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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7z36 | ||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of the KAP1 tripartite motif in complex with the ZNF93 KRAB domain | ||||||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / Transcription factor / TRIM family / KRAB domain / CRISPRi | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() : / : / convergent extension involved in axis elongation / Krueppel-associated box domain binding / embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / suppression of viral release by host / epigenetic programming of gene expression / genomic imprinting / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate ...: / : / convergent extension involved in axis elongation / Krueppel-associated box domain binding / embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / suppression of viral release by host / epigenetic programming of gene expression / genomic imprinting / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / chromo shadow domain binding / Generic Transcription Pathway / SUMO transferase activity / protein sumoylation / epithelial to mesenchymal transition / heterochromatin / viral release from host cell by cytolysis / positive regulation of DNA repair / embryo implantation / peptidoglycan catabolic process / SUMOylation of transcription cofactors / promoter-specific chromatin binding / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of protein import into nucleus / HCMV Early Events / RNA polymerase II transcription regulator complex / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / ubiquitin protein ligase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / chromatin organization / lysozyme activity / host cell cytoplasm / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein kinase activity / defense response to bacterium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA repair / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Stoll, G.A. / Modis, Y. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and functional mapping of the KRAB-KAP1 repressor complex. 著者: Stoll, G.A. / Pandiloski, N. / Douse, C.H. / Modis, Y. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 688.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 474 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 475.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 498.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 36.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 50.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6qajS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCSアンサンブル:
NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 54755.484 Da / 分子数: 2 / 変異: KAP1 B-box 1 domain (residues 141-202) deleted / 由来タイプ: 組換発現 詳細: N-terminal hexahistidine tag followed by TEV protease cleavage site; KAP1 B-box 1 domain (residues 141-202) deleted.,N-terminal hexahistidine tag followed by TEV protease cleavage site; KAP1 ...詳細: N-terminal hexahistidine tag followed by TEV protease cleavage site; KAP1 B-box 1 domain (residues 141-202) deleted.,N-terminal hexahistidine tag followed by TEV protease cleavage site; KAP1 B-box 1 domain (residues 141-202) deleted.,N-terminal hexahistidine tag followed by TEV protease cleavage site; KAP1 B-box 1 domain (residues 141-202) deleted. 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P00720, UniProt: Q13263, UniProt: Q13263-2, lysozyme, RING-type E3 ubiquitin transferase #2: タンパク質 | 分子量: 8189.081 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: N-terminal hexahistidine tag and TEV protease cleavage site 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 8194.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #4: 化合物 | ChemComp-ZN / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.93 % / 解説: Shards |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: 11% (w/v) PEG 5000 MME 5% Tacsimate 0.1 M HEPES pH 7 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→63.79 Å / Num. obs: 42537 / % possible obs: 97.26 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 60.12 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.07466 / Rpim(I) all: 0.05181 / Net I/σ(I): 20.87 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.5035 / Mean I/σ(I) obs: 2.86 / Num. unique obs: 4206 / CC1/2: 0.702 / Rpim(I) all: 0.3428 / % possible all: 97.29 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 6QAJ 解像度: 2.8→63.79 Å / SU ML: 0.3953 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.9507 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 68.52 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→63.79 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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