffold TOPBP1 which in turn activates the ATR kinase, localised through the interaction of its constitutive partner ATRIP with RPA-coated ssDNA. Using cryogenic electron microscopy (cryoEM) we have determined the structure of a complex of the human RAD17-RFC clamp loader bound to human 9-1-1, engaged with a dsDNA-ssDNA junction. The structure answers the key questions of how RAD17 confers specificity for 9-1-1 over PCNA, and how the clamp loader specifically recognises the recessed 5' DNA end and fixes the orientation of 9-1-1 on the ssDNA.
履歴
登録2022年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
B: Cell cycle checkpoint protein RAD1,Cell cycle checkpoint protein RAD17
C: Checkpoint protein HUS1
D: Replication factor C subunit 4
E: Replication factor C subunit 3
F: Replication factor C subunit 2
G: Replication factor C subunit 5
K: Cell cycle checkpoint protein RAD1,Cell cycle checkpoint protein RAD17
X: Hairpin DNA
Y: Hairpin DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)516,74815
ポリマ－514,13210
非ポリマー2,6165
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, gel filtration, homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Cell cycle checkpoint ... , 2種, 3分子 ABK

#1: タンパク質 Cell cycle checkpoint control protein RAD9A / hRAD9 / DNA repair exonuclease rad9 homolog A


分子量: 44260.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD9A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q99638, exodeoxyribonuclease III
#2: タンパク質 Cell cycle checkpoint protein RAD1,Cell cycle checkpoint protein RAD17 / hRAD1 / DNA repair exonuclease rad1 homolog / Rad1-like DNA damage checkpoint protein / hRad17 / RF- ...hRAD1 / DNA repair exonuclease rad1 homolog / Rad1-like DNA damage checkpoint protein / hRad17 / RF-C/activator 1 homolog


分子量: 115195.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD1, REC1, RAD17, R24L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O60671, UniProt: O75943, exodeoxyribonuclease III

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Replication factor C subunit ... , 4種, 4分子 DEFG

#4: タンパク質 Replication factor C subunit 4 / Activator 1 37 kDa subunit / A1 37 kDa subunit / Activator 1 subunit 4 / Replication factor C 37 ...Activator 1 37 kDa subunit / A1 37 kDa subunit / Activator 1 subunit 4 / Replication factor C 37 kDa subunit / RF-C 37 kDa subunit / RFC37


分子量: 39719.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFC4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35249
#5: タンパク質 Replication factor C subunit 3 / Activator 1 38 kDa subunit / A1 38 kDa subunit / Activator 1 subunit 3 / Replication factor C 38 ...Activator 1 38 kDa subunit / A1 38 kDa subunit / Activator 1 subunit 3 / Replication factor C 38 kDa subunit / RF-C 38 kDa subunit / RFC38


分子量: 40614.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFC3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P40938
#6: タンパク質 Replication factor C subunit 2 / Activator 1 40 kDa subunit / A1 40 kDa subunit / Activator 1 subunit 2 / Replication factor C 40 ...Activator 1 40 kDa subunit / A1 40 kDa subunit / Activator 1 subunit 2 / Replication factor C 40 kDa subunit / RF-C 40 kDa subunit / RFC40


分子量: 39203.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35250
#7: タンパク質 Replication factor C subunit 5 / Activator 1 36 kDa subunit / A1 36 kDa subunit / Activator 1 subunit 5 / Replication factor C 36 ...Activator 1 36 kDa subunit / A1 36 kDa subunit / Activator 1 subunit 5 / Replication factor C 36 kDa subunit / RF-C 36 kDa subunit / RFC36


分子量: 40688.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFC5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P40937

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タンパク質 / DNA鎖 / 非ポリマー , 3種, 8分子 CXY

#3: タンパク質 Checkpoint protein HUS1 / hHUS1


分子量: 31731.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUS1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O60921
#8: DNA鎖 Hairpin DNA


分子量: 23761.232 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: DNA with the sequence CCCGTATATTCTCCTACAGCACTAAATAATAGTGCTGTAGGAGAATATACGGGCTGCTCGTGTTGACAAGTACTGAT which forms a hairpin DNA molecule with 24 base-pairs of fully-complementary dsDNA capped ...詳細: DNA with the sequence CCCGTATATTCTCCTACAGCACTAAATAATAGTGCTGTAGGAGAATATACGGGCTGCTCGTGTTGACAAGTACTGAT which forms a hairpin DNA molecule with 24 base-pairs of fully-complementary dsDNA capped with a tetraloop at one end, and with a 24 nucleotide 3' overhang
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#9: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DNA-bound human RAD17-RFC clamp loader and 9-1-1 checkpoint clamp
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.35 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.21 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 34.9 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 150626 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00321048
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59328586
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.7543037
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.043320
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053509

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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