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Yorodumi- PDB-7z53: Structure of native leukocyte myeloperoxidase in complex with a t... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7z53 | |||||||||
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Title | Structure of native leukocyte myeloperoxidase in complex with a truncated version (SPIN truncated) of the Staphyloccal Peroxidase Inhibitor SPIN from Staphylococcus aureus | |||||||||
Components | (Myeloperoxidase ...) x 3 | |||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / protein inhibitor / Complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information myeloperoxidase / hypochlorous acid biosynthetic process / Events associated with phagocytolytic activity of PMN cells / phagocytic vesicle lumen / response to gold nanoparticle / response to yeast / respiratory burst involved in defense response / low-density lipoprotein particle remodeling / response to food / azurophil granule ...myeloperoxidase / hypochlorous acid biosynthetic process / Events associated with phagocytolytic activity of PMN cells / phagocytic vesicle lumen / response to gold nanoparticle / response to yeast / respiratory burst involved in defense response / low-density lipoprotein particle remodeling / response to food / azurophil granule / defense response to fungus / response to mechanical stimulus / removal of superoxide radicals / secretory granule / hydrogen peroxide catabolic process / defense response / peroxidase activity / azurophil granule lumen / heparin binding / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / lysosome / defense response to bacterium / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / heme binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Staphylococcus aureus (bacteria) Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.28 Å | |||||||||
Authors | Pfanzagl, V. / Brito, J.A. | |||||||||
Funding support | Austria, 1items
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Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2022 Title: The staphylococcal inhibitory protein SPIN binds to human myeloperoxidase with picomolar affinity but only dampens halide oxidation. Authors: Leitgeb, U. / Furtmuller, P.G. / Hofbauer, S. / Brito, J.A. / Obinger, C. / Pfanzagl, V. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7z53.cif.gz | 3.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7z53.ent.gz | 2.4 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7z53.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7z53_validation.pdf.gz | 11.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7z53_full_validation.pdf.gz | 11.4 MB | Display | |
Data in XML | 7z53_validation.xml.gz | 178.4 KB | Display | |
Data in CIF | 7z53_validation.cif.gz | 251.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z5/7z53 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z5/7z53 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7qzrSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Myeloperoxidase ... , 3 types, 24 molecules ACGIMOSUBDHJNPTVEFKLQRWX
#1: Protein | Mass: 12075.524 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: UNP RESIDUES 167-271 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P05164 #2: Protein | Mass: 53234.191 Da / Num. of mol.: 8 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P05164 #3: Protein | Mass: 6793.540 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus (bacteria) / Gene: spn, KMZ21_01875 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A8E8QUP3 |
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-Sugars , 7 types, 26 molecules
#4: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | #14: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 7 types, 1095 molecules
#10: Chemical | ChemComp-CL / #11: Chemical | ChemComp-HEC / #12: Chemical | ChemComp-CA / #13: Chemical | ChemComp-EDO / | #15: Chemical | ChemComp-ACT / | #16: Chemical | ChemComp-OXL / | #17: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.94 Å3/Da / Density % sol: 58.12 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 8% (w/V) PEG 20000, 0.1 M BICINE pH 9, 0.5% (V/V) Dioxane |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-2 / Wavelength: 0.8731 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Oct 11, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.8731 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.26→76.19 Å / Num. obs: 315034 / % possible obs: 99.92 % / Redundancy: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 32.82 Å2 / CC1/2: 0.969 / Rmerge(I) obs: 0.3967 / Net I/σ(I): 3.64 |
Reflection shell | Resolution: 2.26→2.341 Å / Num. unique obs: 31286 / CC1/2: 0.173 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 7QZR Resolution: 2.28→76.19 Å / SU ML: 0.2799 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 26.0822 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.3 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.28→76.19 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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